CAMK2G

CAMK2G
利用可能な構造
ＰＤＢ	オルソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	2UX0、2V7O
識別子
エイリアス	CAMK2G、CAMK、CAMK-II、CAMKG、カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIIガンマ
外部ID	オミム：602123; MGI : 88259;ホモロジーン: 15596;ジーンカード：CAMK2G; OMA :CAMK2G - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	染色体10（ヒト）
終わり	73,874,591 bp
遺伝子の位置（マウス）
クロ。	14番染色体（マウス）
終わり	20,794,088 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	正面ポール; ; 中心後回; ; 右前頭葉; ; 膝窩動脈; ; 脛骨動脈; ; ブロードマン領域10; ; S状結腸の筋層; ; 右冠動脈; ; 視床の外側核群; ; 一次視覚野;
	トップの表現
	受精卵; ; 一次視覚野; ; 上前頭回; ; 海馬歯状回顆粒細胞; ; 二次卵母細胞; ; 中脳の中心灰白質; ; 太ももの筋肉; ; 上腕三頭筋; ; 一次運動野; ; 橋核;
	参照表現データの詳細
	; ;
	参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー
分子機能	トランスフェラーゼ活性; ヌクレオチド結合; タンパク質キナーゼ活性; タンパク質ホモ二量体化活性; キナーゼ活性; タンパク質結合; カルシウム依存性タンパク質セリン/スレオニンホスファターゼ活性; ATP結合; タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性; カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ活性; カルモジュリン結合; 同一のタンパク質結合;
細胞成分	エンドサイトーシス小胞膜; 細胞質; 膜; 細胞膜; 核質; 筋小胞体; 筋小胞体膜; 細胞質; シナプス後密度; ニューロン投影;
生物学的プロセス	カルシウムイオン輸送の調節; リン酸化; インターフェロン-γを介したシグナル伝達経路; G1期; 心筋の弛緩の調節; インスリン分泌; MAPKカスケード; 多細胞生物の発達; タンパク質リン酸化; タンパク質複合体のオリゴマー化; 熱に対する細胞反応の調節; タンパク質の自己リン酸化; 骨格筋の適応の調節; カルシウムイオン輸送; タンパク質の脱リン酸化; 神経系の発達; ペプチジルセリンリン酸化; ペプチジルスレオニンリン酸化; 細胞分化; 細胞内シグナル伝達; 分子機能の調節;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	818
	12325
	ENSG00000148660
	ENSMUSG00000021820
	Q13555
	Q923T9
NM_001204492 ; NM_001222 ; NM_172169 ; NM_172170 ; NM_172171;
	NM_172172 ; NM_172173 ; NM_001320898
	NM_001039138 ; NM_001039139 ; NM_178597 ; NM_001360186
NP_001191421 ; NP_001213 ; NP_001307827 ; NP_751909 ; NP_751910;
	NP_751911 ; NP_751913 ; NP_001354443 ; NP_001354445 ; NP_001354446 ; NP_001354447 ; NP_001354448 ; NP_001354449 ; NP_001354450 ; NP_001354451 ; NP_001354452 ; NP_001354453 ; NP_001354454 ; NP_001354455 ; NP_001354456 ; NP_001354457 ; NP_001354458 ; NP_001354459 ; NP_001354460 ; NP_001354461 ; NP_001354462 ; NP_001354463 ; NP_001354464 ; NP_001354465 ; NP_001354466 ; NP_001354467 ; NP_001354468 ; NP_001354469 ; NP_001354470 ; NP_001354471 ; NP_001354472 ; NP_001354473 ; NP_001354474 ; NP_001354475 ; NP_001354476 ; NP_001354477
	NP_001034227 ; NP_001034228 ; NP_848712 ; NP_001347115
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼII型ガンマ鎖は、ヒトではCAMK2G遺伝子によってコードされる酵素である。^[5]

関数

この遺伝子の産物は、セリン/スレオニンタンパク質キナーゼファミリー、およびCa(2+)/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼサブファミリーに属します。カルシウムシグナル伝達は、グルタミン酸シナプスの可塑性のいくつかの側面にとって重要です。哺乳類細胞では、酵素は4つの異なる鎖（アルファ、ベータ、ガンマ、デルタ）で構成されています。この遺伝子の産物はガンマ鎖です。これまでに、6つの異なるアイソフォームをコードする6つの選択的スプライスバリアントが特徴付けられています。異なるアイソフォームをコードする追加の選択的スプライスバリアントが記載されていますが、それらの全長の性質は決定されていません。^[6]

