ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| GPLD1 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | GPLD1、GPIPLD、GPIPLDM、PIGPLD、PIPLD、グリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼ D1 |
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| 外部ID | オミム：602515; MGI : 106604;ホモロジーン: 1152;ジーンカード：GPLD1; OMA :GPLD1 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置（マウス） |
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 | | クロ。 | 13番染色体（マウス）[2] |
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| | バンド | 13 A3.1|13 10.79 cM | 始める | 25,127,135bp [2 ] |
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| 終わり | 25,176,484 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス（相同遺伝子） |
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| トップの表現 | - 二次卵母細胞
- 人間のペニス
- 肝臓
- 頬粘膜細胞
- 肝臓の右葉
- 小脳の右半球
- 太ももの皮
- 睾丸
- 生殖腺
- 胸部大動脈下行
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| | トップの表現 | - 肝臓の左葉
- 卵形嚢
- 背側被蓋核
- 視床下部背内側核
- 膀胱移行上皮
- 乳頭体
- 弓状核
- 視床下部室傍核
- 食道
- 脊髄の腰椎部分
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ナトリウムチャネル調節活性
- ホスホリパーゼD活性
- グリコシルホスファチジルイノシトールホスホリパーゼD活性
- 加水分解酵素活性
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 細胞内膜で囲まれた細胞小器官
- 細胞内解剖構造
- リソソーム膜
- 細胞外エクソソーム
- 細胞外領域
- 細胞外空間
- 細胞外マトリックス
| | 生物学的プロセス |
- カルシウムイオンに対する細胞反応
- インスリン受容体シグナル伝達経路
- トリグリセリド生合成過程の正の調節
- 高密度リポタンパク質粒子の除去の正の調節
- 軟骨細胞の分化
- 骨化
- トリグリセリドに対する細胞反応
- 造血幹細胞の骨髄への移行
- 膜タンパク質細胞外ドメインのタンパク質分解の正の制御
- グルコース代謝プロセスの正の調節
- 造血幹細胞の移動
- グルコースに対する反応
- コレステロールに対する細胞反応
- 血管新生の芽生えに関わる細胞の移動
- 経上皮輸送
- 内皮細胞遊走の正の調節
- GPIアンカーリリース
- 細胞溶解の正の調節
- pHに対する細胞反応
- 分泌の積極的な調節
- インスリン刺激に対する細胞反応の調節
- アルカリホスファターゼ活性の正の調節
- インスリン刺激に対する細胞反応
- 補体受容体を介したシグナル伝達経路
- アポトーシス過程の正の調節
- グルコース刺激に対する細胞反応に関与するインスリン分泌の正の調節
- トリグリセリド分解過程の負の調節
- ホスファチジルコリン代謝プロセス
- 細胞集団増殖の負の調節
- C末端タンパク質の脂質化
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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ホスファチジルイノシトールグリカン特異的ホスホリパーゼDは、ヒトではGPLD1遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6]
多くのタンパク質は、グリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）アンカーによって真核生物の細胞膜の細胞外面に繋がれている。GPIアンカーは多くの血液細胞に見られる糖脂質である。GPLD1遺伝子によってコードされるタンパク質は、ホスファチジルイノシトールグリカンによって繋がれたタンパク質のイノシトールリン酸結合を加水分解するGPI分解酵素であり、それによって付着したタンパク質を細胞膜から遊離させる。[6]
マウスの血漿中のGPLD1濃度は運動後に増加し、認知機能の改善と相関していることが判明しており、活動的な高齢者では血中のGPLD1濃度が増加した。[7] [8]
インタラクション
GPLD1はアポリポタンパク質A1 [9]およびAPOA4 [9]と相互作用することが示されている。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000112293 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000021340 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Schofield JN、 Rademacher TW (2000年11 月)。「ヒトグリコシルホスファチジルイノシトールホスホリパーゼ D1 (GPLD1) 遺伝子の構造と発現」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子構造と発現。1494 ( 1–2 ): 189–94。doi : 10.1016 /s0167-4781(00)00194-9。PMID 11072085 。
- ^ ab 「Entrez Gene: GPLD1 グリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼ D1」。
- ^ Horowitz AM, Fan X, Bieri G, Smith LK, Sanchez-Diaz CI, Schroer AB, et al. (2020年7月). 「血液因子は運動による神経新生と認知に対する有益な効果を老齢脳に伝える」. Science . 369 (6500): 167– 173. Bibcode :2020Sci...369..167H. doi :10.1126/science.aaw2622. PMC 7879650. PMID 32646997. S2CID 220428681 .
