ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
追加2 識別子 エイリアス ADD2 、ADDB、アデュシン2 外部ID オミム ：102681; MGI : 87919; ホモロジーン : 1221; ジーンカード : ADD2; OMA :ADD2 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体6（マウス） [2] バンド 6 C3- D1|6 37.55 cM 始める 86,005,663 bp [2] 終わり 86,101,391 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 ブロードマン領域10 中側頭回 ブロードマン領域23 小脳の傍小葉 正面ポール 海馬のI領域 中心後回 ブロードマン領域46 嗅内皮質 上前頭回
トップの表現 嗅結節 海馬のI領域 梨状皮質 歯状回 顔面運動核 中脳の中心灰白質 海馬歯状回顆粒細胞 鉤状部 橋核 視覚野
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
スペクトリン結合 タンパク質ホモ二量体化活性 構造分子活性 カルモジュリン結合 アクチンフィラメント結合 タンパク質ヘテロ二量体形成活性 アクチン結合 タンパク質キナーゼ結合 細胞成分
F-アクチンキャッピングタンパク質複合体 細胞質 細胞質 膜 細胞膜 細胞骨格 シナプス後密度 細胞質小胞 細胞膜ラフト 生物学的プロセス
有刺端アクチンフィラメントキャッピング アクチンフィラメント束の組み立て 膜輸送 タンパク質結合の正の調節 アクチン細胞骨格組織 白血球遊走 白血球の固定または回転 タンパク質を含む複合体アセンブリ 造血 シナプスの組み立て 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001185054 NM_001185055 NM_001617 NM_017482 NM_017483 NM_017484 NM_017485 NM_017486 NM_017487 NM_017488
NM_001271857 NM_001271858 NM_001271859 NM_001271860 NM_001271861 NM_013458
RefSeq (タンパク質) NP_001171983 NP_001171984 NP_001608 NP_059516 NP_059522
NP_001258786 NP_001258787 NP_001258788 NP_001258789 NP_001258790 NP_038486
場所 (UCSC) 2 章: 70.61 – 70.77 Mb 6 章: 86.01 – 86.1 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
ベータアデュシン は、ヒトでは ADD2 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6]
関数 アデュシンは、アデュシン アルファ、ベータ、ガンマと呼ばれる異なるサブユニットから構成されるヘテロ多量体タンパク質です。3 つのサブユニットは、異なる遺伝子によってコード化されており、 赤血球および上皮組織の細胞間接触部位における スペクトリン - アクチン ネットワークの構築に関与する膜骨格タンパク質ファミリーに属します 。
アデュシン α と γ は普遍的に発現しているのに対し、アデュシン β の発現は脳と 造血 組織に限定されています。もともとヒト赤血球から精製されたアデュシンは、アデュシン α と β のヘテロ二量体であることが判明しました。これら 2 つのサブユニットのアミノ酸置換をもたらす多型は、高血圧の動物モデルにおける血圧の調節に関連しています。α サブユニットと γ サブユニットからなるヘテロ二量体も報告されています。構造的には、各サブユニットは 2 つの異なるドメインで構成されています。
アミノ末端領域はプロテアーゼ耐性で球形であるが、カルボキシ末端領域はプロテアーゼ感受性である。後者は、 プロテインキナーゼCの複数のリン酸化部位、 カルモジュリン の結合部位を含み、スペクトリンおよびアクチンとの結合に必要である。3 '末端 で 選択的スプライシング および/または内部スプライシングされ、異なるアイソフォームをコードするさまざまなアデュシンベータmRNAが 報告されている。すべての異なるアイソフォームの機能はわかっていない。 [6]
インタラクション ADD2はFYN と 相互作用する ことが示されている 。 [7]
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Gilligan DM、Lieman J、Bennett V ( 1996)。「in situ ハイブリダイゼーションによるヒト β-アデュシン遺伝子 (ADD2) の 2p13-p14 への割り当て」 。Genomics。28 ( 3 ): 610–2。doi : 10.1006 /geno.1995.1205。PMID 7490111 。 Hughes CA、Bennett V (1995)。「アデュシン：スペクトリン-アクチン複合体の組み立てにおける機能に影響を及ぼす物理モデル」。J . Biol. Chem . 270 (32): 18990–6. doi : 10.1074/jbc.270.32.18990 . PMID 7642559。 宮崎 正之、海渕 健、白滝 秀、他 (1995)。「ラブフィリン-3A はホスファチジルセリンおよび Ca(2+) 依存的に M(r) 115,000 ポリペプチドに結合する」。Brain Res. Mol. Brain Res . 28 (1): 29–36. doi :10.1016/0169-328X(94)00180-M. PMID 7707875。 宮崎 正之、白滝 秀、河野 秀、他 (1995)。