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| キュベウイルスデュラム | |
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| 大腸菌の線毛に付着したバクテリオファージQβとそのゲノム のTEM画像 | |
ウイルスの分類 
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| (ランク外): | ウイルス |
| 領域: | リボウイルス |
| 王国： | オルタナウイルス科 |
| 門: | レナルビリコタ |
| クラス： | レビビリケテス |
| 注文： | ノルジウイルス目 |
| 家族： | フィアースウイルス科 |
| 属: | キューブウイルス |
| 種： | キュベウイルスデュラム
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| メンバーウイルス | |
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バクテリオファージQbeta（Qubevirus durum）は、一般的にQbetaまたはQβと呼ばれ、F線毛を持つ細菌（最も一般的には大腸菌）に感染するプラス鎖RNAウイルスのいくつかの株からなる種です。その線状ゲノムは、直径28nmの二十面体カプシドにパッケージ化されています。 [1]バクテリオファージQβは、F線毛の側面に結合した後、宿主細胞に侵入します。[2]
遺伝学
Qβのゲノムは、ウイルスの配列を解析した情報源によって異なりますが、およそ4,217ヌクレオチドです。Qβは世界中で何度も分離されており、ほぼ同一のタンパク質をコードするさまざまな亜種がありますが、ヌクレオチド配列は大きく異なる場合があります。[要出典]
ゲノムには3つのオープンリーディングフレームがあり、それぞれ4つのタンパク質をコードしています。成熟/溶解タンパク質A2、コートタンパク質、コートタンパク質の漏れやすい終止コドンのリードスルーであるA1、レプリカーゼと呼ばれるRNA依存性RNAポリメラーゼ（RdRp）のβサブユニットです。ゲノムは高度に構造化されており、遺伝子発現を制御し、宿主RNaseから自身を保護します。[2]
コートタンパク質A1
カプシドにはコートタンパク質および/または A1 のコピーが約 178 個存在します。[引用が必要]
レプリカーゼ/RdRp
プラス鎖とマイナス鎖の両方のRNAを複製するRNA依存性RNAポリメラーゼは、4つのタンパク質の複合体です。触媒ベータサブユニット（レプリカーゼ、P14647）はファージによってコードされ、他の3つのサブユニットは細菌ゲノムによってコードされています：アルファサブユニット（リボソームタンパク質S1）、ガンマサブユニット（EF-Tu）、およびデルタサブユニット（EF-Ts）。[3]
Qbeta RNAレプリカーゼの構造は解明されている（PDB : 3AGP, 3AGQ）。2つのEFタンパク質は、レプリカーゼとRNA産物の両方のシャペロンとして機能します。 [4]実際、純粋なQbetaポリメラーゼは大量に生産できるほど溶解性が高くないため、レプリカーゼと2つのEFサブユニットから構築された融合タンパク質が代わりに使用されることがよくあります。この融合タンパク質は、リボソームタンパク質S1とは独立して機能することができます。[5]
成熟/溶解タンパク質A2
すべてのプラス鎖RNAファージは成熟タンパク質をコードしており、その機能は宿主の線毛とウイルスRNAを結合することです。[6] 成熟タンパク質は、成熟タンパク質のアンバー変異体が宿主に感染できない、つまり「未熟」であるため、このように命名されています。関連する+ssRNAバクテリオファージMS2の場合、成熟タンパク質はウイルスRNAとともに宿主に取り込まれ、その後成熟タンパク質は切断されることが示されています。[7]
バクテリオファージMS2では、成熟タンパク質はウイルスRNAの最初のオープンリーディングフレームに属するため、Aタンパク質と呼ばれています。Qβでは、Aタンパク質は当初、ウイルス粒子内に多く存在し、感染にも必要なため、A1であると考えられていました。[8] しかし、Qβの配列が決定されると、A1は漏れやすい終止コドンのリードスルーであることが明らかになりました。[要出典]
A2はQβの成熟タンパク質であり、溶解タンパク質としての役割も果たしている。[9]
溶解のメカニズムはペニシリンと似ており、A2は細胞壁生合成における最初の酵素的ステップを触媒するMurAに結合してペプチドグリカンの形成を阻害する。 [10]
実験
ソル・シュピーゲルマンはバクテリオファージQβのRNAを、より速い複製、つまりより短いRNA鎖を優先する実験に使用した。彼は最終的に、Qβレプリカーゼによって複製できるわずか218ヌクレオチドの最小RNA鎖であるシュピーゲルマンのモンスターを作成した。[11]
参考文献
- ^ Gorzelnik KV、Cui Z、Reed CA、Jakana J、Young R、Zhang J (2016 年 10 月)。「標準アロレビウイルス Qβ の非対称クライオ電子顕微鏡構造により、単一の成熟タンパク質とゲノム ssRNA がその場に存在することが明らかに」。米国科学アカデミー 紀要。113 ( 41): 11519–11524。doi : 10.1073/ pnas.1609482113。PMC 5068298。PMID 27671640。
- ^ ab Kashiwagi A, Yomo T (2011年8月). 「RNAバクテリオファージQβと大腸菌の実験的共進化における進行中の表現型およびゲノム変化」. PLOS Genetics . 7 (8): e1002188. doi : 10.1371/journal.pgen.1002188 . PMC 3150450. PMID 21829387.
