Loading article…
| 多銅酸化酵素（タイプ1） | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 異なる銅結合状況下における大腸菌ラッカーゼ cueo の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | Cuオキシダーゼ | ||||||||
| パム | PF00394 | ||||||||
| ファム一族 | CL0026 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00076 | ||||||||
| SCOP2 | 1aoz / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| メンブラノーム | 253 | ||||||||
| |||||||||
| 多銅酸化酵素（タイプ2） | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 トラメテス・ベルシカラー由来の活性ラッカーゼと2,5-キシリジンの複合体 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | Cuオキシダーゼ_2 | ||||||||
| パム | PF07731 | ||||||||
| ファム一族 | CL0026 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1aoz / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| 多銅酸化酵素（タイプ3） | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 異なる銅結合状況下における大腸菌ラッカーゼ cueo の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | Cuオキシダーゼ_3 | ||||||||
| パム | PF07732 | ||||||||
| ファム一族 | CL0026 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1aoz / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Cマルチ銅ポリフェノール酸化還元酵素ラッカーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 カウロバクター クレセンタス由来のタンパク質 cc_0490、pfam duf152 の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | Cuオキシダーゼ_4 | ||||||||
| パム | PF02578 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| |||||||||
分子生物学では、マルチ銅酸化酵素は、単核銅中心で電子を受け取り、それを三核銅中心に移動させることによって基質を酸化する酵素です。二酸素は三核中心に結合し、4つの電子の移動に続いて2つの水分子に還元されます。[ 1]マルチ銅酸化酵素には、タイプ1（または青）、タイプ2（または通常）、タイプ3（または結合した二核）の3つの分光学的に異なる銅中心があります。 [2] [3]マルチ銅酸化酵素は、2、3、または6つのこれらの相同ドメインで構成され、キュプレドキシンのアズリンおよびプラストシアニンとも相同性を共有しています。構造的には、これらのドメインはキュプレドキシンのようなフォールド、つまりギリシャ鍵型ベータバレルに配置された2つのベータシートの7つのストランドからなるベータサンドイッチで構成されています。[4]
マルチ銅酸化酵素ファミリーは、電子供与基質に基づいて3つのグループに分けられます。[5]ラッカーゼはさまざまな有機基質を酸化し、メタロオキシダーゼは金属基質を受け入れ、3番目のグループには単一の基質に特異的なマルチ銅酸化酵素が含まれます。マルチ銅酸化酵素には以下が含まれます。
- セルロプラスミン EC 1.16.3.1 (フェロキシダーゼ) は、哺乳類や鳥類の血清中に見られる6 ドメイン酵素で、さまざまな無機物や有機物を酸化します。ラッカーゼやアスコルビン酸オキシダーゼに類似した Cu 結合ドメインの 3 重化から進化したと思われる内部配列相同性を示します。
- ラッカーゼ EC 1.10.3.2（ウリシオールオキシダーゼ）は、真菌や植物に含まれる3ドメイン酵素で、さまざまなフェノールやジアミンを酸化します。CueOは大腸菌に含まれるラッカーゼで、銅耐性に関与しています。[4]
- アスコルビン酸オキシダーゼ EC 1.10.3.3 は、高等植物に見られる 3 ドメイン酵素です。
- 亜硝酸還元酵素 EC 1.7.2.1は、タイプ1とタイプ2の銅中心を含む2ドメイン酵素である。[6] [7]
上記の酵素に加えて、構造と配列の点でマルチ銅酸化酵素に類似したタンパク質が多数存在し、その一部は銅に結合する能力を失っています。これらには、Pseudomonas syringaeのプラスミド由来の銅耐性タンパク質 A (copA) 、（銅に結合しない）血液凝固因子V (Fa V) および VIII (Fa VIII) のドメイン A、[8]第二鉄の取り込みに必要な酵母Fet3p (FET3)、[9]酵母の仮説タンパク質 YFL041w、分裂酵母ホモログSpAC1F7.08 などがあります。
参考文献
- ^ Bento I、Martins LO、Gato Lopes G、Arménia Carrondo M、 Lindley PF (2005 年 11 月)。「マルチ銅酸化酵素による二酸素還元; 構造的観点」Dalton Transactions (21): 3507–13。doi :10.1039/b504806k。PMID 16234932 。
- ^ Messerschmidt A, Huber R (1990 年 1 月). 「ブルーオキシダーゼ、アスコルビン酸オキシダーゼ、ラッカーゼ、セルロプラスミン。モデリングと構造的関係」. Eur. J. Biochem . 187 (2): 341–52. doi : 10.1111/j.1432-1033.1990.tb15311.x . PMID 2404764.
- ^ Ouzounis C、Sander C (1991 年 2 月)。「遠縁タンパク質におけるタイプ I 銅結合ドメインの検出のための構造由来の配列パターン」。FEBS Lett . 279 (1): 73–8. doi :10.1016/0014-5793(91)80254-Z. PMID 1995346. S2CID 10299194.
- ^ ab Roberts SA, Weichsel A, Grass G, Thakali K, Hazzard JT, Tollin G, Rensing C, Montfort WR (2002 年 3 月). 「大腸菌の銅恒常性維持に必要なマルチ銅酸化酵素 CueO の結晶構造と電子移動速度」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (5): 2766–71. doi : 10.1073/pnas.052710499 . PMC 122422 . PMID 11867755.
- ^ Mano, Nicolas; de Poulpiquet, Anne (2018-03-14). 「酵素バイオ燃料電池におけるO2還元」.化学レビュー. 118 (5): 2392–2468. doi :10.1021/acs.chemrev.7b00220. ISSN 0009-2665.
- ^ Nakamura K, Kawabata T, Yura K, Go N (2003年10月). 「2ドメインマルチ銅酸化酵素の新種：進化におけるミッシングリンクの可能性」. FEBS Lett . 553 (3): 239–44. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01000-7 . PMID 14572631. S2CID 85060706.
- ^ 鈴木 誠、片岡 健、山口 功 (2000 年 10 月)。「多銅亜硝酸還元酵素の金属配位とメカニズム」。Acc . Chem. Res . 33 (10): 728–35. doi :10.1021/ar9900257. PMID 11041837。
- ^ Mann KG、Jenny RJ、Krishnaswamy S (1988)。「血液凝固酵素複合体の組み立てと発現における補因子タンパク質」。Annu . Rev. Biochem . 57 : 915–56. doi :10.1146/annurev.bi.57.070188.004411. PMID 3052293。
- ^ Askwith C, Eide D, Van Ho A, Bernard PS, Li L, Davis-Kaplan S, Sipe DM, Kaplan J (1994 年 1 月). 「S. cerevisiae の FET3 遺伝子は、第一鉄の取り込みに必要なマルチ銅酸化酵素をコードする」. Cell . 76 (2): 403–10. doi :10.1016/0092-8674(94)90346-8. PMID 8293473. S2CID 27473253.
[1]