インタラクション

CAMK2GはRRADと相互作用することが示されている。^[7]

参照

Ca2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ

参考文献

^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000148660 – Ensembl、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000021820 – Ensembl、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ Li X、Nghiem P、Schulman H、Francke U (1994 年 2 月)。「多機能カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ (CaM キナーゼ) のガンマアイソフォームをコードする CAMKG 遺伝子のヒト染色体 10 バンド q22 とマウス染色体 14 への局在」。Cytogenet Cell Genet。66 ( 2 ) : 113–6。doi :10.1159/000133679。PMID 8287681。S2CID 46836396 。
^ 「Entrez Gene: CAMK2G カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ (CaM キナーゼ) II ガンマ」。
^ Moyers JS、Bilan PJ、Zhu J、Kahn CR (1997 年 5 月)。「Rad および Rad 関連 GTPase はカルモジュリンおよびカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ II と相互作用する」。J . Biol. Chem . 272 (18): 11832–9。doi : 10.1074 /jbc.272.18.11832。PMID 9115241。

さらに読む

Hook SS、Means AR (2001)。「Ca(2+)/CaM依存性キナーゼ：活性化から機能まで」。Annu . Rev. Pharmacol. Toxicol . 41 : 471–505. doi :10.1146/annurev.pharmtox.41.1.471. PMID 11264466。
山本浩 (2002). 「Ca2+/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼIIアイソフォームの細胞内局在の分子機構と生理機能」.たんぱく質細胞分解酵素. 47 (3): 241–7. PMID 11889801.
Countaway JL、Nairn AC、Davis RJ (1992)。「上皮成長因子受容体タンパク質チロシンキナーゼの脱感作のメカニズム」。J . Biol. Chem . 267 (2): 1129–40. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48406-2 . PMID 1309762。
Ikebe M, Reardon S (1990). 「平滑筋Ca2+/カルモジュリン依存性多機能タンパク質キナーゼによる平滑筋ミオシン軽鎖キナーゼのリン酸化」J. Biol. Chem . 265 (16): 8975–8. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38796-4 . PMID 2160950.
Czernik AJ、Pang DT、Greengard P (1987)。「ラットおよびウシのシナプシン I における cAMP 依存性およびカルシウム/カルモジュリン依存性リン酸化部位周辺のアミノ酸配列。」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 84 (21): 7518–22. Bibcode :1987PNAS...84.7518C. doi : 10.1073/pnas.84.21.7518 . PMC 299327 . PMID 3118371.
Vulliet PR、Woodgett JR、Cohen P (1984)。「カルモジュリン依存性多タンパク質キナーゼによるチロシンヒドロキシラーゼのリン酸化」。J . Biol. Chem . 259 (22): 13680–3. doi : 10.1016/S0021-9258(18)89798-8 . PMID 6150037。
Wen Z、Zhong Z、Darnell JE (1995)。「Stat1とStat3による転写の最大活性化には、チロシンとセリンの両方のリン酸化が必要」。Cell . 82 (2): 241–50. doi : 10.1016/0092-8674(95)90311-9 . PMID 7543024. S2CID 6717533.
Kwiatkowski AP、McGill JM (1995)。「ヒト胆管上皮細胞株Mz-ChA-1はカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIIの新しいアイソフォームを発現する」。消化器病学。109 ( 4 ) : 1316–23。doi : 10.1016 /0016-5085(95)90594-4。PMID 7557101。
Shuai K、Stark GR、 Kerr IM、 Darnell JE (1993)。「インターフェロン-γによる遺伝子活性化に必要なStat91の単一のホスホチロシン残基」。Science。261 ( 5129): 1744–6。Bibcode : 1993Sci ... 261.1744S。doi :10.1126/science.7690989。PMID 7690989。
Zhu J、Reynet C、Caldwell JS、Kahn CR (1995)。「Ras/GTPase スーパーファミリーの新メンバーである Rad の特性と、独自の GTPase 活性化タンパク質 (GAP) 様活性によるその制御」。J. Biol . Chem . 270 (9): 4805–12。doi : 10.1074/ jbc.270.9.4805。PMID 7876254 。
