ステファン・ラウンザー

ステファン・ラウンザー
生まれる	1976 ドイツ、ランダウ＝プファルツ州
国籍	ドイツ語
母校	マックス・プランク生物物理学研究所、ゲーテ大学フランクフルト
知られている	クライオ電子顕微鏡 (CryoEM ) 、クライオ電子顕微鏡 (CryoET)、膜タンパク質、毒素、細胞骨格、筋節
受賞歴	ドイツ科学アカデミー レオポルディナ EMBO 会員 アインシュタイン財団 ベルリン教授職 ユーゲント ・フォルシュト
科学者としてのキャリア
フィールド	生化学
機関	マックス・プランク分子生理学研究所、ハーバード大学医学部、ベルリン自由大学、ドルトムント工科大学、デュイスブルク・エッセン大学
博士課程の指導教員	ヴェルナー・キュールブラント教授[1]
その他の学術アドバイザー	ロジャー・S・グッディ教授、トーマス・ウォルツ教授[2]
Webサイト	https://www.mpi-dortmund.mpg.de/research/Departments/structural-biochemistry

シュテファン・ラウンザー^{[3] （1976年[4]}ドイツ、ランダウ・イン・デア・プファルツ生まれ）は、膜タンパク質、細胞骨格、毒素、サルコメア構造生化学を専門とするドイツの科学者、構造生物学者です。2014年より、ドイツ、ドルトムントのマックス・プランク分子生理学研究所^[5]の所長を務めています。

ラウンサーはヨハネス・グーテンベルク大学マインツ校で生物学と化学を学び、2004年にフランクフルト・ゲーテ大学でマックス・プランク生物物理学研究所のヴェルナー・キュールブラント教授の指導の下、生化学の博士号を取得した。^[6]

彼は米国ボストンのハーバード大学医学大学院でポスドク研究員として研究を続け、 2005年から2008年までトーマス・ワルツ^{[7]のもとで働いた。その後、ドルトムントの}マックス・プランク分子生理学研究所の「エミー・ネーター・グループリーダー」^[8]となり、2008年から2013年までその職を務めた。^{[9] 2014年、ラウンサーは1月から6月まで}ベルリン自由大学の膜生化学のアインシュタイン教授職^{[10]を務め、その後、}マックス・プランク分子生理学研究所の所長として現在の役職に就いた。^[11] 2015年、彼はデュースブルク・エッセン大学の名誉教授となり^[12]、同年後半にはドルトムント工科大学の非常勤教授となった。^[13]

Raunser 研究室は構造生化学を専門としており、CryoEMとCryoETの手法を採用、開発して研究を行い、細胞生物学のさまざまな側面における分子メカニズムを解明しています。

Tc毒素の分野では、Photorhabdus luminescensや他の細菌が毒性因子として利用する3成分ABC型毒素^[14]が、毒素活性化、^[15]、毒素放出、^[16]、受容体結合、^{[17] [18]、}膜透過、^[19]、タンパク質転座、^{[20] [21]}、中毒^[22]に関与する分子メカニズムに焦点を当てた研究を行ってきた。彼のグループは中毒プロセスの動画を公開した。^[23] Tc毒素に関する研究により、タンパク質を膜を越えて送達するためのカスタマイズ可能な分子注射器としての潜在能力が明らかになり、バイオテクノロジーや生物医学への応用の可能性が開かれた。^{[24] [25]}

Raunser研究室は、cryoEM画像処理とcryoETハードウェア開発の発展に貢献してきました。^[26]彼らはSPHIRE ^[27]を開発しました（Pawel Penczekと共同）。これは後にTranSPHIREに進化しました。^[28]このプログラムは、CryoEMでのタンパク質複合体の単一粒子解析のための使いやすく多用途な画像処理スイートを提供します。グループはまた、cryoEMとcryoETでの自動粒子ピッキング用のSPHIRE-crYOLO ^[29]やTomoTwin ^{[30] [31]}などの他のソフトウェアツールも開発しました。CryoETの分野では、グループは電子クライオトモグラフィーによるガラス化サンプルの解析のための自動化されたクライオ集束イオンビームミリングの合理化されたワークフローを開発しました。^[32]

ラウンサーらの研究グループは、アクチンフィラメント（F-アクチン）^{[33] [34]}アクチンフィラメントとアクチン結合タンパク質の複合体、^[35]毒素^{[36] [37]}およびリガンド^{[38] [39]}アクチン-トロポミオシン複合体^[40]およびアクトミオシン複合体 [ ^{41] [42] [43]を含む筋肉および細胞骨格タンパク質の単粒子クライオ}電子顕微鏡再構成の解像度限界を高めた。研究室は、F-アクチンのクライオ電子顕微鏡構造を約2.2 Åの解像度で決定し、構造内の水分子の直接視覚化を初めて可能にし、F-アクチンにおけるATP加水分解^{[44] [45] [46] [ 47]}および加水分解後のフィラメントからのリン酸放出に関する原子レベルの洞察を与えた。^[48]

ラウンサーらの研究グループは、サルコメアの 原位置での3次元構造を明らかにし、^{[49] [50]}ミオシン、α-アクチニン-1、その他のサルコメア成分の分子構造を解明した。また、同研究グループは、4.5 Åの解像度で、無傷のサルコメア内のアクチン細フィラメントに結合した天然ネブリン構造を初めて決定し、 ^[51]天然の細胞環境におけるミオシン太フィラメントの高解像度3D画像の世界初取得に成功した。^{[52] [53]}

ラウンサーの研究グループは、ウサギのリアノジン受容体1 ^[54]やTRPC4チャネル^[55]、ショウジョウバエのヤドン（Slo）カリウムチャネル^[56]など、細胞シグナル伝達に関与する重要なタンパク質の構造の理解に大きく貢献しました。この研究は、制御メカニズムに関する洞察を提供し、医薬品開発の潜在的な標的部位を明らかにしました。

• ノルトライン＝ヴェストファーレン科学芸術アカデミー会員（2022年）^[57]
• ドイツ国立科学アカデミーレオポルディーナ会員（2019）^[58]
• EMBO会員（2018年）^[59]
• ベルリン・アインシュタイン財団アインシュタイン教授職（2013年）^[10]
• 「ユンゲス・コレグ」（ノルトライン・ヴェストファーレン科学芸術アカデミー）会員（2011年 - 2014年）^[60]
• エミー・ネーターフェローシップドイツ研究振興財団（DFG）（2008–2013）^[9]
• ドイツ国立科学アカデミー会員レオポルディーナ（2007-2008）

• ResearchGateの Stefan Raunser による出版物