DN2 について

DN2 について
利用可能な構造
ＰＤＢ	オルソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	2YS1
識別子
エイリアス	DNM2、CMT2M、CMTDI1、CMTDIB、DI-CMTB、DYN2、DYNII、LCCS5、ダイナミン2
外部ID	オミム：602378; MGI : 109547;ホモロジーン: 90883;ジーンカード：DNM2; OMA :DNM2 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	19番染色体（ヒト）
終わり	10,833,488 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	9番染色体（マウス）
終わり	21,419,055 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	顆粒球; ; 横行結腸粘膜; ; 脚の皮膚; ; 右肺; ; 左肺の上葉; ; 直腸; ; 腹部の皮膚; ; 胃の本体; ; 心の頂点; ; 胃粘膜;
	トップの表現
	顆粒球; ; 腎小体; ; 足首関節; ; リップ; ; 上行大動脈; ; 胎児の尾; ; 大動脈弁; ; 髄質集合管; ; 心内膜クッション; ; 二次卵母細胞;
	参照表現データの詳細
	該当なし
遺伝子オントロジー
分子機能	ヌクレオチド結合; 一酸化窒素合成酵素結合; SH3ドメイン結合; ホスファチジルイノシトール3キナーゼ調節サブユニット結合; D2ドーパミン受容体結合; GTP結合; タンパク質結合; WWドメインバインディング; タンパク質含有複合体結合; 酵素結合; 加水分解酵素活性; タンパク質キナーゼ結合; GTPase活性; 微小管結合;
細胞成分	エンドサイトーシス小胞膜; 細胞質; エンドソーム; 中心体; ゴルジ体; シナプス後膜; 膜; シナプス後密度; 焦点接着; 光受容体内節; クラスリン被覆エンドサイトーシス小胞; ゴルジ膜; 細胞膜; シナプス; フリル膜; 細胞接合; トランスゴルジネットワーク; 胴体; 成長円錐; 細胞質の核周囲領域; クラスリン被覆ピット; 貪食カップ; 微小管; 細胞外エクソソーム; 細胞骨格; 核; ラメリポディウム; 細胞投影; 細胞質小胞; 食細胞小胞膜; 細胞質; ミトコンドリア膜; 軸索; タンパク質含有複合体; 樹状突起棘; 樹状突起棘頭; シナプス前; シナプス後エンドサイトーシス領域膜; グルタミン酸シナプス; シナプス後密度、細胞内成分;
生物学的プロセス	膜管形成の負の調節; Gタンパク質共役受容体の内在化; 貪食作用の正の調節; ニューロン投射形態形成; 転写の調節、DNAテンプレート; エンドサイトーシス; 軸索伸展の調節; 心室中隔の発達; MHCクラスIIを介した抗原処理と外因性ペプチド抗原の提示; トランスフェリン輸送; 光刺激に対する反応; X線に対する細胞反応; 一酸化窒素生合成プロセスの正の調節; ドーパミンに対する細胞反応; 一酸化窒素合成酵素活性の調節; 受容体の内在化; Racタンパク質シグナル伝達の制御; トランスフォーミング成長因子β受容体シグナル伝達経路の負の調節; 受容体を介したエンドサイトーシス; 冠動脈の発達; 転写の正の制御、DNAテンプレート; P型ナトリウム：カリウム交換トランスポーター活性の正の制御; 大動脈の発達; エンドサイトーシスの正の調節; 基質接着依存性細胞伸展の正の制御; ゴルジ体の調節; 有糸分裂細胞周期のG2/M移行; マクロピノサイトーシス; 精子形成; アポトーシス過程の正の調節; シナプス小胞輸送; 一酸化窒素に対する細胞反応; ラメリポディウム形成の正の調節; ゴルジ体から細胞膜への輸送; 一酸化炭素に対する細胞反応; シグナル伝達; コカインに対する反応; 貪食作用; ミトコンドリア分裂; ミトコンドリア分裂に関与するダイナミンファミリータンパク質の重合; 膜組織; 膜融合; 非運動性繊毛形成の負の調節; シナプス前エンドサイトーシス領域膜からのシナプス小胞出芽; シナプス小胞エンドサイトーシス; シナプスの構造または活動の調節; シナプス後神経伝達物質受容体の内在化; クラスリン依存性エンドサイトーシスの正の制御;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	1785
	13430
	ENSG00000079805
	ENSMUSG00000033335
	P50570
	P39054
	NM_004945 ; NM_001005360 ; NM_001005361 ; NM_001005362 ; NM_001190716
NM_001039520 ; NM_001253893 ; NM_001253894 ; NM_007871 ; NM_001357718;
	NM_001357719 ; NM_001357721
	NP_001005360 ; NP_001005361 ; NP_001005362 ; NP_001177645 ; NP_004936
NP_001034609 ; NP_001240822 ; NP_001240823 ; NP_031897 ; NP_001344647;
	NP_001344648 ; NP_001344650
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

