ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
TP1 について 識別子 エイリアス TPM1 、C15orf13、CMD1Y、CMH3、HTM-アルファ、LVNC9、TMSA、HEL-S-265、トロポミオシン1（アルファ）、トロポミオシン1 外部ID オミム ：191010; MGI : 98809; ホモロジーン : 121635; ジーンカード ：TPM1; OMA :TPM1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 9番染色体（マウス） [2] バンド 9 C|9 36.27 cM 始める 66,929,872 bp [2] 終わり 66,956,688 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 左心室の心筋 右心室 アトリウム 右耳介 精嚢 心の頂点 右心房の心筋組織 腹直筋の骨格筋組織 伏在静脈 S状結腸の筋層
トップの表現 足首 大動脈弁 腓腹筋の内側頭 胎児の尾 上行大動脈 咬筋 太ももの筋肉 上腕三頭筋 側頭筋 胸鎖乳突筋
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
細胞骨格タンパク質結合 細胞骨格の構造成分 タンパク質結合 アクチン結合 筋肉の構造的構成要素 同一のタンパク質結合 タンパク質ホモ二量体化活性 タンパク質ヘテロ二量体形成活性 アクチンフィラメント結合 細胞成分
細胞質 筋肉の細いフィラメントトロポミオシン 筋節 ストレスファイバー フリル膜 ブレブ 細胞骨格 細胞質 アクチンフィラメント アクチン細胞骨格 筋原線維 フィラメント状アクチン 生物学的プロセス
筋肉の収縮の調節 筋肉の収縮 心臓収縮の調節 ATP依存性活性の正の調節 血管関連平滑筋細胞の移動の負の調節 血管関連平滑筋細胞増殖の抑制 フリル組織 傷の治癒 活性酸素に対する細胞反応 細胞移動の負の調節 細胞骨格の構成 細胞形状の調節 筋線維の滑り 筋節組織 ストレスファイバー集合の正の調節 細胞接着の正の調節 アクチンフィラメント組織 子宮内胎児発育 エピネフリンによる心拍数の積極的な調節 心室筋組織の形態形成 心筋の収縮 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_000366 NM_001018004 NM_001018005 NM_001018006 NM_001018007 NM_001018008 NM_001018020 NM_001301244 NM_001301289 NM_001330344 NM_001330346 NM_001330351 NM_001365776 NM_001365777 NM_001365778 NM_001365779 NM_001365780 NM_001365781 NM_001365782
NM_001164248 NM_001164249 NM_001164250 NM_001164251 NM_001164252 NM_001164253 NM_001164254 NM_001164255 NM_001164256 NM_024427
RefSeq (タンパク質) NP_000357 NP_001018004 NP_001018005 NP_001018006 NP_001018007 NP_001018008 NP_001018020 NP_001288173 NP_001288218 NP_001317273 NP_001317275 NP_001317280 NP_001352705 NP_001352706 NP_001352707 NP_001352708 NP_001352709 NP_001352710 NP_001352711 NP_001018006.1
NP_001157720 NP_001157721 NP_001157722 NP_001157723 NP_001157724 NP_001157725 NP_001157726 NP_001157727 NP_001157728 NP_077745
場所 (UCSC) 15章: 63.04 – 63.07 Mb 9 章: 66.93 – 66.96 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
トロポミオシンα-1鎖 は、ヒトでは TPM1 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] この遺伝子は、横紋筋と平滑筋の収縮系および非筋細胞の細胞骨格に関与する、高度に保存され広く分布するアクチン結合タンパク質のトロポミオシン（Tm）ファミリーのメンバーである。
構造 Tm は 284 個のアミノ酸からなる 32.7 kDa のタンパク質です。 [6] Tm は 2 つのアルファ らせん鎖からなる柔軟なタンパク質ホモ二量体または ヘテロ二 量体で 、 筋肉の機能単位である7 つの アクチン 分子を包み込むように曲がったコイルドコイル構造をとります。 [7] Tmはアクチンフィラメントの 2 つの溝に沿って端から端まで重合し、フィラメントに安定性を与えます。ヒトの横紋筋は TPM1 (α-Tm)、 TPM2 (β-Tm)、 TPM3 (γ-Tm) 遺伝子からタンパク質を発現しますが、α-Tm が横紋筋の主なアイソフォームです。ヒトの心筋では、α-Tm とβ-Tm の比率は およそ 5:1 です。 [8]
関数 Tm はトロポニン複合体と連携して、筋収縮中の アクチン と ミオシン のカルシウム依存性相互作用を調節する働きをする。Tm 分子はアクチンの細いフィラメントに沿って頭から尾まで並んでおり、筋肉の協調的活性化の重要な構成要素である。McKillop と Geeves [9] は、心拍周期中の Tm の位置を説明する 3 状態モデルを提唱している。ブロック (B) 状態は、細胞内カルシウムが低く、Tm がアクチンの ミオシン結合部位をブロックしている拡張期に発生する。閉鎖 (C) 状態は、Tm が アクチン の内側の溝に位置している状態である 。この状態では、 ミオシンは 「コック」された位置にあり、頭部は弱く結合しており、力を生成していない。 ミオシン 結合 (M) 状態は、Tm が、強く結合して積極的に力を生成している ミオシン クロスブリッジによって アクチン からさらに移動している状態である。アクチンに加えて、Tm は トロポニン T (TnT) にも結合する。 TnT は、後続の Tm 分子の頭と尾が重なる領域を アクチン につなぎとめます。
