ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
オーストラリアIP 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2LKN、4AIF、4APO
識別子 エイリアス AIP 、ARA9、FKBP16、FKBP37、SMTPHN、XAP-2、XAP2、アリール炭化水素受容体相互作用タンパク質、PITA1 外部ID オミム ：605555; MGI : 109622; ホモロジーン : 2959; ジーンカード ：AIP; OMA :AIP - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 19番染色体（マウス） [2] バンド 19 A|19 3.82 cM 始める 4,164,446 bp [2] 終わり 4,175,858 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 顆粒球 膝窩動脈 脛骨動脈 胸部大動脈下行 右冠動脈 上行大動脈 左冠動脈 子宮頸管 子宮体部 S状結腸の筋層
トップの表現 網膜の神経層 海馬歯状回顆粒細胞 顆粒球 大腿四頭筋 卵黄嚢 筋肉組織 骨格筋組織 小脳 視床下部 嗅球
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質結合 信号変換器の活動 転写共調節活性 折り畳まれていないタンパク質の結合 転写因子結合 GAFドメイン結合 転写活性化因子活性 芳香族炭化水素受容体結合 ペプチジルプロリルシス-トランスイソメラーゼ活性 細胞成分
芳香族炭化水素受容体複合体 膜 細胞膜 細胞質 核質 細胞質 生物学的プロセス
ミトコンドリアへのタンパク質標的化 環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼ活性の負の調節 タンパク質キナーゼAシグナル伝達の調節 タンパク質の折り畳みによるタンパク質の成熟 異物代謝プロセス インターロイキン12を介したシグナル伝達経路 核酸テンプレート転写の制御 核酸テンプレート転写の正の制御 タンパク質ペプチジルプロリル異性化 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_003977 NM_001302959 NM_001302960
RefSeq (タンパク質) NP_001289888 NP_001289889 NP_003968
場所 (UCSC) 11 章: 67.47 – 67.49 Mb 19章: 4.16 – 4.18 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
AH受容体相互作用タンパク質 （ AIP ）は、 アリール炭化水素受容体相互作用タンパク質 、 免疫フィリンホモログARA9 、または HBV X関連タンパク質2 （ XAP-2 ）としても知られ、ヒトでは AIP 遺伝子 によってコードされる タンパク質 です 。 [5] [6] [7]このタンパク質は FKBP ファミリーのメンバーです 。
関数 AIP は、おそらくリガンドに対する受容性や核標的化に影響を与えることにより、 芳香族炭化水素受容体 を介したシグナル伝達において積極的な役割を果たす可能性がある。AIP は、 B 型肝炎ウイルス (HBV) X タンパク質の細胞性負性調節因子である。 [5] さらに、抗ウイルスシグナル経路の重要な役割を担う IRF7 を標的とすることで、抗ウイルスシグナル伝達と I 型インターフェロンの誘導を抑制することが知られている。 [8] AIP は、N 末端 FKBP52 様ドメインと C 末端 TPR ドメインで構成される。 [9]
突然変異と疾患における役割 AIP変異は、家族性先端巨大症 、家族性孤立性下垂体腺腫（FIPA）の原因となる可能性がある 。成長ホルモン産生下垂体腺腫（ GH 産生 下垂体腺腫）は、 プロラクチノーマ と関連していることもあり 、ほとんどのAIP変異患者にみられる。 [10]
インタラクション AIPは 、 アリール炭化水素受容体 [7] [11] [12]、 ペルオキシソーム増殖因子活性化受容体α [13] 、および アリール炭化水素受容体核移行因子 [7] と 相互作用する ことが示されている。 [14] さらに、AIPはIRF7と相互作用して、抗ウイルスシグナル経路を負に制御するという新しい機能を発揮できることが示されている。 [8]
参考文献
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さらに読む
Zhou Q、Lavorgna A、et al. (2015)。「アリール炭化水素受容体相互作用タンパク質は IRF7 を標的とし、抗ウイルスシグナル伝達と I 型インターフェロンの誘導を抑制する」。Journal of Biological Chemistry . 290 (23): 14729–14739. doi : 10.1074/jbc.M114.633065 . PMC 4505538 . PMID 25911105。 Chen HS、Perdew GH (1994)。「ヘテロメリック細胞質アリール炭化水素受容体複合体のサブユニット構成」。J . Biol. Chem . 269 (44): 27554–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47020-2 . PMID 7961671。 Ma Q、Whitlock JP (1997)。「Ah 受容体と相互作用し、テトラトリコペプチド反復モチーフを含み、2,3,7,8-テトラクロロジベンゾ-p-ジオキシンに対する転写応答を増強する新規細胞質タンパク質」。J . Biol. Chem . 272 (14): 8878–84. doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 . PMID 9083006。 Meyer BK、Pray-Grant MG、Vanden Heuvel JP、Perdew GH (1998)。「B 型肝炎ウイルス X 関連タンパク質 2 は、非リガンド型アリール炭化水素受容体コア複合体のサブユニットであり、転写エンハンサー活性を示す」。Mol . Cell. Biol . 