ダイナミン2は、ヒトではDNM2遺伝子によってコードされるタンパク質である。^[5]^[6]

関数

ダイナミンは GTP 結合タンパク質のサブファミリーの 1 つです。これらのタンパク質は、GTPase ドメインを含む分子の N 末端部分でかなりの配列類似性を共有しています。ダイナミンは微小管と関連しています。ダイナミンは、エンドサイトーシスや細胞運動などの細胞プロセス、および破骨細胞による骨吸収などの特定の活動に伴う膜の変化に関係しています。ダイナミンは、アクチンやその他の細胞骨格タンパク質に結合する多くのタンパク質に結合します。ダイナミンは自己組織化も可能で、このプロセスは GTPase 活性を刺激します。異なるタンパク質をコードする 4 つの選択的スプライシング転写物が記載されています。追加の選択的スプライシング転写物が存在する可能性がありますが、それらの完全長の性質は決定されていません。^[7]

インタラクション

DNM2 は以下と相互作用することが示されています:

シャンク1 , ^[8]
SHANK2、^[8]および
SNX9 . ^[9]

臨床的関連性

この遺伝子の変異は、急性リンパ性白血病^[10] や先天性ミオパチー（中心核型）^[11]の症例と関連している。

参考文献

^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000079805 – Ensembl、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000033335 – Ensembl、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ Diatloff-Zito C、Gordon AJ、Duchaud E、Merlin G (1995 年 11 月)。「大型 GTP 結合タンパク質ファミリーのメンバーであるヒトダイナミン II をコードする普遍的に発現する cDNA の単離」。Gene . 163 (2 ) : 301–6. doi :10.1016/0378-1119(95)00275-B. PMID 7590285。
^ Klocke R, Augustin A, Ronsiek M, Stief A, van der Putten H, Jockusch H (1997 年 7 月). 「ダイナミン遺伝子 Dnm1 および Dnm2 は、それぞれマウスの近位染色体 2 および 9 に位置する」. Genomics . 41 (2): 290–2. doi :10.1006/geno.1997.4634. PMID 9143510.
^ 「Entrez Gene: DNM2 ダイナミン 2」。
^ ab Okamoto PM, Gamby C, Wells D, Fallon J, Vallee RB (2001 年 12 月). 「シナプス後密度およびアクチン細胞骨格の shank/ProSAP 足場タンパク質とのダイナミンアイソフォーム特異的相互作用」J. Biol. Chem . 276 (51): 48458–65. doi : 10.1074/jbc.M104927200 . PMC 2715172. PMID 11583995 .
^ Lundmark R, Carlsson SR (2003 年 11 月). 「ソーティングネキシン 9 はコア成分との相互作用を通じてクラスリン介在エンドサイトーシスに関与する」. J. Biol. Chem . 278 (47): 46772–81. doi : 10.1074/jbc.M307334200 . PMID 12952949. S2CID 19544862.
^ Zhang J、Ding L、Holmfeldt L、Wu G、Heatley SL、Payne-Turner D、Easton J、Chen X、Wang J、Rusch M、Lu C、Chen SC、Wei L、コリンズ-アンダーウッド JR、Ma J、ロバーツ KG、パウンズ SB、ウリヤノフ A、ベックスフォート J、グプタ P、ヒューザー R、クリワッキ RW、パーカー M、マクゴールドリックDJ、Zhao D、Alford D、Espy S、Bobba KC、Song G、Pei D、Cheng C、Roberts S、Barbato MI、Campana D、Coustan-Smith E、Shurtleff SA、Raimondi SC、Kleppe M、Cools J、シマノKA、ハーミストン ML、ドゥラトフ S、エパート K、ローレンティ E、ノッタ F、ディック JE、バッソ G、ハンガーSP、ローML、デヴィダス M、ウッド B、ウィンター S、ダンズモア KP、フルトン RS、フルトン LL、ホン X、ハリス CC、ドーリング DJ、オチョア K、ジョンソン KJ、オベナウアー JC、エバンス WE、プイ CH、ネイブ CW、レイ TJ、マルディス ER , Wilson RK, Downing JR, Mullighan CG (2012). 「早期T細胞前駆細胞急性リンパ芽球性白血病の遺伝学的基礎」Nature . 481 (7380): 157–63. Bibcode :2012Natur.481..157Z. doi : 10.1038/nature10725. PMC 3267575. PMID 22237106 .
^ Jungbluth H (2014). 「中心核ミオパチーの発症メカニズム」Front Aging Neurosci . 6 :339. doi : 10.3389/fnagi.2014.00339 . PMC 4271577 . PMID 25566070.

