ホモサピエンスで発見された哺乳類タンパク質
| ACTR2 |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| PDB IDコードのリスト |
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2P9N、1TYQ、1U2V、4JD2、3DXK、3UKU、3UKR、2P9P、2P9U、3ULE、3RSE、2P9S、2P9I、4XF2、2P9L、1K8K、3DXM、4XEI |
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| 識別子 |
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| エイリアス | ACTR2、ARP2、ARP2 アクチン関連タンパク質 2 ホモログ (酵母)、ARP2 アクチン関連タンパク質 2 ホモログ、アクチン関連タンパク質 2 |
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| 外部ID | オミム:604221; MGI : 1913963;ホモロジーン: 4181;ジーンカード:ACTR2; OMA :ACTR2 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 11番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 11 A3.1|11 12.88 cM | 始める | 20,012,304 bp [2] |
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| 終わり | 20,062,913 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 単球
- 海綿骨
- 鼻咽頭上皮
- 付録
- 眼瞼結膜
- リンパ節
- S状結腸粘膜
- 骨髄
- 臓側胸膜
- 骨髄細胞
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| | トップの表現 | - 骨髄間質
- 顆粒球
- 脛骨大腿関節
- 内側背核
- 背側線条体
- 三叉神経節
- 淡蒼球
- 血
- 分界条核
- 扁桃体
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ヌクレオチド結合
- アクチンフィラメント結合
- 細胞骨格の構造成分
- アクチン結合
- ATP結合
- 細胞骨格タンパク質結合
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 細胞質
- 細胞投影
- 膜
- 焦点接着
- arp2/3 タンパク質複合体
- 細胞皮質
- アクチン細胞骨格
- アクチンキャップ
- 細胞外エクソソーム
- 細胞骨格
- 細胞外領域
- シナプス後密度
- ラメリポディウム
- アズール顆粒腔
- フィコリン-1を多く含む顆粒腔
- ポドソームコア
| | 生物学的プロセス |
- 細胞質輸送
- 貪食作用に関与するFc-γ受容体シグナル伝達経路
- アクチンフィラメント組織
- エフリン受容体シグナル伝達経路
- 減数分裂染色体の紡錘体極への移動
- 減数分裂細胞質分裂
- 細胞極性の確立または維持
- 減数分裂
- 非対称細胞分裂
- Arp2/3複合体を介したアクチン核形成
- 紡錘体の局在
- アクチン細胞骨格組織
- 連想学習
- 固定ストレスへの反応
- トリコスタチンAに対する細胞反応
- 好中球脱顆粒
- エタノールに対する反応
- 繊毛アセンブリ
- 樹状突起棘の形態形成の正の調節
- 膜組織
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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アクチン関連タンパク質2は、ヒトではACTR2遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5]
ACTR2の具体的な機能はまだ解明されていない。しかし、これはARP2/3複合体の主要構成要素であることが知られている。この複合体は細胞表面に位置し、ラメリポディアアクチンの組み立てと突出を通じて細胞の形状と運動に不可欠である。この遺伝子には、異なるアイソフォームをコードする2つの転写バリアントが見つかっている。[6]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000138071 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000020152 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Welch MD、DePace AH、Verma S、Iwamatsu A、Mitchison TJ (1997 年 8 月)。「ヒト Arp2/3 複合体は進化的に保存されたサブユニットで構成され、動的なアクチンフィラメントアセンブリの細胞領域に局在しています」。J Cell Biol . 138 (2): 375–84. doi :10.1083/jcb.138.2.375. PMC 2138188 . PMID 9230079。
- ^ 「Entrez Gene: ACTR2 ARP2 アクチン関連タンパク質 2 ホモログ (酵母)」.
さらに読む
- Bearer EL、 Prakash JM、Li Z (2002)。「血小板におけるアクチンのダイナミクス」。国際細胞学レビュー。217 : 137–82。doi :10.1016/S0074-7696(02) 17014-8。ISBN 9780123646217. PMC 3376087 . PMID 12019562.
- Welch MD、Iwamatsu A、 Mitchison TJ (1997)。「リステリア菌の表面でArp2/3タンパク質複合体によりアクチン重合が誘導される」。Nature . 385 ( 6613 ) : 265–9。Bibcode :1997Natur.385..265W。doi :10.1038/ 385265a0。PMID 9000076。S2CID 4358529 。
- Winter D、Podtelejnikov AV、Mann M、Li R (1997)。「アクチン関連タンパク質Arp2およびArp3を含む複合体は、酵母アクチンパッチの運動性と完全性に必要である」。Curr . Biol . 7 ( 7 ): 519–29。Bibcode : 1997CBio ....7..519W。doi : 10.1016/S0960-9822(06)00223-5。PMID 9210376。S2CID 52837402 。
- Machesky LM、Reeves E、Wientjes F、et al. (1998)。「哺乳類アクチン関連タンパク質 2/3 複合体はラメリポディア突起の領域に局在し、進化的に保存されたタンパク質で構成されています」。Biochem . J. 328. ( Pt 1) (Pt 1): 105–12. doi :10.1042/bj3280105. PMC 1218893. PMID 9359840 。
- Machesky LM、Insall RH (1999)。「Scar1 と関連する Wiskott-Aldrich 症候群タンパク質 WASP は、Arp2/3 複合体を介してアクチン細胞骨格を制御します」。Curr . Biol . 8 (25): 1347–56. doi : 10.1016/S0960-9822(98)00015-3 . PMID 9889097. S2CID 16661755.
