胃リパーゼ

胃リパーゼ
ヒト胃リパーゼの結晶構造（PDB 1hlg）。[1]
識別子
シンボル	LIPF
NCBI遺伝子	8513
HGNC	6622
オミム	601980
参照シーケンス	NM_004190
ユニプロット	P07098
その他のデータ
EC番号	3.1.1.3
軌跡	第10章 23節
検索する 構造 スイスモデル ドメイン インタープロ

胃リパーゼはLIPFとしても知られ、ヒトではLIPF遺伝子によってコードされる酵素 タンパク質です。^{[2] [3]}

胃リパーゼは、胃底粘膜の胃主細胞から分泌される酸性リパーゼです。最適pHは3～6です。^{[4]胃リパーゼは、}舌リパーゼとともに2つの酸性リパーゼを構成します。これらのリパーゼは、アルカリリパーゼ（膵リパーゼなど）とは異なり、最適な酵素活性のために胆汁酸やコリパーゼを必要としません。酸性リパーゼは、成人の消化中に起こる脂質加水分解の30％を占め、2つの酸性リパーゼのうち胃リパーゼが最も多くを占めています。新生児では、酸性リパーゼの重要性はさらに高まり、総脂肪分解活性の最大50％を占めます。

胃リパーゼは胃の中でトリグリセリドのエステル結合を加水分解する。この反応から脂肪酸とジアシルグリセロールが生成される。長鎖遊離脂肪酸には、胃リパーゼがそれ以上トリグリセリドを加水分解するのを防ぐ働きがある。この場合、胃酸が脂質加水分解の30％未満を担うことになる。^[5]これらの酵素は胃細胞の細胞質と細胞膜に存在している。胃リパーゼは、トリグリセリド加水分解の大部分に必要な主要なリパーゼではない。胃の外では、胃リパーゼは他のリパーゼや胆汁分泌の助けを借りて十二指腸でトリアシルグリセロールを加水分解することができる。これは乳脂肪球膜を加水分解するために不可欠な酵素である。^[6]膵臓が未発達な新生児にとって、LIPFは完全に機能する膵臓を持つ成人と比較して脂質消化においてより重要な役割を果たしている。膵臓が最適な能力を発揮できない場合、通常、LIPFの産生が増加します。^[7]胃がん患者の腫瘍では、通常、LIPFのレベルが低いことが見られます。^[8]

胃リパーゼは、膵機能不全に伴う膵リパーゼの産生低下を部分的に補うことができ、体に脂質を消化する手段を提供します。酸性リパーゼの制限は、トリアシルグリセロール1 つにつき 1 つの脂肪酸しか除去できないことです。遊離脂肪酸は、胃腸管の内壁を覆う上皮膜を容易に通過できますが、ジアシルグリセロールは通過できません。このため、酸性リパーゼはアルカリリパーゼよりも効率が低くなります。^{[引用が必要]}

胃リパーゼは、371残基の長さのポリペプチドです。胃リパーゼの構造は、3.00Åの解像度のX線回折を使用して決定され、41％のヘリックスと14％のベータシートで構成されています。^[1]胃リパーゼは、α/β-ヒドロラーゼフォールドファミリーに属します。セリンプロテアーゼに類似した古典的な触媒トライアド（Ser-153、His-353、Asp-324）とオキシアニオンホール（バックボーンNH基のGln-154とLeu-67）を備えています。

• 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)にある、胃+リパーゼ、+ヒト