さらに読む

Sever S (2003). 「ダイナミンとエンドサイトーシス」Curr. Opin. Cell Biol . 14 (4): 463–7. doi :10.1016/S0955-0674(02)00347-2. PMID 12383797.
Wiejak J、Wyroba E (2003)。「ダイナミン：特性、作用機序および機能」。Cell . Mol. Biol. Lett . 7 (4): 1073–80. PMID 12511974。
Orth JD、McNiven MA (2003)。「アクチン膜界面におけるダイナミン」。Curr . Opin. Cell Biol . 15 (1): 31–9. doi :10.1016/S0955-0674(02)00010-8. PMID 12517701。
Kasai K, Shin HW, Shinotsuka C, et al. (1999). 「ダイナミン II はエンドサイトーシスに関与しているが、トランスゴルジネットワークからの輸送小胞の形成には関与していない」J. Biochem . 125 (4): 780–9. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022349. PMID 10101292.
Vila-Coro AJ、Mellado M、Martín de Ana A、et al. (1999)。「RANTES およびアミノオキシペンタン RANTES 誘発性脱感作シグナルの特性評価により、G タンパク質結合受容体複合体のリクルートメントの違いが明らかになった」。J . Immunol . 163 (6): 3037–44. doi : 10.4049/jimmunol.163.6.3037 . PMID 10477567。
Fish KN、Schmid SL、Damke H (2000)。「ダイナミン-2がシグナル伝達GTPaseとして機能するという証拠」。J . Cell Biol . 150 (1): 145–54. doi :10.1083/jcb.150.1.145. PMC 2185575. PMID 10893263 。
Salcini AE、Hilliard MA、Croce A、et al. (2001)。「Eps15 C. elegans ホモログ EHS-1 はシナプス小胞のリサイクルに関与している」。Nat . Cell Biol . 3 (8): 755–60. doi :10.1038/35087075. PMID 11483962. S2CID 975746.
Wan KF、Sambi BS、Frame M、他 (2001)。「網膜環状グアノシン一リン酸ホスホジエステラーゼ 6 型の阻害性ガンマサブユニットは、ヒト胎児腎臓 293 細胞における p42/p44 マイトジェン活性化プロテインキナーゼシグナル伝達を制御する新規中間体である」。J . Biol. Chem . 276 (41): 37802–8. doi : 10.1074/jbc.M105087200 . PMID 11502744。
Kennerson ML、Zhu D、Gardner RJ、他 (2001)。「優性中間型シャルコー・マリー・トゥース神経障害は染色体19p12-p13.2にマップされる」。Am . J. Hum. Genet . 69 (4): 883–8. doi :10.1086/323743. PMC 1226074. PMID 11533912 。
Okamoto PM、Gamby C、Wells D、et al. (2002)。「シナプス後肥厚部およびアクチン細胞骨格のシャンク/ProSAP 足場タンパク質とのダイナミンアイソフォーム特異的相互作用」。J . Biol. Chem . 276 (51): 48458–65. doi : 10.1074/jbc.M104927200 . PMC 2715172. PMID 11583995 。
Lee E, De Camilli P (2002). 「アクチン尾部のダイナミン」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (1): 161–6. doi : 10.1073/pnas.012607799 . PMC 117532 . PMID 11782545.
Scott MP、Zappacosta F、Kim EY、他 (2002)。「Src ファミリーキナーゼ Hck の新規 SH3 ドメインリガンドの同定。Wiskott-Aldrich 症候群タンパク質 (WASP)、WASP 相互作用タンパク質 (WIP)、および ELMO1」。J . Biol . Chem . 277 (31): 28238–46。doi : 10.1074/ jbc.M202783200。PMID 12029088。S2CID 45563411 。
Schafer DA、Weed SA、Binns D、et al. (2003)。「ダイナミン2とコルタクチンはアクチンの集合とフィラメントの組織化を制御する」。Curr . Biol . 12 (21): 1852–7. doi : 10.1016 /S0960-9822(02)01228-9 . PMC 9590655. PMID 12419186. S2CID 7363545.
Modregger J、Schmidt AA、Ritter B、et al. (2003)。「エンドフィリン A1 とは異なる特性を持つ脳特異的膜関連リゾホスファチジン酸アシルトランスフェラーゼ、エンドフィリン B1b の特性」。J . Biol. Chem . 278 (6): 4160–7. doi : 10.1074/jbc.M208568200 . PMID 12456676. S2CID 7783586。
Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
Speer MC、Graham FL、Bonner E 、他 (2003)。「優性中間型シャルコー・マリー・トゥース神経障害の最小候補間隔の D19S586 から D19S432 への短縮」。神経遺伝学。4 ( 2 ): 83–5。doi :10.1007/s10048-002-0139-3。PMID 12481986。S2CID 19120964 。
Aniko G (2015). 「重症心筋症および中心核ミオパチーの背景におけるダイナミン2変異と複数のミトコンドリアDNA（mtDNA）欠失の共存」（PDF ）。臨床神経病理学。32 （2）：89–95。doi ：10.5414/NP300789。PMID 25492887 。