- Suetsugu S, Miki H, Takenawa T (1999). 「Arp2/3 複合体と関連する一般的なアクチン調節分子としての 2 つのヒト WAVE/SCAR ホモログの同定」Biochem. Biophys. Res. Commun . 260 (1): 296–302. doi :10.1006/bbrc.1999.0894. PMID 10381382.
- May RC、Hall ME、Higgs HN、et al. (1999)。「Arp2/3 複合体は、リステリア菌のアクチンベースの運動に必須である」。Curr . Biol . 9 ( 14): 759–62。Bibcode : 1999CBio ....9..759M。doi : 10.1016/S0960-9822(99) 80337-6。PMID 10421578。S2CID 17030983 。
- Loisel TP 、 Boujemaa R、Pantaloni D、Carlier MF (1999)。「純粋タンパク質を用いたリステリア菌と赤痢菌のアクチンベースの運動性の再構成」。Nature . 401 ( 6753): 613–6。Bibcode :1999Natur.401..613L。doi :10.1038/ 44183。PMID 10524632。S2CID 4313372 。
- Higgs HN、 Blanchoin L、 Pollard TD (1999)。「Wiskott-Aldrich症候群タンパク質(WASp)のC末端とArp2/3複合体のアクチン重合に対する影響」。生化学。38 (46):15212–22。doi :10.1021/bi991843。PMID 10563804 。
- Carlier MF、Nioche P、Broutin-L'Hermite I、et al. (2000)。「GRB2 は、神経 Wiskott-Aldrich 症候群タンパク質 (N-WASp) とアクチン関連タンパク質 (ARP2/3) 複合体との相互作用を強化することにより、シグナル伝達をアクチンの組み立てに結び付ける」。J . Biol. Chem . 275 (29): 21946–52. doi : 10.1074/jbc.M000687200 . PMID 10781580。
- Weed SA、Karginov AV、Schafer DA、他 (2000)。「ラメリポディアにおけるアクチンアセンブリ部位へのコルタクチンの局在には、F-アクチンおよびArp2/3複合体との相互作用が必要」。J . Cell Biol . 151 (1): 29–40. doi :10.1083/jcb.151.1.29. PMC 2189811. PMID 11018051 。
- Prehoda KE、Scott JA、Mullins RD、 Lim WA (2000)。「N-WASP-Arp2/3複合体の協調的調節による複数シグナルの統合」。Science。290 (5492): 801–6。Bibcode : 2000Sci ...290..801P。doi : 10.1126/ science.290.5492.801。PMID 11052943 。
- Marchand JB、Kaiser DA、Pollard TD、Higgs HN (2001)。「WASP/Scarタンパク質とアクチンおよび脊椎動物Arp2/3複合体との相互作用」。Nat . Cell Biol . 3 (1): 76–82. doi :10.1038/35050590. PMID 11146629. S2CID 30437883.
- Zhao X、Yang Z、Qian M、Zhu X (2001)。「ヒト Arp2/3 複合体のサブユニット間の相互作用: ハブとしての p20-Arc」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 280 (2): 513–7. doi :10.1006/bbrc.2000.4151. PMID 11162547。
- Flanagan LA、Chou J、Falet H、他 (2001)。「フィラミン A、Arp2/3 複合体、およびヒト黒色腫細胞における皮質アクチンフィラメントの形態と機能」。J . Cell Biol . 155 (4): 511–7. doi :10.1083/jcb.200105148. PMC 2198874. PMID 11706047 。
- Robinson RC 、Turbedsky K、Kaiser DA、他 (2001)。「Arp2/3 複合体の結晶構造」。サイエンス。294 (5547): 1679–84。Bibcode : 2001Sci ...294.1679R。doi : 10.1126 /science.1066333。PMID 11721045。S2CID 18088124 。
- Gournier H、Goley ED、Niederstrasser H、et al. (2002)。「ヒト Arp2/3 複合体の再構成により、複合体の構造と活性における個々のサブユニットの重要な役割が明らかになった」。Mol . Cell . 8 (5): 1041–52. doi : 10.1016/S1097-2765(01)00393-8 . PMID 11741539。
- Li Z、Kim ES、Bearer EL (2002)。「Arp2/3複合体は血小板の形状変化中のアクチン重合に必要である」。Blood . 99 ( 12): 4466–74. doi :10.1182/blood.V99.12.4466. PMC 3376088. PMID 12036877 .
外部リンク