- ^ Harris R (2020年6月9日). 「運動で増加する酵素はマウスの記憶力を向上させる可能性があり、おそらく人間もそうである」ナショナル・パブリック・ラジオ。
- ^ ab Deeg MA、Bierman EL 、 Cheung MC (2001 年 3 月)。「GPI 特異的ホスホリパーゼ D は、アポ A-I およびアポ A-IV 含有複合体と会合する」。Journal of Lipid Research。42 ( 3): 442– 51。doi : 10.1016/ S0022-2275 (20)31669-2。PMID 11254757。
さらに読む
- Hoener MC、Brodbeck U (1992 年 6 月)。「ホスファチジルイノシトールグリカン特異的ホスホリパーゼ D は、血清中で高密度リポタンパク質と関連する両親媒性糖タンパク質です」。European Journal of Biochemistry . 206 (3): 747– 57. doi : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16981.x . PMID 1606959。
- Scallon BJ、Fung WJ、Tsang TC、Li S、Kado-Fong H、Huang KS、Kochan JP (1991 年 4 月)。「ホスファチジルイノシトールグリカン特異的ホスホリパーゼ D の一次構造と機能活性」。Science . 252 ( 5004 ): 446– 8。Bibcode : 1991Sci ...252..446S。doi :10.1126/science.2017684。PMID 2017684 。
- Metz CN、Brunner G、Choi-Muira NH、Nguyen H、Gabrilove J、Caras IW、他 (1994 年 4 月)。「細胞関連 GPI 特異的ホスホリパーゼ D による GPI アンカー膜タンパク質の放出」。The EMBO Journal。13 ( 7 ): 1741– 51。doi :10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06438.x。PMC 395007。PMID 7512501。
- 神内秀、中村 誠（1999年8月）。「無細胞系におけるGM2活性化因子によるホスホリパーゼD活性化の特性」神戸医学雑誌。45 （3-4）：181-90。PMID 10752311 。
- Deeg MA、 Bierman EL 、 Cheung MC (2001 年 3 月)。「GPI 特異的ホスホリパーゼ D は、アポ A-I およびアポ A-IV 含有複合体と会合する」。Journal of Lipid Research。42 ( 3): 442– 51。doi : 10.1016/S0022-2275(20) 31669-2。PMID 11254757。
- Tang J 、 Li W (2002)。「血清中のグリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼD活性の測定に関する方法論的研究」。湖南医科大学紀要。24 (2): 119– 22。PMID 11938765 。
- Slomiany A、Nishikawa H、Slomiany BL (2002 年 3 月)。「粘液バリアによる細胞外シグナルのスクリーニングと調節。血清グリコシルホスファチジルイノシトールホスホリパーゼ D (GPI-PLD) は口腔粘膜から保護粘液バリアを解放します」。生理学および薬理学ジャーナル。53 (1): 21– 38。PMID 11939716。
- Jaworek J、Bonio J、Leja-Szpa A、Nawrot K、Tomaszewska MR、Stachura J、他 (2002 年 3 月)。「レプチンとメラトニンによる膵臓の完全性の中枢および末梢制御における感覚神経」生理学および薬理学ジャーナル53 (1): 51– 74. PMID 11939719。
- Deeg MA、Bowen RF (2002)。「リン酸化はトリプシンの活性化とアポリポタンパク質のグリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼDへの結合を減少させる」。生化学と細胞生物学。80 (2): 253– 60。doi :10.1139/o02-004。PMID 11989719 。
- Xiaotong H、Hannocks MJ、Hampson I、Brunner G (2002)。「さまざまな悪性腫瘍の腫瘍細胞におけるGPI特異的ホスホリパーゼD mRNA発現」。臨床および実験的転移。19 (4): 291– 9。doi : 10.1023 /A: 1015545407700。PMID 12090469。S2CID 2868010 。
- Magnusson P、Sharp CA、Farley JR (2002 年 11 月)。「血清と骨組織抽出物中のヒト骨アルカリホスファターゼアイソフォームの異なる分布」。Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry。325 ( 1– 2 ): 59– 70。doi : 10.1016 /S0009-8981(02)00248-6。PMID 12367767 。
- Tang JH、Gu SL 、 Zhang XJ (2001 年 4 月)。「[ヒトグリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼ D の遺伝子構造の予備的研究]」。湖南医科大学紀要。26 (2): 95– 7。PMID 12536633 。
- Kurtz TA、 Fineberg NS、Considine RV 、 Deeg MA (2004 年 2 月)。「インスリン抵抗性は、グリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼ D の血清レベルの上昇と関連している」。代謝。53 (2): 138– 9。doi :10.1016/j.metabol.2003.09.004。PMID 14767861 。
- Lugli EB、Pouliot M、 Portela M、Loomis MR 、 Raper J (2004 年 11 月)。「霊長類トリパノソーマ溶解因子の特性」。分子生化学寄生虫学。138 (1): 9– 20。doi :10.1016/j.molbiopara.2004.07.004。PMID 15500911 。
- Everett PB、Senogles SE (2004 年 11月)。「D3 ドーパミン受容体は百日咳毒素非感受性経路を介してホスホリパーゼ D を活性化する」。Neuroscience Letters。371 ( 1 ): 34– 9。doi :10.1016/j.neulet.2004.08.033。PMID 15500962。S2CID 27173449 。
- Mead KI、Zheng Y、Manzotti CN、Perry LC、Liu MK、Burke F、他 (2005 年 4 月)。「CTLA-4 のエキソサイトーシスはホスホリパーゼ D と ADP リボシル化因子 1 に依存し、制御性 T 細胞の活性化中に刺激される」。Journal of Immunology。174 ( 8 ) : 4803–11。doi : 10.4049 /jimmunol.174.8.4803。PMID 15814706。
