ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| KPNA2 |
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| 利用可能な構造 |
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| ＰＤＢ | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| PDB IDコードのリスト |
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1EFX、1QGK、1QGR、3FEX、3FEY、3WPT、4E4V、4WV6 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | KPNA2、IPOA1、QIP2、RCH1、SRP1α、カリオフェリンα2、SRP1-α、カリオフェリンサブユニットα2、PTAC58 |
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| 外部ID | オミム：600685; MGI : 103561;ホモロジーン: 1708;ジーンカード：KPNA2; OMA :KPNA2 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置（マウス） |
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 | | クロ。 | 11番染色体（マウス）[2] |
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| | バンド | 11|11 E1 | 始める | 106,879,455 bp [2] |
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| 終わり | 106,890,367 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス（相同遺伝子） |
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| トップの表現 | - 心室帯
- 生殖腺
- 左精巣
- 右精巣
- 神経節隆起
- 睾丸
- 子宮内膜間質細胞
- 付録
- リンパ節
- ランゲルハンス島
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| | トップの表現 | - 受精卵
- 二次卵母細胞
- 一次卵母細胞
- 胎児の尾
- 性器結節
- 心室帯
- 精子細胞
- 桑実胚
- 精母細胞
- 神経管
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ヒストン脱アセチル化酵素結合
- タンパク質結合
- 核局在配列結合
- RNA結合
- 核輸入シグナル受容体活性
| | 細胞成分 |
- 膜
- 核孔
- 核質
- 核
- 細胞質
- 細胞質
- 宿主細胞
- シナプス後特殊化膜の外因性成分
- グルタミン酸シナプス
| | 生物学的プロセス |
- DNA組み換えの調節
- 核へのタンパク質の輸入
- DNA代謝プロセス
- タンパク質輸送
- ウイルスプロセス
- NLS含有タンパク質の核内への輸入
- ウイルスによる宿主細胞プロセスの調節
- ウイルスの細胞内輸送
- 輸送
- シナプス後から核へのシグナル伝達経路
- インポーチンを介して核膜孔複合体を通してウイルスゲノムが宿主核内に侵入する
- ウイルスライフサイクルの積極的な制御
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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インポーチンサブユニットα-1は、ヒトではKPNA2遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6]
タンパク質の核内への輸入は、少なくとも 2 つのステップを含むプロセスです。最初は、タンパク質の核膜へのエネルギー非依存的なドッキングであり、2 番目は、核膜孔複合体を通じたエネルギー依存的な転座です。輸入されたタンパク質には、核局在配列(NLS) が必要です。これは通常、短い基本アミノ酸領域、または約 10 アミノ酸離れた 2 つのそのような領域で構成されます。核内輸入の最初のステップに関与するタンパク質は、インポーチン サブユニット α-1 などのカリオフェリンの αインポーチンファミリーのメンバーです。これらには、アフリカツメガエルのタンパク質インポーチンとその酵母ホモログである SRP1 (サッカロミセス セレビシエのRNA ポリメラーゼ Iの特定の温度感受性変異の抑制因子) が含まれ、NLS に結合します。KPNA2 タンパク質は、 DNA ヘリカーゼ Q1およびSV40 T 抗原の NLS と相互作用し、タンパク質の核内輸送に関与している可能性があります。 KPNA2はV(D)J組換えにも関与している可能性がある[7]
インタラクション
カリオフェリン アルファ 2 は以下と相互作用することが示されています。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000182481 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000018362 – Ensembl、2017 年 5 月
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- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
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- ^ “Entrez Gene: KPNA2 karyopherin alpha 2 (RAG cohort 1, importin alpha 1)”.
- ^ Lin CY、Huang PH、Liao WL、Cheng HJ、Huang CF、Kuo JC、Patton WA、Massenburg D、Moss J、Lee FJ (2000 年 12 月)。「ARL4 は、発生的に制御され、核と核小体に局在する ARF 様タンパク質です」。The Journal of Biological Chemistry。275 (48): 37815–23。doi : 10.1074/ jbc.M002470200。PMID 10980193。
- ^ Perez-Villar JJ、O'Day K、 Hewgill DH、Nadler SG、Kanner SB (2001 年 10 月)。「チロシンキナーゼ Itk の核局在およびその SH3 ドメインとカリオフェリン アルファ (Rch1alpha) との相互作用」。 国際免疫学。13 (10): 1265–74。doi : 10.1093/intimm/13.10.1265。PMID 11581171。
- ^ Nagoshi E, Yoneda Y (2001 年 4 月). 「ヘリックス-ループ-ヘリックス-ロイシンジッパードメインを介したステロール調節エレメント結合タンパク質 2 の二量体形成は、インポーチンベータを介した核局在化の前提条件である」.分子細胞生物学. 21 (8): 2779–89. doi :10.1128/MCB.21.8.2779-2789.2001. PMC 86908. PMID 11283257.
