形質膜H+-ATPase

P型形質膜H ⁺-ATPaseは植物や菌類に見られる。胃のH ⁺/ K ⁺ATPase（哺乳類の胃の酸性化に関与）については、水素カリウムATPaseを参照。

この酵素は加水分解酵素ファミリーに属し、特に酸無水物に作用して物質の膜透過を触媒する酵素です。具体的には、このタンパク質はP型ATPaseファミリーに属します。この酵素クラスの系統名はATPホスホヒドロラーゼ（H ^+）です。-エクスポート)。

H ⁺プロトンATPaseは、プロトンATPaseまたは単にプロトンポンプとも呼ばれます。一般的に使用される他の名称には、プロトン輸送ATPase、酵母形質膜H ^{+などがあります。}-ATPase、植物形質膜H ⁺-ATPase、酵母形質膜ATPase、植物形質膜ATPase、およびATPホスホヒドロラーゼ。

酵母（Saccharomyces cerevisiae）の酵素はPma1遺伝子によってコードされており、そのためPma1pと呼ばれている。^{[ 1 ]}

細胞膜H ⁺ATPase （プロトンポンプ）は、植物、菌類、原生生物、および多くの原核生物の細胞膜に電気化学的勾配を作り出します。ここで、プロトン勾配は二次輸送プロセスを駆動するために利用されます。そのため、ほとんどの代謝物の取り込み、および植物の環境応答（例えば、葉の動き）に不可欠です。

細胞膜H ⁺-ATPaseは植物、菌類、原生生物に特異的であり、Na ⁺/K ⁺-ATPaseは動物細胞に特異的である。これら2つのP型ATPase群は、同じサブファミリーには属さないものの、植物/菌類/原生生物と動物細胞において相補的な機能、すなわち二次輸送のエネルギー源として使用される電気化学的勾配の生成を行っているようである。^{[ 2 ]}

P型形質膜（PM）プロトンATPaseの構造情報は、SERCA1aで得られた情報に比べて乏しい。PM H ⁺の2D結晶からの低解像度構造Neurospora crassa由来の-ATPaseは、2011年半ばの時点で、真菌H ⁺に関する唯一の構造情報である。-ATPase。^{[ 3 ]}植物相同体については、AHA2 PM H ^{+の結晶構造が}シロイヌナズナ由来のα-ATPaseは、3.6 Åの分解能を持つ3D結晶から得られた。^{[ 4 ]} AHA2の構造は、 SR Ca2 ⁺チャネルで観察されるものと同様に、N（ヌクレオチド結合）、P（リン酸化）、およびA（アクチュエータ）ドメインに対応する3つの細胞質ドメインを明確に示している。-ATPaseであり、10個の膜貫通ヘリックスの存在も確認されています。3D結晶構造はAHA2 PM H ^{+を示しています。}非加水分解性ATPアナログAMPPCPが結合した、いわゆる準閉塞E1状態の-ATPase、および触媒ユニットの全体的な折り畳みは、 SR Ca2 ⁺と高い構造的類似性を示している。-ATPaseとNa ⁺、K ⁺-ATPase。ドメインの全体的な配置は、SR Ca2 ⁺の閉塞型E1コンフォメーションで観察されるものと類似している。-ATPase 、およびSR Ca ²⁺の他のコンフォメーションの構造データとの比較に基づく-ATPase 、AHA2 PM H ⁺の構造が示唆された-ATPaseは新規のE1中間体である。^{[ 4 ]} PM H ^{+の明確な特徴}他のP型ATPaseでは見られないATPaseの特徴は、M4、M5、M6によって形成される膜貫通ドメイン内の大きな空洞の存在である。

PM H ⁺の精密な制御-ATPase活性は植物にとって極めて重要である。PM H ^{+の過剰発現}-ATPaseは活性の低下によって補償されるが^{[ 5 ]}、アイソフォームの欠失は冗長性によって補償されるとともに、翻訳後修飾の増加によって他のアイソフォームの活性が増強される^{[ 6 ]} 。PM H ⁺-ATPaseは自己阻害を受け、ポンプの活性が負に制御され、ATP加水分解活性がATP加水分解から部分的に切り離された低活性状態に酵素が維持される。^{[ 7 ] [ 8 ]}自己阻害からの解放には、リン酸化や相互作用タンパク質などの翻訳後修飾が必要である。自己阻害はタンパク質のN末端とC末端によって達成され、両末端間のコミュニケーションによりポンプ活性の必要な精密制御が可能になる。^{[ 9 ]}自己阻害性のC末端ドメインは、末端から2番目のスレオニン残基のリン酸化とそれに続く14-3-3タンパク質の結合によって置換される可能性がある。^{[ 10 ] [ 11 ]} PM H ⁺-ATPaseは、両末端がタンパク質活性の調節に関与することが実証された最初のP型ATPaseである。^{[ 9 ]}

