ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
AGXT 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1H0C、1J04、2YOB、3R9A、4CBR、4CBS、4I8A、4KXK、4KYO
識別子 エイリアス AGXT 、AGT、AGT1、AGXT1、PH1、SPAT、SPT、TLH6、アラニングリオキシル酸アミノトランスフェラーゼ、アラニン--グリオキシル酸およびセリン--ピルビン酸アミノトランスフェラーゼ、Ser-PyrAT 外部ID オミム ：604285; MGI : 1329033; ホモロジーン : 37251; ジーンカード ：AGXT; OMA :AGXT - オルソログ EC番号 2.6.1.44 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体1（マウス） [2] バンド 1 D|1 47.0 cM 始める 93,062,962 bp [2] 終わり 93,073,143 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 肝臓の右葉 頬粘膜細胞 軟骨組織 人間の腎臓 睾丸 腎臓尿細管 小脳虫部 生殖腺 腎髄質 腎皮質
トップの表現 肝臓の左葉 胚 胆嚢 性的に未成熟な生物 原腸胚 十二指腸 小腸 回腸上皮 CA3フィールド 顎下腺
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 タンパク質ホモ二量体化活性 アミノ酸結合 アラニングリオキシル酸トランスアミナーゼ活性 セリンピルビン酸トランスアミナーゼ活性 トランスアミナーゼ活性 タンパク質の自己会合 触媒活性 タンパク質結合 ピリドキサールリン酸結合 シグナル伝達受容体結合 同一のタンパク質結合 細胞成分
ペルオキシソーム ミトコンドリアマトリックス ペルオキシソームマトリックス ミトコンドリア 細胞内膜で囲まれた細胞小器官 細胞質 生物学的プロセス
ノッチシグナル伝達経路 シュウ酸分泌 グリオキシル酸分解プロセス グリシン生合成プロセス、グリオキシル酸のアミノ基転移による ピルビン酸生合成プロセス L-アラニン分解プロセス グルココルチコイドに対する反応 cAMPへの反応 L-システインの分解プロセス 細胞窒素化合物代謝プロセス グリオキシル酸代謝プロセス ペルオキシソームへのタンパク質標的化 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
セリン-ピルビン酸アミノトランスフェラーゼ は、ヒトでは AGXT 遺伝子によってコードされる 酵素 である 。 [5] [6] [7]
この遺伝子は肝臓でのみ発現し、コードされているタンパク質は主に ペルオキシソーム に局在し、 グリオキシル酸の解毒に関与しています。この遺伝子の変異は、細胞内標的を変化させるものもあり、 I型原発性高 シュウ酸尿症 と関連しています 。 [7]
参照
参考文献
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外部リンク 原発性高シュウ酸尿症 1 型に関する GeneReviews/NIH/NCBI/UW エントリ UCSC ゲノム ブラウザー のヒト AGT ゲノムの位置と AGT 遺伝子の詳細ページ 。 UCSC ゲノム ブラウザ のヒト AGXT ゲノムの位置と AGXT 遺伝子の詳細ページ 。
さらに読む
Danpure CJ (1993). 「原発性高シュウ酸尿症 1 型とアラニン:グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼのペルオキシソームからミトコンドリアへの誤った標的化」 Biochimie . 75 (3–4): 309–15. doi :10.1016/0300-9084(93)90091-6. PMID 8507692. Danpure CJ (2005). 「原発性高シュウ酸尿症1型の分子病因：治療の新たな方向性」 Am. J. Nephrol . 25 (3): 303–10. doi : 10.1159/000086362 . PMID 15961951. Minatogawa Y, Tone S, Allsop J, et al. (1993). 「セリンからフェニルアラニンへの置換は、原発性高シュウ酸尿症 1 型患者のアラニン:グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼの触媒活性と免疫反応性の喪失につながる」。 Hum. Mol. Genet . 1 (8): 643–4. doi :10.1093/hmg/1.8.643. PMID 1301173。 Purdue PE、Lumb MJ、Allsop J、他 (1992)。「グリシンからグルタミン酸への置換は、原発性高シュウ酸尿症タイプ 1 の患者の一部においてアラニン:グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼの触媒活性を阻害する」。Genomics。13 ( 1 ) : 215–8。doi :10.1016/0888-7543(92)90225-H。PMID 1349575 。 Purdue PE、Takada Y、Danpure CJ (1991)。「原発性高シュウ酸尿症 1 型におけるアラニン/グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼのペルオキシソームからミトコンドリアへの誤標的化に関連する変異の特定」。J . Cell Biol . 111 (6 Pt 1): 2341–51. doi :10.1083/jcb.111.6.2341. PMC 2116406. PMID 1703535 。 