ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
ACVR2A 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 3Q4T、3SOC、4ASX
識別子 エイリアス ACVR2A 、ACTRII、ACVR2、アクチビンA受容体2A型 外部ID オミム ：102581; MGI : 102806; ホモロジーン : 20391; ジーンカード ：ACVR2A; OMA :ACVR2A - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体2（マウス） [2] バンド 2 C1.1|2 28.38 cM 始める 48,704,121 bp [2] 終わり 48,793,281 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 頬粘膜細胞 毛包 卵母細胞 太ももの皮 睾丸 腹部の皮膚 乳管 神経節隆起 腱 アキレス腱
トップの表現 三叉神経節 嗅結節 鉤状部 前扁桃体領域 内側神経節隆起 水晶体上皮 上腕三頭筋 胎児の尾 性器結節 側坐核
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 ヌクレオチド結合 タンパク質キナーゼ活性 PDZドメインバインディング 成長因子結合 共受容体の活動 アクチビン結合 金属イオン結合 キナーゼ活性 タンパク質の自己会合 タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性 膜貫通受容体タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性 インヒビン結合 タンパク質結合 アクチビン活性化受容体活性 ATP結合 BMP受容体活性 トランスフォーミング成長因子β活性化受容体活性 トランスフォーミング成長因子β受容体活性、タイプII I型トランスフォーミング成長因子β受容体結合 SMADバインディング 細胞成分
細胞質 膜の不可欠な構成要素 インヒビン-ベータグリカン-ActRII複合体 膜 受容体複合体 細胞膜 細胞膜の不可欠な構成要素 細胞表面 アクチビン受容体複合体 生物学的プロセス
タンパク質リン酸化の正の制御 男性の生殖腺の発達 射精 赤血球分化の正の調節 骨の石灰化の積極的な調節 リン酸化 経路制限SMADタンパク質リン酸化の正の制御 口を形成して2番目の胚葉を形成する 陰茎の勃起 一酸化窒素合成酵素活性の調節 BMP刺激に対する細胞反応 セルトリ細胞の増殖 BMPシグナル伝達経路 胎児の骨格系の発達 BMPシグナル伝達経路の調節 タンパク質リン酸化 左右対称性の判定 膜貫通受容体タンパク質セリン/スレオニンキナーゼシグナル伝達経路 アクチビン受容体シグナル伝達経路の正の調節 骨芽細胞分化の正の制御 シグナル伝達の調節 精子形成 中胚葉の発達 前後パターン指定 RNAポリメラーゼIIによる転写の正の制御 アクチビン受容体シグナル伝達経路 トランスフォーミング成長因子β受容体シグナル伝達経路 パターン指定プロセス 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001278579 NM_001278580 NM_001616
RefSeq (タンパク質) NP_001265508 NP_001265509 NP_001607
場所 (UCSC) 2 章: 147.84 – 147.93 Mb 2 章: 48.7 – 48.79 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
アクチビン受容体2A型は、 ヒトでは ACVR2A 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6] [7]
ACVR2Aは アクチビン2型受容体 である。
関数 この遺伝子はアクチビン A タイプ II 受容体をコードします。アクチビンは、構造的に関連するシグナル伝達タンパク質のトランスフォーミング成長因子ベータ (TGF-ベータ) スーパーファミリーに属する二量体成長および分化因子です 。アクチビンは、少なくとも 2 つのタイプ I (I および IB) および 2 つのタイプ II (II および IIB) 受容体を含む受容体セリンキナーゼ のヘテロ多量体複合体を介してシグナル伝達します。 これら の受容体はすべて膜貫通タンパク質であり、 システイン に富む領域を持つリガンド結合細胞外ドメイン、 膜貫通ドメイン 、および予測されるセリン/スレオニン特異性を持つ 細胞質 ドメインで構成されています。タイプ I 受容体はシグナル伝達に不可欠であり、タイプ II 受容体はリガンドの結合とタイプ I 受容体の発現に必要です。タイプ I および II 受容体はリガンド結合後に安定した複合体を形成し、タイプII 受容体によるタイプ I 受容体の リン酸化 を引き起こします。タイプ II 受容体は恒常的に活性なキナーゼであると考えられています。 [7]
インタラクション ACVR2A は以下と相互作用する ことが示されています :
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Welt CK (2002)。「女性生殖におけるインヒビン、アクチビン、フォリスタチンの生理学と病態生理学」。Curr . Opin. Obstet. Gynecol . 14 (3): 317–23. doi :10.1097/00001703-200206000-00012. PMID 12032389. S2CID 44327401. Matzuk MM、Bradley A (1992)。「ヒトアクチビン受容体cDNAのクローニングにより、高度な進化的保存性が明らかになった」。Biochim . Biophys. Acta . 1130 (1): 105–8. doi :10.1016/0167-4781(92)90472-C. PMID 1311955。 Mathews LS、Vale WW (1991)。「予測される膜貫通セリンキナーゼであるアクチビン受容体の発現クローニング」。Cell . 65 ( 6): 973–82. doi :10.1016/0092-8674(91)90549-E. PMID 1646080. S2CID 36407277。 Xu J、McKeehan K、Matsuzaki K、McKeehan WL (1995)。「インヒビンは優性負性機構によりアクチビンによる肝細胞増殖の阻害に拮抗する」。