人間の体内に存在するタンパク質
CNTN1 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス CNTN1 、F3、GP135、MYPCN、コンタクト1 外部ID OMIM : 600016; MGI : 105980; ホモロジーン : 7274; ジーンカード ：CNTN1; OMA :CNTN1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 15番染色体（マウス） [2] バンド 15 E3|15 46.39 cM 始める 91,949,046 bp [2] 終わり 92,239,848 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 ブロードマン領域23 内皮細胞 上前頭回 中心後回 嗅内皮質 前頭前皮質 小脳皮質 一次視覚野 扁桃体 小脳半球
トップの表現 外側膝状体 腹内側核 外側中隔核 内側膝状体 乳頭体 腹側被蓋野 内側背核 外側視床下部 前扁桃体領域 淡蒼球
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能 細胞成分
髄鞘 膜の固定された構成要素 膜ラフト 細胞膜 細胞外エクソソーム 膜 シナプス後膜のアンカー成分 シナプス前膜のアンカー成分 生物学的プロセス
ペプチジルチロシンリン酸化の正の制御 神経系の発達 細胞接着 遺伝子発現の正の調節 ニューロン投射の発達 ナトリウムイオン輸送の正の調節 小脳の発達 ニューロン投射発達の正の調節 ノッチシグナル伝達経路 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001256063 NM_001256064 NM_001843 NM_175038
NM_001159647 NM_001159648 NM_007727 NM_001358051
RefSeq (タンパク質) NP_001242992 NP_001242993 NP_001834 NP_778203
NP_001153119 NP_001153120 NP_031753 NP_001344980
場所 (UCSC) 12章: 40.69 – 41.07 Mb 15 章: 91.95 – 92.24 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
コンタクチン1 （ CNTN1 ）は、ヒトでは CNTN1 遺伝子 によってコードされる タンパク質 である。 [5] [6]
関数 この遺伝子によってコードされるタンパク質は、免疫グロブリンスーパーファミリー のメンバーです 。これは、 細胞接着 分子として機能する グリコシルホスファチジルイノシトール （GPI）アンカー型 神経 膜タンパク質です。 発達中の 神経系 における 軸索 接続の形成に役割を果たす可能性があります。この遺伝子には、異なる アイソフォーム をコードする2つの選択的 スプライシング 転写 バリアントが 記載されています。 [6]
インタラクション CNTN1はPTPRB と 相互作用する ことが示されている 。 [7] [8]
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Walsh FS、 Doherty P (1991 年 11 月)。「神経系における軸索束形成、成長、誘導に機能するグリコシルホスファチジルイノシトール固定認識分子」。Cell Biology International Reports。15 (11): 1151–66。doi :10.1016/0309-1651(91)90061-M。PMID 1838307 。 Peles E、 Schlessinger J 、 Grumet M (1998 年 4 月)。「受容体様タンパク質チロシンホスファターゼベータとのマルチリガンド相互作用: 細胞間シグナル伝達への影響」。 生化学 科学の動向 。23 (4): 121–4。doi : 10.1016/S0968-0004(98)01195-5。PMID 9584610 。 Olive S、Dubois C、 Schachner M、Rougon G (1995 年 11 月) 。 「F3 ニューロンのグリコシルホスファチジルイノシトール結合分子は、糖脂質に富む膜サブドメインに局在し、小脳の L1 および fyn キナーゼと相互作用する」。Journal of Neurochemistry。65 (5 ) : 2307–17。doi :10.1046/ j.1471-4159.1995.65052307.x。PMID 7595520。S2CID 39142478 。 ペレス E、ナティブ M、キャンベル PL、サクライ T、マルティネス R、レフ S、クラリー DO、シリング J、バーネア G、プラウマン GD、グルメ M、シュレッシンジャー J (1995 年 7 月)。 「受容体チロシンホスファターゼβの炭酸脱水酵素ドメインは、軸索細胞認識分子コンタクチンの機能的リガンドである。」 セル 。 82 (2): 251-60。 土井 ： 10.1016/0092-8674(95)90312-7 。 PMID 7628014。S2CID 18084292 。 Berglund EO、 Ranscht B (1994 年 6 月)。「染色体 12q11-q12 上のヒト コンタク チン遺伝子 (CNTN1) の分子クローニングと in situ 局在」。Genomics。21 ( 3 ): 571–82。doi :10.1006/geno.1994.1316。PMID 7959734 。 Reid RA、Bronson DD、Young KM、 Hemperly JJ (1994 年 1 月)。「ヒト細胞接着分子コンタクチンの同定と特徴付け」。 脳研究。分子脳研究 。21 ( 1–2): 1–8。doi :10.1016/0169-328X(94)90372-7。PMID 8164510 。 Yoshihara Y, Kawasaki M, Tamada A, Nagata S, Kagamiyama H, Mori K (1995 年 9 月)。