Purdue PE、Allsop J、Isaya G、他 (1992)。「原発性高シュウ酸尿症患者におけるペルオキシソーム L-アラニン:グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼのミトコンドリアへの誤標的化は、点突然変異による潜在性ミトコンドリア標的化配列の活性化に依存する」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 88 (23): 10900–4. doi : 10.1073/pnas.88.23.10900 . PMC 53039 . PMID 1961759。 Nishiyama K, Berstein G, Oda T, Ichiyama A (1991). 「ヒト肝臓セリンピルビン酸アミノトランスフェラーゼをコードする cDNA のクローニングとヌクレオチド配列」 Eur. J. Biochem . 194 (1): 9–18. doi :10.1111/j.1432-1033.1990.tb19420.x. hdl : 10271/960 . PMID 2253628. S2CID 953132. Takada Y, Kaneko N, Esumi H, et al. (1990). 「ヒトペルオキシソームL-アラニン：グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼ。開始コドンの点変異によるミトコンドリア標的シグナルの進化的消失」。Biochem . J. 268 ( 2): 517–20. doi :10.1042/bj2680517. PMC 1131464. PMID 2363689 . Danpure CJ、 Jennings PR ( 1986)。「 原発性高シュウ 酸尿 症I型におけるペルオキシソームアラニン：グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼ欠損」。FEBS Lett。201 （ 1）：20–4。doi ：10.1016/0014-5793（86）80563-4。PMID 3709805。S2CID 32933133。 Danpure CJ、Fryer P、Jennings PR、他 (1995)。「アラニン:グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼ 1 のペルオキシソームおよびミトコンドリア標的化の進化。哺乳類、鳥類、両生類のさまざまなクラスの代表の肝臓における細胞内分布の調査」。Eur . J. Cell Biol . 64 (2): 295–313。PMID 7813517。 Danpure CJ、Purdue PE、Fryer P、他 (1993)。「アラニン:グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼのペルオキシソームからミトコンドリアへの誤った標的化とペルオキシソーム内凝集を伴う複雑な一次性高シュウ酸尿症 1 型表現型の酵素学的および変異的分析」。Am . J. Hum. Genet . 53 (2): 417–32. PMC 1682352. PMID 8101040 。 湊川 勇、河合 千恵、畑田 誠、佐藤 正 (1996)。「肝臓特異的キヌレニン (アラニン)」。 トリプトファン研究の最近の進歩 。Adv. Exp. Med. Biol. Vol. 398. pp. 471–6. doi :10.1007/978-1-4613-0381-7_73. ISBN 978-1-4613-8026-9 . PMID 8906307。 von Schnakenburg C, Rumsby G (1997). 「原発性高シュウ酸尿症 1 型: AGXT 遺伝子のエクソン 7 における一連の新しい変異」 J. Med. Genet . 34 (6): 489–92. doi :10.1136/jmg.34.6.489. PMC 1050973. PMID 9192270 . Amoroso A、Pirulli D、Puzzer D、et al. (1999)。「遺伝子記号: AGXT。疾患: 原発性高シュウ酸尿症 I 型」。Hum . Genet . 104 (5): 441. doi :10.1007/s004390050984. PMID 10394939. S2CID 34307977。 Pirulli D、Puzzer D、Ferri L、他 (1999)。「イタリア人患者の高シュウ酸尿症 1 型の分子分析により、アラニン:グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼ遺伝子に 8 つの新しい変異が明らかになった」。Hum . Genet . 104 (6): 523–5. doi :10.1007/s004390050998. PMID 10453743. S2CID 28076033. Basmaison O、Rolland MO、Cochat P、Bozon D (2000)。「AGXT 遺伝子における 5 つの新規変異の特定」。Hum . Mutat . 15 (6): 577. doi :10.1002/1098-1004(200006)15:6<577::AID-HUMU9>3.0.CO;2-#. PMID 10862087. S2CID 196606396. Lumb MJ、Danpure CJ (2000)。「ヒトアラニン：グリオキシル酸アミノトランスフェラーゼの最も一般的な多型と、最も一般的な疾患を引き起こす4つの突然変異との間の機能的相乗効果」。J . Biol. Chem . 275 (46): 36415–22. doi : 10.1074/jbc.M006693200 . PMID 10960483。
