ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
アドキ 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1BX4、2I6A、2I6B、4O1L
識別子 エイリアス ADK 、Adk、2310026J05Rik、5033405D03Rik、AI255373、AI987814、Ak、アデノシンキナーゼ 外部ID オミム ：102750; MGI : 87930; ホモロジーン : 4891; ジーンカード ：ADK; OMA :ADK - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 14番染色体（マウス） [2] バンド 14|14 A3 始める 21,102,642 bp [2] 終わり 21,498,637 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 軟骨組織 肝臓 肝臓の右葉 アキレス腱 口腔 歯茎 食道粘膜 ランゲルハンス島 心室帯 歯肉上皮
トップの表現 肝臓の左葉 肋間筋 深部小脳核 心室の心筋 左肺葉 胆嚢 橋核 右肺葉 二腹筋 ヒラメ筋
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 ヌクレオチド結合 金属イオン結合 キナーゼ活性 ホスホトランスフェラーゼ活性、受容体としてのアルコール基 ATP結合 アデノシンキナーゼ活性 炭水化物キナーゼ活性 RNA結合 細胞成分 生物学的プロセス
プリンリボヌクレオシドサルベージ リン酸化 プリン含有化合物の回収 リボヌクレオシド一リン酸の生合成過程 AMP サルベージ dATP生合成プロセス アデノシンサルベージ 炭水化物のリン酸化 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001123 NM_001202449 NM_001202450 NM_006721 NM_001369123 NM_001369124
RefSeq (タンパク質) NP_001114 NP_001189378 NP_001189379 NP_006712
場所 (UCSC) 10 章: 74.15 – 74.71 Mb 14章: 21.1 – 21.5 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
アデノシンキナーゼ は、ヒトでは ADK 遺伝子 によってコードされる 酵素 である。 [5] [6]
関数 この遺伝子は 、哺乳類の組織に豊富に存在する酵素である アデノシンキナーゼをコードしています。この酵素は、 ATP から アデノシン への ガンマリン酸 の転移を 触媒し 、細胞外アデノシンと細胞内アデニンヌクレオチドの両方の濃度を調節する役割を果たします。アデノシンは、心血管系、神経系、呼吸器系、免疫系に広範囲に影響を及ぼし、酵素の阻害剤は、血管内アデノシン濃度を上昇させ、 抗炎症 剤として作用する重要な薬理学的役割を果たす可能性があります。 選択的スプライシングの結果、異なる アイソフォーム をコードする 2 つの転写バリアントが生成されます 。酵素の両方のアイソフォームは、同一の 速度 でアデノシンを リン酸化します が、 活性にはどちらも Mg 2+ が 必要です。 [6]
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Klobutcher LA、Nichols EA、 Kucherlapati RS、Ruddle FH (1976)。「体細胞ハイブリッドクローンパネルを用いたヒトアデノシンキナーゼ遺伝子の染色体10への割り当て」。Cytogenet。Cell Genet。16 ( 1–5 ): 171–4。doi :10.1159/000130582。PMID 185014。 Singh B、Hao W、Wu Z、他 (1996)。「哺乳類 (チャイニーズハムスター、マウス、ヒト、ラット) のアデノシンキナーゼ cDNA のクローニングと特性解析。チャイニーズハムスター卵巣細胞の高頻度変異体は遺伝子の構造変化を伴う」。Eur . J. Biochem . 241 (2): 564–71. doi :10.1111/j.1432-1033.1995.tb20220.x_1. PMID 8917457。 McNally T、Helfrich RJ、Cowart M、他 (1997)。「ラットおよびヒト組織からのアデノシンキナーゼ遺伝子のクローニングと発現」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 231 (3): 645–50. doi :10.1006/bbrc.1997.6157. PMID 9070863。 Mathews II 、Erion MD、 Ealick SE (1998)。「1.5Å分解能でのヒトアデノシンキナーゼの構造」。 生化学 。37 ( 45): 15607–20。CiteSeerX 10.1.1.499.8430。doi :10.1021/bi9815445。PMID 9843365 。 Van Rompay AR、Johansson M、Karlsson A (1999)。「新規ヒトアデニル酸キナーゼの同定。cDNAクローニング、発現解析、染色体局在および組み換えタンパク質の特性評価」。Eur . J. Biochem . 261 (2): 509–17. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00294.x . PMID 10215863。 Singh B、Lin A、Wu ZC、Gupta RS (2001)。「チャイニーズハムスターとヒトのアデノシンキナーゼの遺伝子構造：CHO 細胞の高頻度変異体では、いくつかのイントロンとエクソンが欠失している」。DNA Cell Biol . 20 (1): 53–65. doi :10.1089/10445490150504693. PMID 11242543。 Maguire PB、Wynne KJ、Harney DF、他 (2003)。「トロンビン活性化血小板からのホスホチロシンプロテオームの同定」。 プロテオミクス。2 (6): 642–8。doi: 10.1002 / 1615-9861 ( 200206 ) 2 : 6<642::AID-PROT642>3.0.CO;2-I。PMID 12112843。S2CID 22665513 。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Szkotak AJ、Ng AM、Man SF、et al. (2003)。「Calu-3 細胞における CFTR を介した陰イオン分泌とヌクレオシドトランスポーターおよびアデノシン恒常性の結合」。J . Membr. Biol . 192 (3): 169–79. doi :10.1007/s00232-002-1073-x. PMID 12820662. S2CID 23060872. Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。 Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。