J . Biol. Chem . 270 (11): 6308–13. doi : 10.1074/jbc.270.11.6308 . PMID 7890768。 Attisano L、Cárcamo J、Ventura F、Weis FM、Massagué J、Wrana JL (1993)。「II 型受容体とヘテロメリックキナーゼ複合体を形成するヒトアクチビンおよび TGF ベータ I 型受容体の同定」。Cell . 75 ( 4): 671–80. doi :10.1016/0092-8674(93)90488-C. PMID 8242742. S2CID 25408172. Peng C, Huang TH, Jeung EB, Donaldson CJ, Vale WW, Leung PC (1993). 「ヒト胎盤におけるタイプ II アクチビン受容体遺伝子の発現」. 内分泌学 . 133 (6): 3046–9. doi :10.1210/endo.133.6.8243335. PMID 8243335. デ・ウィンター JP、デ・フリーズ CJ、ヴァン・アハターバーグ TA、アミールン RF、フェイジェン A、スギノ H、デ・ウェール P、ハイルブルック D、ヴァーシューレン K、ヴァン・デン・エイデン・ファン・ライジ AJ (1996)。 「短縮型アクチビン II 型受容体は、アクチビン I 型受容体とのヘテロマー複合体の形成により生物活性を阻害します。」 経験値セル 解像度 224 (2): 323–34。 土井 ：10.1006/excr.1996.0142。 PMID 8612709。 Attisano L、Wrana JL、Montalvo E、Massagué J (1996)。「アクチビン受容体複合体によるシグナル伝達の活性化」。Mol . Cell. Biol . 16 (3): 1066–73. doi :10.1128/mcb.16.3.1066. PMC 231089. PMID 8622651 。 Liu QY、Niranjan B、Gomes P、Gomm JJ、Davies D、Coombes RC、Buluwela L (1996)。「アクチビンの一次乳腺上皮細胞および形質転換乳腺上皮細胞の成長と形態形成に対する阻害効果」。Cancer Res . 56 (5): 1155–63. PMID 8640777。 Nishitoh H, Ichijo H, Kimura M, Matsumoto T, Makishima F, Yamaguchi A, Yamashita H, Enomoto S, Miyazono K (1996). 「成長/分化因子-5に対するタイプIおよびタイプIIセリン/スレオニンキナーゼ受容体の同定」 J. Biol. Chem . 271 (35): 21345–52. doi : 10.1074/jbc.271.35.21345 . PMID 8702914. Lebrun JJ、Vale WW (1997)。「アクチビンとインヒビンは、I 型および II 型アクチビン受容体のリガンド依存性ヘテロマー化とヒト赤血球分化に対して拮抗作用を示す」。Mol . Cell. Biol . 17 (3): 1682–91. doi :10.1128/mcb.17.3.1682. PMC 231893. PMID 9032295 。 Macías-Silva M、Hoodless PA、Tang SJ、Buchwald M、Wrana JL (1998)。「BMP7 タイプ I 受容体 ALK2 による Smad1 シグナル伝達経路の特異的活性化」。J . Biol. Chem . 273 (40): 25628–36。doi : 10.1074 /jbc.273.40.25628。PMID 9748228 。 Barbara NP、Wrana JL、Letarte M (1999)。「エンドグリンは、トランスフォーミング成長因子ベータスーパーファミリーの複数のメンバーのシグナル伝達受容体複合体と相互作用する補助タンパク質です」。J . Biol. Chem . 274 (2): 584–94. doi : 10.1074/jbc.274.2.584 . PMID 9872992。 Lux A、Attisano L、Marchuk DA (1999)。「形質転換成長因子ベータ1とベータ3、および3番目の新しいリガンドのI型受容体ALK-1への割り当て」。J . Biol. Chem . 274 (15) : 9984–92。doi : 10.1074/ jbc.274.15.9984。PMID 10187774 。 D'Abronzo FH、Swearingen B、Klibanski A、Alexander JM (1999)。「ヒト下垂体腫瘍におけるアクチビン/形質転換成長因子ベータI型およびII型受容体キナーゼの変異分析」。J . Clin. Endocrinol. Metab . 84 (5): 1716–21. doi :10.1210/jcem.84.5.5704. PMID 10323406。 Ebisawa T, Tada K, Kitajima I, Tojo K, Sampath TK, Kawabata M, Miyazono K, Imamura T (1999). 「骨芽細胞分化における骨形成タンパク質-6シグナル伝達経路の特徴」 J. Cell Sci . 112 (20): 3519–27. doi :10.1242/jcs.112.20.3519. PMID 10504300. ファン・シャイク RH、ヴィエリクス CD、ティンマーマン MA、オーメン MH、ファン・ウェールデン WM、ファン・デル・クワスト TH、ファン・ステーンブルッヘ GJ、デ・ヨング FH (2000)。 「ヒト前立腺腫瘍組織におけるアクチビン受容体、インヒビン/アクチビンサブユニットおよびフォリスタチンmRNAの変異」。 Br. J. がん 。 82 (1): 112-7. 土井 ：10.1054/bjoc.1999.0886。 PMC 2363208 。 PMID 10638976。 Shoji H, Tsuchida K, Kishi H, Yamakawa N, Matsuzaki T, Liu Z, Nakamura T, Sugino H (2000). 「アクチビン II 型受容体と相互作用する PDZ タンパク質の同定と特性評価」 J. Biol. Chem . 275 (8): 5485–92. doi : 10.1074/jbc.275.8.5485 . PMID 10681527.