「Ca2+ およびホスファチジルセリンの存在下でラブフィリン-3A と相互作用するタンパク質のベータアデュシンとしての同定」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 205 (1): 460–6. doi :10.1006/bbrc.1994.2688. PMID 7999065。 White RA、Angeloni SV、Pasztor LM (1996)。「マウス染色体6およびヒト染色体2へのβ-アデュシン遺伝子の染色体局在」。Mamm . Genome . 6 (10): 741–3. doi :10.1007/BF00354298. PMID 8563174. S2CID 23628451。 Tisminetzky S, Devescovi G, Tripodi G, et al. (1996). 「ヒトβアデュシンをコードする遺伝子のゲノム構成と染色体局在」. Gene . 167 (1–2): 313–6. doi :10.1016/0378-1119(95)00591-9. PMID 8566798. Matsuoka Y, Hughes CA, Bennett V (1996). 「アデュシン調節。カルモジュリン結合ドメインの定義とタンパク質キナーゼAおよびCによるリン酸化部位」。J . Biol. Chem . 271 (41): 25157–66. doi : 10.1074/jbc.271.41.25157 . PMID 8810272。 Gilligan DM、 Lozovatsky L、 Silberfein A (1997)。「ヒトβアデュシン遺伝子（ADD2）の構成」。 ゲノミクス 。43 （ 2）：141–8。doi ： 10.1006/geno.1997.4802。PMID 9244430 。 Matsuoka Y, Li X, Bennett V (1998)。「アデュシンはタンパク質キナーゼ C の生体内基質である: MARCKS 関連ドメインのリン酸化はスペクトリン-アクチン複合体の促進活性を阻害し、ニューロンの樹状突起棘を含む多くの細胞で発生する」。J . Cell Biol . 142 (2): 485–97. doi :10.1083/jcb.142.2.485. PMC 2133059. PMID 9679146 。 Gilligan DM、Lozovatsky L、Gwynn B、et al. (1999)。「β アデュシン遺伝子 (Add2) の標的破壊はマウスの赤血球球状赤血球症を引き起こす」。Proc . Natl . Acad. Sci. USA . 96 (19): 10717–22。Bibcode :1999PNAS ... 9610717G。doi : 10.1073 / pnas.96.19.10717。PMC 17949。PMID 10485892 。 Shima T, Okumura N, Takao T, et al. (2001). 「Fyn の SH2 ドメインと細胞骨格タンパク質 beta-adducin との相互作用」 J. Biol. Chem . 276 (45): 42233–40. doi : 10.1074/jbc.M102699200 . PMID 11526103. Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 チッテリオ L、ティッツォーニ L、カタラーノ M 他（2003年）。 「ヒトアデューシン遺伝子ファミリーの発現分析とADD2ベータ4の多重スプライシングバリアントの証拠」。 生化学。生物物理学。解像度共通 。 309 (2): 359-67。 土井 ：10.1016/j.bbrc.2003.08.011。 PMID 12951058。 Tikhonoff V、Kuznetsova T、 Stolarz K、他 (2004)。「3つのヨーロッパ人集団におけるβ-アデュシン多型、血圧、およびナトリウム排泄」。Am . J. Hypertens。16 ( 10 ): 840–6。doi : 10.1016 /S0895-7061(03)00975-0。PMID 14553963 。 Brandenberger R、Wei H、Zhang S、他 (2005)。「トランスクリプトーム特性評価により、ヒト ES 細胞の成長と分化を制御するシグナル伝達ネットワークが解明」 Nat. Biotechnol . 22 (6): 707–16. doi :10.1038/nbt971. PMID 15146197. S2CID 27764390. Ballif BA、Villén J、Beausoleil SA、他 (2005)。「発達中のマウス脳のホスホプロテオミクス解析」。Mol . Cell. Proteomics . 3 (11): 1093–101. doi : 10.1074/mcp.M400085-MCP200 . PMID 15345747。 Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの状況、品質、および拡張: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。 Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。 Efendiev R、Krmar RT、Ogimoto G、他 (2005)。「高血圧に関連するアデュシンαサブユニットの変異は、AP2-mu2リン酸化の亢進と、GPCRシグナルおよび細胞内ナトリウムに対するNa+、K+-ATPase輸送の障害につながる」。Circ . Res . 95 (11): 1100–8. doi : 10.1161/01.RES.0000149570.20845.89 . PMID 15528469。 Lanzani C, Citterio L, Jankaricova M, et al. (2005). 「ヒト本態性高血圧におけるアデュシンファミリー遺伝子の役割」 J. Hypertens . 23 (3): 543–9. doi :10.1097/01.hjh.0000160210.48479.78. PMID 15716695. S2CID 37253591.