外部リンク

GeneReviews/NIH/NCBI/UW の DNM2 関連中等度シャルコー・マリー・トゥース神経障害または AD シャルコー・マリー・トゥース病 2B 型に関するエントリ
HGNC 承認遺伝子シンボル: DNM2、細胞遺伝学的位置: 19p13.2、ゲノム座標 (GRCh38): 19:10,718,052-10,831,909 (NCBI より)

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000079805 – Ensembl、2017 年 5 月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000033335 – Ensembl、2017 年 5 月

[3] 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[4] 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[pmid7590285-5] Diatloff-Zito C、Gordon AJ、Duchaud E、Merlin G (1995 年 11 月)。「大型 GTP 結合タンパク質ファミリーのメンバーであるヒトダイナミン II をコードする普遍的に発現する cDNA の単離」。Gene . 163 (2 ) : 301–6. doi :10.1016/0378-1119(95)00275-B. PMID 7590285。

[pmid9143510-6] Klocke R, Augustin A, Ronsiek M, Stief A, van der Putten H, Jockusch H (1997 年 7 月). 「ダイナミン遺伝子 Dnm1 および Dnm2 は、それぞれマウスの近位染色体 2 および 9 に位置する」. Genomics . 41 (2): 290–2. doi :10.1006/geno.1997.4634. PMID 9143510.

[entrez-7] 「Entrez Gene: DNM2 ダイナミン 2」。

[pmid11583995-8] Okamoto PM, Gamby C, Wells D, Fallon J, Vallee RB (2001 年 12 月). 「シナプス後密度およびアクチン細胞骨格の shank/ProSAP 足場タンパク質とのダイナミンアイソフォーム特異的相互作用」J. Biol. Chem . 276 (51): 48458–65. doi : 10.1074/jbc.M104927200 . PMC 2715172. PMID 11583995 .

[pmid12952949-9] Lundmark R, Carlsson SR (2003 年 11 月). 「ソーティングネキシン 9 はコア成分との相互作用を通じてクラスリン介在エンドサイトーシスに関与する」. J. Biol. Chem . 278 (47): 46772–81. doi : 10.1074/jbc.M307334200 . PMID 12952949. S2CID 19544862.

[pmid22237106-10] Zhang J、Ding L、Holmfeldt L、Wu G、Heatley SL、Payne-Turner D、Easton J、Chen X、Wang J、Rusch M、Lu C、Chen SC、Wei L、コリンズ-アンダーウッド JR、Ma J、ロバーツ KG、パウンズ SB、ウリヤノフ A、ベックスフォート J、グプタ P、ヒューザー R、クリワッキ RW、パーカー M、マクゴールドリックDJ、Zhao D、Alford D、Espy S、Bobba KC、Song G、Pei D、Cheng C、Roberts S、Barbato MI、Campana D、Coustan-Smith E、Shurtleff SA、Raimondi SC、Kleppe M、Cools J、シマノKA、ハーミストン ML、ドゥラトフ S、エパート K、ローレンティ E、ノッタ F、ディック JE、バッソ G、ハンガーSP、ローML、デヴィダス M、ウッド B、ウィンター S、ダンズモア KP、フルトン RS、フルトン LL、ホン X、ハリス CC、ドーリング DJ、オチョア K、ジョンソン KJ、オベナウアー JC、エバンス WE、プイ CH、ネイブ CW、レイ TJ、マルディス ER , Wilson RK, Downing JR, Mullighan CG (2012). 「早期T細胞前駆細胞急性リンパ芽球性白血病の遺伝学的基礎」Nature . 481 (7380): 157–63. Bibcode :2012Natur.481..157Z. doi : 10.1038/nature10725. PMC 3267575. PMID 22237106 .

[11] Jungbluth H (2014). 「中心核ミオパチーの発症メカニズム」Front Aging Neurosci . 6 :339. doi : 10.3389/fnagi.2014.00339 . PMC 4271577 . PMID 25566070.