ホスホチロシン結合ドメイン

PTBドメイン（IRS-1型）
PTBドメイン（IRS-1型）
	irs-1 ptb ドメインと il-4 受容体リン酸化ペプチドの複合体、NMR、最小化された平均構造
識別子
シンボル	IRS
パム	PF02174
インタープロ	著作権
頭いい	PTBI
SCOP2	1cli / スコープ / SUPFAM
医療機器	cd01204
パム
利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
電子データ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要

分子生物学において、ホスホチロシン結合ドメインは、ホスホチロシンに結合するタンパク質ドメインです。

タンパク質テンシンのホスホチロシン結合ドメイン（PTB、ホスホチロシン相互作用ドメインまたはPIドメインとも呼ばれる）は、C末端に見られる傾向がある。テンシンは、アクチンフィラメントに結合し、接着斑分子として機能するマルチドメインタンパク質である（接着斑とは、細胞が細胞外マトリックスに付着する細胞膜の領域である）。ヒトテンシンには、アクチン結合部位、SH2（Pfam PF00017）ドメイン、および腫瘍抑制因子 PTENに類似した領域がある。^[2] PTBドメインは、NPXYモチーフに結合することにより、βインテグリンの細胞質尾部と相互作用する。 ^[3]

インスリン受容体基質-1のホスホチロシン結合ドメインは、テンシンのホスホチロシン結合ドメインとは関連がありません。インスリン受容体基質-1タンパク質には、プレクストリン相同ドメインとホスホチロシン結合（PTB）ドメインの両方が含まれています。PTBドメインは、活性化チロシンリン酸化インスリン受容体との相互作用を促進します。PTBドメインはN末端側に位置しています。このドメインの2つのアルギニンは、インスリン受容体の膜近傍領域にあるAc -LYASSNPApY- NH2ペプチド上のホスホチロシン残基の水素結合を担っています。「架橋」水分子を介したさらなる相互作用は、Asn残基とSer残基によって調整されます。 ^[4] PTBドメインは、C末端ヘリックスによって覆われたコンパクトな7本鎖ベータサンドイッチ構造を持っています。基質ペプチドはC末端ヘリックスとストランド5および6から形成されたL字型の表面溝に適合する。^[5]

これらのドメインを含むヒトタンパク質

^ McCleverty CJ、Lin DC、Liddington RC (2007 年 6 月)。「テンシン 1 の PTB ドメインの構造と線維性接着へのリクルートメントのモデル」。Protein Sci . 16 (6): 1223–9. doi :10.1110/ps.072798707. PMC 2206669 . PMID 17473008。
^ Chen H, Ishii A, Wong WK, Chen LB, Lo SH (2000年10月). 「ヒトテンシンの分子特性」. Biochem. J. 351 ( 2): 403–11. doi :10.1042/0264-6021:3510403. PMC 1221376. PMID 11023826 .
^ Lo SH (2004年1月). 「テンシン」. Int. J. Biochem. Cell Biol . 36 (1): 31–4. doi :10.1016/S1357-2725(03)00171-7. PMID 14592531.
^ Eck MJ、Dhe-Paganon S、Trub T、Nolte RT、Shoelson SE (1996年5月)。「インスリン受容体の膜近傍領域に結合したIRS-1 PTBドメインの構造」。Cell。85 ( 5 ) : 695–705。doi : 10.1016 /S0092-8674(00) 81236-2。PMID 8646778。S2CID 8896348 。
^ Zhou MM、Huang B、Olejniczak ET、Meadows RP、Shuker SB、Miyazaki M、Trub T、Shoelson SE、Fesik SW (1996 年 4 月)。「IRS-1 PTB ドメインによる IL-4 受容体リン酸化ペプチドの認識の構造的基礎」Nat. Struct. Biol . 3 (4): 388–93. doi :10.1038/nsb0496-388. PMID 8599766. S2CID 41440041.

この記事にはパブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR013625からのテキストが組み込まれています。

この記事にはパブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR002404からのテキストが組み込まれています。