「BIG-2、BIG-1、TAG-1、F3 の重複および差次的発現: 免疫グロブリンスーパーファミリーの軸索関連細胞接着分子サブグループの 4 つのメンバー」。Journal of Neurobiology。28 ( 1 ): 51–69。doi : 10.1002 /neu.480280106。PMID 8586965。 Sakurai T, Lustig M, Nativ M, Hemperly JJ, Schlessinger J, Peles E, Grumet M (1997 年 2 月)。「グリア受容体チロシンホスファターゼベータの細胞外領域によるコンタクチンと Nr-CAM を介した神経突起伸展の誘導」。The Journal of Cell Biology。136 ( 4): 907–18。doi :10.1083 / jcb.136.4.907。PMC 2132488。PMID 9049255 。 Xiao ZC、Taylor J、Montag D、Rougon G、Schachner M (1996 年 4 月)。「組み換えテネイシン R ドメインの神経細胞機能における明確な効果と神経認識分子 F3/11 と相互作用するドメインの特定」。The European Journal of Neuroscience。8 ( 4 ): 766–82。doi :10.1111/j.1460-9568.1996.tb01262.x。PMID 9081628。S2CID 30389358。 Xiao ZC、Hillenbrand R、Schachner M、Thermes S、Rougon G、Gomez S (1997 年 9 月)。「神経接着分子 F3 とテネイシン R の N 末端ドメインとの相互作用後のシグナル伝達イベント」。Journal of Neuroscience Research。49 ( 6): 698–709。doi : 10.1002 /( SICI )1097-4547 ( 19970915)49:6<698::AID-JNR4>3.0.CO;2-2。PMID 9335257。S2CID 10209383 。 ピエール K、ルーゴン G、アラール M、ボノム R、ジェンナリニ G、プーラン DA、テオドシス DT (1998 年 7 月)。 「成人視床下部巨大細胞ニューロンにおける細胞接着糖タンパク質 F3 の発現制御」。 神経科学ジャーナル 。 18 (14): 5333–43。 土井 ：10.1523/JNEUROSCI.18-14-05333.1998。 PMC 6793479 。 PMID 9651216。 Revest JM、Faivre-Sarrailh C、Maeda N、Noda M、Schachner M、Rougon G (1999 年 4 月)。「F3 免疫グロブリンドメインとタンパク質チロシンホスファターゼゼ ζ/β の相互作用がニューロンとグリア細胞間の双方向シグナル伝達を誘発する」。 ヨーロッパ 神経 科学ジャーナル 。11 (4): 1134–47。doi : 10.1046 /j.1460-9568.1999.00521.x。PMID 10103110。S2CID 23803785 。 Berglund EO、Murai KK、Fredette B、Sekerková G、Marturano B、Weber L、Mugnaini E、Ranscht B (1999 年 11 月)。 「コンタクチン遺伝子発現が除去されたマウスにおける運動失調および異常な小脳微生物」。 ニューロン 。 24 (3): 739–50。 土井 ： 10.1016/S0896-6273(00)81126-5 。 PMID 10595523。S2CID 16663068 。 Pierre K、Dupouy B、Allard M、Poulain DA 、Theodosis DT (2001 年 8 月)。「細胞接着糖タンパク質 F3/コンタクチンの軸索表面への移動は活動依存的である」。The European Journal of Neuroscience。14 ( 4): 645–56。doi : 10.1046/j.0953-816x.2001.01682.x。PMID 11556889。S2CID 43151749 。 Kazarinova-Noyes K、Malhotra JD、McEwen DP、Mattei LN、Berglund EO、Ranscht B、Levinson SR、Schachner M、Shrager P、Isom LL、Xiao ZC (2001 年 10 月)。「コンタクチンは Na+ チャネルと関連し、その機能発現を増加させる」。The Journal of Neuroscience。21 ( 19 ): 7517–25。doi : 10.1523 / JNEUROSCI.21-19-07517.2001。PMC 6762905。PMID 11567041 。 Pavlou O、Theodorakis K、Falk J、Kutsche M、Schachner M、Faivre-Sarrailh C、Karagogeos D (2002 年 7 月)。「接着分子 TAG-1 およびそのドメインと他の免疫グロブリンスーパーファミリーメンバーとの相互作用の分析」。 分子 細胞 神経 科学 。20 (3): 367–81。doi : 10.1006 /mcne.2002.1105。PMID 12139915。S2CID 714233。 Garwood J、Heck N、Reichardt F、Faissner A (2003 年 6 月)。「ホスファカン/受容体タンパク質チロシンホスファターゼベータの新しい非プロテオグリカン変異体であるホスファカンショートアイソフォームは、神経受容体と相互作用し、神経突起の伸展を促進します」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 26): 24164–73。doi : 10.1074 /jbc.M211721200。PMID 12700241 。