18 (2): 978–88. doi :10.1128/MCB.18.2.978. PMC 108810. PMID 9447995 。 Carver LA、LaPres JJ、Jain S、et al. (1999)。「Ah 受容体関連タンパク質 ARA9 の特性」。J . Biol. Chem . 273 (50): 33580–7. doi : 10.1074/jbc.273.50.33580 . PMID 9837941。 Gadelha MR、Une KN、Rohde K、et al. (2000)。「孤立性家族性ソマトトロピノーマ：染色体 11q13.1-11q13.3 への連鎖の確立および染色体 2p16-12 における潜在的な第 2 遺伝子座の証拠」。J . Clin. Endocrinol. Metab . 85 (2): 707–14. doi : 10.1210/jcem.85.2.6386 . PMID 10690880。 Petrulis JR、Hord NG、Perdew GH (2001)。「アリール炭化水素受容体の細胞内局在は、免疫フィリンホモログであるB型肝炎ウイルスX関連タンパク質2によって調節される」。J . Biol. Chem . 275 (48): 37448–53. doi : 10.1074/jbc.M006873200 . PMID 10986286。 Kazlauskas A、Poellinger L、Pongratz I (2001)。「免疫フィリン様タンパク質 XAP2 はダイオキシン受容体のユビキチン化と細胞内局在を制御する」。J . Biol. Chem . 275 (52): 41317–24. doi : 10.1074/jbc.M007765200 . PMID 11013261。 Kazlauskas A、Sundström S、Poellinger L、Pongratz I (2001)。「hsp90 シャペロン複合体はダイオキシン受容体の細胞内局在を制御する」。Mol . Cell. Biol . 21 (7): 2594–607. doi :10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC 86890. PMID 11259606 。 Kazlauskas A、Poellinger L、Pongratz I (2002)。「免疫フィリン様タンパク質 XAP2 の 2 つの異なる領域がダイオキシン受容体の機能と hsp90 との相互作用を制御する」。J . Biol. Chem . 277 (14): 11795–801. doi : 10.1074/jbc.M200053200 . PMID 11805120。 Patterson CE、Gao J、Rooney AP、Davis EC (2002)。「マウスおよびヒトの 65 kDa FK506 結合タンパク質遺伝子のゲノム構成と FKBP 多重遺伝子ファミリーの進化」。Genomics . 79 ( 6): 881–9. doi :10.1006/geno.2002.6777. PMID 12036304。 Berg P、Pongratz I (2002)。「2つの並行経路がダイオキシン（アリール炭化水素）受容体の細胞質局在を媒介する」。J . Biol. Chem . 277 (35): 32310–9. doi : 10.1074/jbc.M203351200 . PMID 12065584。 Dull AB、Carlson DB、Petrulis JR、Perdew GH (2002)。「B型肝炎ウイルスX関連タンパク質2のリン酸化状態の特徴」。Arch . Biochem. Biophys . 406 (2): 209–21. doi :10.1016/S0003-9861(02)00444-7. PMID 12361709。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Sumanasekera WK、Tien ES、Turpey R、他 (2003)。「ペルオキシソーム増殖因子活性化受容体αが90kDa熱ショックタンパク質およびB型肝炎ウイルスX関連タンパク質2と複合体を形成する証拠」。J. Biol. Chem . 278 (7): 4467–73. doi : 10.1074/jbc.M211261200 . PMID 12482853。 Zhao Y、Meng XM、Wei YJ、他 (2004)。「心臓トロポニン I と特異的に相互作用する新規心臓特異的キナーゼのクローニングと特性評価」。J . Mol. Med . 81 (5): 297–304. doi :10.1007/s00109-003-0427-x. PMID 12721663. S2CID 13468188. Lees MJ、Peet DJ、Whitelaw ML (2003)。「ダイオキシン受容体の安定化におけるXAP2の役割の定義」。J . Biol. Chem . 278 (38): 35878–88. doi : 10.1074/jbc.M302430200 . PMID 12837759。 Yano M, Terada K, Mori M (2003). 「AIP は、ミトコンドリアの輸入メディエーターであり、輸入受容体 Tom20 とプレタンパク質の両方に結合する」 J. Cell Biol . 163 (1): 45–56. doi : 10.1083/jcb.200305051. PMC 2173431. PMID 14557246. Ramadoss P、Petrulis JR、Hollingshead BD、他 (2004)。「ヒトとマウスのAh受容体複合体におけるB型肝炎ウイルスX関連タンパク質2 (XAP2)の異なる役割」。 生化学 。43 ( 3): 700–9。doi : 10.1021 /bi035827v。PMID 14730974 。 Occhi G、Trivellin G、Ceccato F、他 (2010)。「イタリアの散発性先端巨大症患者の大規模シリーズにおける AIP 変異の有病率と多発性内分泌腫瘍を伴う先端巨大症患者の CDKN1B 状態の評価」。Eur . J. Endocrinol . 163 (3): 369–376. doi : 10.1530/EJE-10-0327 . PMID 20530095。