- ^ van Duin J、Tsareva N (2006)。「一本鎖RNAファージ。第15章」。Calendar RL (編) 『バクテリオファージ』（第2版）。オックスフォード大学出版局。pp. 175–196。ISBN 978-0195148503。
- ^ Takeshita D , Tomita K (2010年9月). 「宿主翻訳伸長因子EF-Tuおよび-TsによるQ{beta}ウイルスRNAポリメラーゼの組み立て」。 米国科学アカデミー紀要。107 (36):15733–8。doi : 10.1073/ pnas.1006559107。PMC 2936634。PMID 20798060。
- ^ 北 H、趙 J、松浦 T、中石 T、谷口 I、市川 T、島 Y、卜部 I、四方 T (2006 年 5 月)。 「必須サブユニットEF-TおよびEF-Tuとベータサブユニットを遺伝的に融合させた機能的Qベータレプリカーゼ」。生物科学および生物工学のジャーナル。101 (5): 421–6。土井：10.1263/jbb.101.421。PMID 16781472。
- ^ Rūmnieks J、Tārs K (2018)。「一本鎖RNAバクテリオファージにおけるタンパク質-RNA相互作用」。Harris RJ、Bhella D (編)。ウイルスタンパク質および核タンパク質複合体。細胞内生化学。第88巻。Springer Singapore。pp. 281–303。doi :10.1007/978-981-10-8456-0_13。ISBN 9789811084553. PMID 29900502。
- ^ Paranchych W、Ainsworth SK、Dick AJ、Krahn PM (1971 年9 月)。「ファージ R17 感染の段階。V. ファージの消滅と F 線毛の役割」。ウイルス学。45 (3): 615–28。doi : 10.1016 /0042-6822(71)90176-0。PMID 4108185 。
- ^ ムーア CH、ファロン F、ボーナート D、ワイズマン C (1971 年 9 月)。 「Q-ベータ粒子中のマイナーウイルス特異的タンパク質（A1）の起源の可能性」。自然。234 (50): 204-6。土井：10.1038/newbio234204a0。PMID 5288806。
- ^ Winter RB、Gold L（ 1983年7月）。「バクテリオファージQベータ成熟（A2）タンパク質の過剰産生は細胞溶解につながる」。Cell。33 （ 3 ）： 877–85。doi ： 10.1016 /0092-8674（83）90030-2。PMID 6871998。S2CID 54345352 。
- ^ Cui Z、Gorzelnik KV、Chang JY、Langlais C、Jakana J、Young R、Zhang J (2017 年 10 月)。「Qβ ビリオン、ウイルス様粒子、および Qβ-MurA 複合体の構造は、内部コートタンパク質と宿主溶解のメカニズムを明らかにします」。米国科学アカデミー 紀要。114 ( 44): 11697–11702。doi : 10.1073/ pnas.1707102114。PMC 5676892。PMID 29078304。
- ^ ドーキンス、リチャード、ウォン、ヤン（2016）。祖先の物語。ホートン・ミフリン・ハーコート。ISBN 978-0544859937。