Yakel JL、Vissavajjhala P、Derkach VA、Brickey DA、Soderling TR (1995)。「非N-メチル-D-アスパラギン酸グルタミン酸受容体におけるCa2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼII調節リン酸化部位の同定」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 92 ( 5): 1376–80。Bibcode : 1995PNAS ... 92.1376Y。doi : 10.1073/ pnas.92.5.1376。PMC 42522。PMID 7877986。
Maruyama K, Sugano S (1994). 「オリゴキャッピング：真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Suko J、Maurer-Fogy I、Plank B、Bertel O、Wyskovsky W、Hohenegger M、Hellmann G (1993)。「cAMP、cGMP、CaM依存性タンパク質キナーゼによる骨格筋のリアノジン受容体カルシウム放出チャネルにおけるセリン2843のリン酸化」。Biochim . Biophys. Acta . 1175 (2): 193–206. doi :10.1016/0167-4889(93)90023-I. PMID 8380342。
デ・グルート RP、デン・ヘルトッグ J、ヴァンデンヒーデ JR、ゴリス J、サソーネ・コルシ P (1993)。「複数の協調的なリン酸化イベントが CREM 活性化因子の機能を調節します。」エンボ J . 12 (10): 3903–11。土井：10.1002/j.1460-2075.1993.tb06068.x。PMC 413673。PMID 8404858。
Nghiem P、Saati SM、Martens CL、Gardner P、Schulman H (1993)。「多機能Ca2+/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼの2つの新しいアイソフォームのクローニングと分析。複数のヒト組織での発現」。J . Biol. Chem . 268 (8): 5471–9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)53345-7 . PMID 8449910。
Shimomura A, Ogawa Y, Kitani T, Fujisawa H, Hagiwara M (1996). 「カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ II は転写因子 1 の活性化を介して転写活性化を促進するが、cAMP 応答エレメント結合タンパク質の活性化は促進しない」J. Biol. Chem . 271 (30): 17957–60. doi : 10.1074/jbc.271.30.17957 . PMID 8663317.
Wei J、Wayman G、Storm DR (1996)。「in vivo でのカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ II によるタイプ III アデニル酸シクラーゼのリン酸化と阻害」。J . Biol. Chem . 271 ( 39): 24231–5。doi : 10.1074 /jbc.271.39.24231。PMID 8798667。
Tombes RM、Krystal GW (1997)。「ヒト腫瘍細胞特異的CaMK-II変異体の新規同定」。Biochim . Biophys. Acta . 1355 (3): 281–92. doi :10.1016/S0167-4889(96)00141-3. PMID 9060999。
Moyers JS、Bilan PJ、Zhu J、Kahn CR (1997)。「Rad および Rad 関連 GTPase はカルモジュリンおよびカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ II と相互作用する」。J . Biol. Chem . 272 (18): 11832–9. doi : 10.1074/jbc.272.18.11832 . PMID 9115241。

外部リンク

UCSC ゲノムブラウザのヒト CAMK2G ゲノムの位置と CAMK2G 遺伝子の詳細ページ。
PDBe-KBの UniProt : Q13555 (カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ II 型サブユニットガンマ)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。

この記事には、パブリックドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000148660 – Ensembl、2017 年 5 月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000021820 – Ensembl、2017 年 5 月

[3] 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[4] 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[pmid8287681-5] Li X、Nghiem P、Schulman H、Francke U (1994 年 2 月)。「多機能カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ (CaM キナーゼ) のガンマアイソフォームをコードする CAMKG 遺伝子のヒト染色体 10 バンド q22 とマウス染色体 14 への局在」。Cytogenet Cell Genet。66 ( 2 ) : 113–6。doi :10.1159/000133679。PMID 8287681。S2CID 46836396 。

[6] 「Entrez Gene: CAMK2G カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ (CaM キナーゼ) II ガンマ」。

[pmid9115241-7] Moyers JS、Bilan PJ、Zhu J、Kahn CR (1997 年 5 月)。「Rad および Rad 関連 GTPase はカルモジュリンおよびカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ II と相互作用する」。J . Biol. Chem . 272 (18): 11832–9。doi : 10.1074 /jbc.272.18.11832。PMID 9115241。