- ^ Köhler M, Speck C, Christiansen M, Bischoff FR, Prehn S, Haller H, Görlich D, Hartmann E (1999 年 11 月). 「核タンパク質の輸入におけるインポーチン α ファミリー メンバーの明確な基質特異性の証拠」.分子細胞生物学. 19 (11): 7782–91. doi :10.1128/mcb.19.11.7782. PMC 84838. PMID 10523667 .
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- ^ Braem CV、Kas K、Meyen E、Debiec-Rychter M、Van De Ven WJ、Voz ML (2002 年 5 月)。「核局在シグナルとして機能する PLAG1 のカリオフェリン α 2 認識部位の同定」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 22): 19673–8。doi : 10.1074/ jbc.M112112200。PMID 11882654。
- ^ Seki T, Tada S, Katada T, Enomoto T (1997 年 5 月). 「新規インポーチン アルファ相同遺伝子 Qip1 をコードする cDNA のクローニング: DNA ヘリカーゼ Q1/RecQL との相互作用能による Qip1 および Rch1 と hSrp1 の識別」.生化学および生物物理学的研究通信. 234 (1): 48–53. doi :10.1006/bbrc.1997.6535. PMID 9168958.
- ^ Maiyar AC、Leong ML、Firestone GL (2003 年 3 月)。「Importin-α は、キナーゼ中心ドメインの核局在化シグナルを認識することで、血清およびグルココルチコイド誘導性タンパク質キナーゼ (Sgk) の調節された核標的化を仲介します」。Molecular Biology of the Cell . 14 (3): 1221–39. doi :10.1091/mbc.E02-03-0170. PMC 151592 . PMID 12631736。
さらに読む
- Bukrinsky MI、Haffar OK (1997年12 月) 。「HIV-1 核内輸入: リーダーの探究」。Frontiers in Bioscience。2 ( 4): d578-87。doi : 10.2741/A213。PMID 9366553。
- Bukrinsky MI 、Haffar OK (1998 年 3 月)。「HIV-1 核内輸入: マトリックスタンパク質が再び注目を集める 、今回は Vpr とともに」。分子医学。4 (3): 138–43。doi : 10.1007 /BF03401911。PMC 2230352。PMID 9562972。
- Kino T、Pavlakis GN (2004 年 4 月)。「ヒト免疫不全ウイルス1型の補助タンパク質 Vpr のパートナー分子」。DNA および細胞生物学。23 (4): 193–205。doi : 10.1089 /104454904773819789。PMID 15142377 。
- Teng SC、Wu KJ、Tseng SF、Wong CW 、Kao L (2006 年 9 月)。「Importin KPNA2、NBS1、DNA 修復および腫瘍形成」。Journal of Molecular Histology。37 ( 5–7): 293–9。doi :10.1007/s10735-006-9032-y。PMID 16752129。S2CID 7281949。
- Bukrinsky MI、Sharova N、Dempsey MP、Stanwick TL、Bukrinskaya AG、Haggerty S、Stevenson M (1992 年 7 月)。「ヒト免疫不全ウイルス 1 型プレインテグレーション複合体の能動的な核内輸入」。米国科学アカデミー紀要。89 (14): 6580–4。Bibcode : 1992PNAS ...89.6580B。doi : 10.1073 / pnas.89.14.6580。PMC 49545。PMID 1631159。
- Sharova N、Bukrinskaya A (1991 年 3 月)。「入力されたヒト免疫不全ウイルスの p17 および p17含有gag 前駆体は、感染細胞の核に輸送されます」。AIDS研究およびヒトレトロウイルス。7 (3): 303–6。doi : 10.1089/aid.1991.7.303。PMID 2064827 。
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- Küssel P、Frasch M (1995 年 8 月)。「ショウジョウバエとマウスのペンデュリンに関連する核タンパク質である酵母 Srp1 は、有糸分裂中の核の正常な移動、分裂、および完全性に必要である」。分子 遺伝学および一般遺伝学。248 (3): 351–63。doi : 10.1007 /BF02191602。PMID 7565597。S2CID 24877825。
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- Bukrinsky MI、Haggerty S、Dempsey MP、Sharova N、Adzhubel A、Spitz L、Lewis P、Goldfarb D、Emerman M、Stevenson M (1993 年 10 月)。「非分裂細胞の感染を制御する HIV-1 マトリックス タンパク質内の核局在シグナル」。Nature。365 ( 6447 ) : 666–9。Bibcode : 1993Natur.365..666B。doi : 10.1038 / 365666a0。PMC 9524217。PMID 8105392。S2CID 25678。
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