臨床的意義 TPM1の変異は、肥大型心筋症 （HCM）、 拡張型心筋症 、 左室非緻密化心筋症 （LVNC）と関連している 。HCMの変異は、N末端領域と、第5期として知られる主要なアクチン結合領域の周りに集中する傾向がある。 [10]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000140416 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000032366 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Mogensen J、Kruse TA 、Børglum AD (1999 年 6 月)。「遺伝子マッピングによるヒト α-トロポミオシン遺伝子 (TPM1) の精密な局在」。 細胞 遺伝学および細胞遺伝学 。84 (1–2): 35–36。doi :10.1159/ 000015207。PMID 10343096。S2CID 84901339 。 ^ 「タンパク質情報」。 心臓オルガネラタンパク質アトラス知識ベース (COPaKB) 。2015年9月24日時点のオリジナルよりアーカイブ 。 2023年 5月25日 閲覧。 {{cite web}}: CS1 メンテナンス: 不適切 URL ( リンク ) ^ Brown JH, Kim KH, Jun G, Greenfield NJ, Dominguez R, Volkmann N, et al. (2001年7月). 「トロポミオシン分子の設計の解読」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 98 (15): 8496–8501. Bibcode :2001PNAS...98.8496B. doi : 10.1073/pnas.131219198 . PMC 37464. PMID 11438684 . ^ Yin Z、Ren J、Guo W (2015 年 1 月)。「心筋におけるサルコメアタンパク質アイソフォームの遷移: 心不全への道」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease 。1852 ( 1): 47–52。doi : 10.1016/ j.bbadis.2014.11.003。PMC 4268308。PMID 25446994 。 ^ McKillop DF、Geeves MA (1993 年 8 月)。「アクチンとミオシンサブフラグメント 1 の相互作用の調節: 細いフィラメントの 3 つの状態の証拠」。Biophysical Journal。65 ( 2 ) : 693–701。Bibcode : 1993BpJ .... 65..693M。doi :10.1016/S0006-3495( 93 )81110-X。PMC 1225772。PMID 8218897 。 ^ Tardiff JC (2011年3月). 「細いフィラメントの変異：複雑な疾患に対する統合的アプローチの開発」. Circulation Research . 108 (6): 765–782. doi :10.1161/CIRCRESAHA.110.224170. PMC 3075069. PMID 21415410 .
さらに読む
Lees-Miller JP、 Helfman DM (1991 年 9 月)。「トロポミオシンアイソフォームの 多様 性の分子的基礎」。BioEssays。13 ( 9 ) : 429–437。doi : 10.1002 /bies.950130902。PMID 1796905。S2CID 7958541。 バルベイ L、フィズマン MY (1995)。 「[トロポミオシンアイソフォームの多様性の解析]」。 生物学とフィリアレス学会の会合を完了します 。 188 (5–6): 527–540。 PMID 7780795。 Gunning P、 Weinberger R、Jeffrey P (1997 年 4 月)。「 形態 形成におけるアクチンとトロポミオシンのアイソフォーム」。 解剖 学と発生学 。195 (4): 311–315。doi : 10.1007 /s004290050050。PMID 9108196。S2CID 9692297。 Perry SV (2002). 「脊椎動物トロポミオシン: 分布、特性および機能」。 筋肉 研究および細胞運動ジャーナル 。22 (1) : 5–49。doi : 10.1023 / A:1010303732441。PMID 11563548。S2CID 12346005。 Perry SV (2004)。「筋肉収縮の 調節 におけるトロポミオシンの役割とは?」。 筋肉研究と細胞運動ジャーナル 。24 (8): 593–596。doi : 10.1023 /B:JURE.0000009811.95652.68。PMID 14870975。S2CID 32621707 。 ヤスケライネン P、ミエッティネン R、ケルカイネン P、トイヴォネン L、ラークソ M、クーシスト J (2004)。 「フィンランド東部における肥大型心筋症の遺伝学：良性または中間の表現型を持つ創始者変異はほとんどない」。 医学年報 。 36 (1): 23-32。 土井 ： 10.1080/07853890310017161 。 PMID 15000344。S2CID 29985750 。 Mak A、Smillie LB、Bárány M (1978 年 8 月)。「カエル骨格筋およびウサギ骨格筋と心筋のアルファトロポミオシンのセリン 283 の特異的リン酸化」。 米国 科学 アカデミー 紀要 。75 ( 8 ): 3588–3592。Bibcode :1978PNAS...75.3588M。doi : 10.1073/ pnas.75.8.3588。PMC 392830。PMID 278975 。 Höner B、Shoeman RL 、 Traub P (1992 年 7 月)。