細胞膜H ⁺-ATPaseは、調査したすべての細胞型において植物全体に存在しているが、一部の細胞型ではH ^{+の濃度がはるかに高い。}-ATPase活性が他の細胞よりも高い。一般的に、これらの細胞型は活発な能動輸送に特化しており、周囲から溶質を蓄積する。これらの役割に関する研究のほとんどは、シロイヌナズナの遺伝学的研究から得られている。^{[ 12 ]} H ⁺植物のH+ATPaseは多遺伝子サブファミリーから発現し、例えばシロイヌナズナは12種類の異なるH ^{+ATPaseを持つ。}-ATPase遺伝子。

植物の重要な生理学的プロセスH ⁺-ATPaseが関与する活動は以下のとおりです。

• 師部への糖の輸送。師部は有機化合物の長距離輸送に特化した組織であり、葉やその他の供給源からの糖の輸送に関与していることでよく知られています。ここでH ⁺-ATPaseはスクロース/ H ^{+を駆動する}共輸送体であり、スクロースを師管に積み込むために不可欠であることがわかっています。
• 根における溶質の^吸収。H +H+ -ATPaseは、土壌から根への栄養素の吸収にエネルギーを与え、さらにこれらの溶質を、水と微量栄養素の長距離輸送に特化した組織である木部へ積み込むことにも関与しています。H+-ATPaseは、二次能動輸送を駆動する電気化学的プロトン勾配を確立することによって栄養素の吸収にエネルギーを与えます。H+-ATPaseは、ATPのエネルギーを使用して、H+プロトンを細胞の細胞質からポンプで送り出します。^{[ 13 ]}これにより、細胞外から細胞内へのH+の電気化学的勾配が作られ、維持されます。二次能動輸送キャリアは、細胞膜を横切るこのH+電気化学的勾配を使用して溶質を細胞内に共輸送し、それによって栄養素の吸収が起こります。^{[ 13 ]}
• 先端成長系。花粉管や根毛は、植物の先端成長系の一例であり、単一の細胞が一方向にのみ伸長する。成長方向は非対称なプロトン勾配によって制御され、プロトンは先端から流入し、先端直下から排出される。
• 気孔の大きさ。気孔は、光合成に利用されるCO₂_の葉への拡散を制御します。気孔は2つの孔辺細胞によって形成され、 H⁺の活性に応じて膨張することで気孔の大きさを制御します^。-ATPase。孔の開閉は、H ^{+の調節によって部分的に制御される。}-ATPase。
• 植物の運動。体孔と同様に、植物器官の他の運動も運動細胞の細胞膨圧の変化によって制御されます。これらの細胞は、光合成葉の向きを最適化するための植物による太陽追尾や、一部の植物種（例えば、食虫植物）に見られる接触に対する迅速かつ劇的な反応などの現象を制御します。これらの膨張と収縮のプロセスはすべて、チャネルを通る大量の水とイオンの流れによって起こります。ここで、H ^{+の活性化が}-ATPaseは細胞膜の過分極と^電位依存性カリウムチャネルの開口を引き起こす。K +水の流入は細胞内の水分吸収と膨圧の増加につながる。
• 塩分と浸透圧耐性。塩分は細胞に2つのストレスを与えます。1つは細胞外液の浸透圧上昇による膨圧の低下、もう1つは毒性イオンが代謝に直接及ぼす影響です。そのため、植物はいくつかの防御機構を発達させてきました。Na/ H ⁺アンチポーターが深く関与しており、 H ⁺の作用によって駆動される。-ATPaseは、塩ストレス時に葉や根で高発現する。
• 細胞内pHの調節。細胞の成長中、細胞内pHは一定に保たれると考えられており、これは細胞質酵素の最適な活性を確保するためである。この調節はプロトンポンプによって行われる。
• 酸性増殖。細胞膜H ⁺の活性化によって外部培地が酸性化する。-ATPaseは細胞膨張を開始する。植物ホルモンであるオーキシンがプロトンポンプを活性化すると考えられている。アポプラストの酸性化は細胞壁の緩みと形質膜の過分極を引き起こし、K ^{+を誘導する。}吸収と腫脹。

• Goffeau A、Slayman CW (1981)「真菌形質膜のプロトン輸送ATPase」Biochim. Biophys. Acta . 639 ( 3–4 ): 197–223 . doi : 10.1016/0304-4173(81)90010-0 . PMID 6461354 . 
• Serrano R、Kielland-Brandt MC、Fink GR (1986)「酵母形質膜ATPaseは成長に必須であり、（Na ^{+）と相同性がある」}+ K ⁺) K ⁺- およびCa ²⁺-ATPase」。Nature 319 ( 6055): 689–93 . doi : 10.1038 /319689a0 . PMID 3005867 . S2CID 31122908 .  
• Serrano R、Portillo F (1990)「酵母形質膜H ^{+の触媒部位と調節部位」}-ATPaseの指向性変異誘発による研究」。Biochim . Biophys. Acta . 1018 ( 2–3 ): 195–9 . doi : 10.1016/0005-2728(90)90247-2 . PMID 2144186 .