「ヒト免疫不全ウイルス 1 型プロテアーゼによる細胞骨格タンパク質の分解」。Cell Biology International Reports。16 ( 7): 603–612。doi : 10.1016 /S0309-1651(06)80002-0 (非アクティブ 2024-09-29)。PMID 1516138 。 {{cite journal}}: CS1 maint: DOIは2024年9月時点で非アクティブです（ リンク ） Chevray PM 、 Nathans D (1992 年 7 月)。「酵母におけるタンパク質相互作用クローニング: Jun のロイシンジッパーと反応する哺乳類タンパク質の同定」。 米国 科学 アカデミー 紀要 。89 (13): 5789–5793。Bibcode : 1992PNAS ... 89.5789C。doi : 10.1073/pnas.89.13.5789。PMC 402103。PMID 1631061 。 Shoeman RL、Kesselmier C、Mothes E、Höner B 、 Traub P (1991 年 1 月)。「ヒト免疫不全ウイルス 1 型プロテアーゼの非ウイルス性細胞基質」。FEBS Letters。278 ( 2): 199–203。doi : 10.1016/0014-5793(91)80116- K。PMID 1991513 。 Cho YJ、Liu J、 Hitchcock -DeGregori SE (1990 年 1 月)。「筋肉トロポミオシンのアミノ末端は機能の主要な決定因子である」。The Journal of Biological Chemistry。265 ( 1): 538–545。doi : 10.1016/S0021-9258(19)40264-0。PMID 2136742 。 Colote S、Widada JS、Ferraz C、Bonhomme F、Marti J、Liautard JP (1988)。「トロポミオシン機能ドメインの進化：差別的スプライシングとゲノム制約」。Journal of Molecular Evolution。27 ( 3 ) : 228–235。Bibcode :1988JMolE..27..228C。doi : 10.1007/BF02100079。PMID 3138425。S2CID 24795087。 Lin CS、Leavitt J (1988 年 1 月)。「腫瘍形成性ヒト線維芽細胞からの形質 転換感受性トロポミオシンアイソフォーム 3 をコードする cDNA のクローニングと特性評価」。 分子 細胞 生物学 。8 (1): 160–168。doi :10.1128/ mcb.8.1.160。PMC 363096。PMID 3336357 。 MacLeod AR 、 Gooding C (1988 年 1 月)。「ヒト hTM α 遺伝子: 筋肉および非筋肉組織における発現」。 分子 細胞生物学 。8 ( 1): 433–440。doi :10.1128 / mcb.8.1.433。PMC 363144。PMID 3336363 。 Mische SM、Manjula BN、Fischetti VA (1987 年 2 月)。「連鎖球菌 M タンパク質とヒトおよびウサギのトロポミオシンの関係: 高度に保存された収縮タンパク質であるヒト心臓アルファトロポミオシンの完全なアミノ酸配列」。 生化学 および 生物物理学的研究通信 。142 (3): 813–818。doi : 10.1016 /0006-291X(87)91486-0。PMID 3548719。 Heeley DH、Golosinska K、Smillie LB (1987 年 7 月)。「トロポニン T フラグメント T1 および T2 がトロポニン I およびトロポニン C の存在下および非存在下での非重合性トロポミオシンと F-アクチンの結合に与える影響」。The Journal of Biological Chemistry。262 ( 21): 9971–9978。doi : 10.1016/S0021-9258(18)61061-0。PMID 3611073 。 Brown HR、 Schachat FH (1985 年 4 月)。「骨格筋トロポミオシンの再生: 生体内アセンブリへの影響」。 米国 科学 アカデミー紀要 。82 (8): 2359–2363。Bibcode :1985PNAS... 82.2359B。doi : 10.1073 / pnas.82.8.2359。PMC 397557。PMID 3857586 。 田野倉 正之、大月 郁夫 (1984 年 5 月)。「キモトリプシントロポニン T サブフラグメント、トロポミオシン、トロポニン I、トロポニン C 間の相互作用」。Journal of Biochemistry。95 ( 5): 1417–1421。doi : 10.1093 /oxfordjournals.jbchem.a134749。PMID 6746613。 Pearlstone JR、Smillie LB (1983 年 2 月)。「トロポニン I プラス C がトロポニン T およびその断片のアルファトロポミオシンへの結合に与える影響。Ca2+ 感受性と協同性」。The Journal of Biological Chemistry。258 ( 4): 2534–2542。doi : 10.1016/ S0021-9258 (18)32959-4。PMID 6822572 。
外部リンク COPaKBにおけるヒトTPM1の質量分析特性 [1] 家族性肥大型心筋症の概要に関する GeneReviews/NIH/NCBI/UW エントリ PDBe-KBの UniProt : P09493 (トロポミオシン アルファ 1 鎖) の PDB で入手可能なすべての構造情報の概要 。
^ Zong NC、Li H、Li H 、 Lam MP、Jimenez RC、Kim CS、他 (2013 年 10 月)。「専門的な知識ベースによる心臓プロテオーム生物学と医学の統合」。Circulation Research。113 ( 9 ) : 1043–1053。doi : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151。PMC 4076475。PMID 23965338 。 
