


マルターゼは、二糖類である麦芽糖を2つの単糖類であるグルコースに加水分解する触媒作用を持つ酵素群の非公式な名称です。マルターゼは、植物、細菌、酵母、ヒト、その他の脊椎動物に存在します。
デンプンの消化には 6 つの腸酵素が必要です。これらの酵素のうち 2 つは、アルファアミラーゼと呼ばれる内腔エンドグルコシダーゼです。他の 4 つの酵素は、腸管上皮細胞の内腔表面に結合した異なるマルターゼ、エキソグルコシダーゼとして特定されています。これらのマルターゼ活性のうち 2 つは、スクラーゼイソマルターゼ(マルターゼ Ib、マルターゼ Ia) と関連していました。特徴のない他の 2 つのマルターゼは、マルターゼグルコアミラーゼ(マルターゼ II および III) と名付けられました。これら 4 つのマルターゼの活性は、すべて直鎖デンプンオリゴ糖をグルコースに分解するため、アルファグルコシダーゼとも呼ばれます。[1] [2]
構造
マルターゼは、複合炭水化物のα-グルコシダーゼ結合を分解して、使いやすいグルコース分子にする役割を持つ、ファミリーGH13(グリコシド加水分解酵素ファミリー13 )と呼ばれる腸内酵素のグループのメンバーです。 [3]グルコース分子は、細胞呼吸中に細胞がエネルギー(アデノシン三リン酸)を生成するための一種の「食物」として使用されます。以下は、マルターゼをコードできる遺伝子です。
- GAA 遺伝子にコード化されている酸性アルファグルコシダーゼは、グリコーゲンと呼ばれる複雑な糖をグルコースに分解するために不可欠です。
- MGAM遺伝子にコードされているマルターゼグルコアミラーゼは、デンプンの消化に役割を果たします。人間が植物由来のデンプンを消化できるのは、この酵素のおかげです。[4]
- SI 遺伝子にコード化されているスクラーゼ-イソマルターゼは、デンプン、スクロース、イソマルトースなどの炭水化物の消化に不可欠です。
- AMY1A遺伝子にコードされているアルファアミラーゼ1は、オリゴ糖と多糖類のαグルコシダーゼ結合を切断し、前の酵素が触媒するデンプンとグリコーゲンを生成する役割を担っています。脳内のこの遺伝子の量が多いと、アルツハイマー病のリスクが低下することが示されています。[5]
機構

FamilyGH13酵素のメカニズムは、α-グルコシダーゼ結合を加水分解して切断することです。マルターゼは、2つのグルコースユニット間のリンクである二糖類であるマルトースをα-(1->4)結合で分解することに重点を置いています。加水分解の速度は基質のサイズ(炭水化物のサイズ)によって制御されます。[6]
産業用途
アルファアミラーゼはデンプンの分解に重要な機能を持っているため、パン業界では頻繁に使用されています。主にパンの品質を向上させるために風味を高める手段として使用されています。[4]アルファアミラーゼがなければ、酵母は発酵できません。[7]
マルトースグルコアミラーゼは、デンプンを麦芽糖に分解することができるため、発酵源として一般的に使用され、ビールや日本酒の醸造に使用されます。[4]
醸造以外にも、マルトースグルコアミラーゼは、α-グルコシダーゼ結合の加水分解を止めるための特定の阻害剤を導入することで研究されてきました。科学者たちは、結合の切断を阻害することで、糖尿病の治療に効果的で毒性の少ない薬を考案したいと考えています。[8]
歴史
マルターゼ発見の歴史は、1806年にナポレオン・ボナパルトが「ベルリン勅令」で大陸封鎖を宣言したときに始まりました。これが砂糖の代替源の探索の始まりでした。1833年にフランスの化学者アンセルム・パヤンとジャン・フランソワ・ペルソーは、当時ジアスターゼと名付けたデンプンをグルコースに変換する麦芽抽出物を発見しました。[9] 1880年にHTブラウンは粘膜マルターゼ活性を発見し、現在アミラーゼと呼ばれているジアスターゼと区別しました。[2] 1960年代には、タンパク質化学の進歩により、アルネ・ダールクヴィストとジョルジオ・セメンザが小腸マルターゼ活性を分画し、特徴付けることができました。両グループは、スクラーゼ-イソマルターゼとマルターゼ-グルコアミラーゼという2つの異なるペプチド構造に固有のマルターゼ活性の4つの主要な分画があることを示しました。[1] [2] [9] [6] 50年後、ゲノム時代に入り、粘膜デンプン加水分解酵素のクローニングと配列決定により、ダールクヴィストとセメンザの研究結果が確認されました。[9]
マルターゼ欠乏症
酸性マルターゼ欠損症(AMD)はポンペ病としても知られ、1932年にオランダの病理学者JCポンペによって初めて記述されました。[10] [11] AMDは性別に関係のない常染色体劣性疾患で、体中のほぼすべての種類の細胞でリソソーム小胞内に過剰なグリコーゲンが蓄積します。[10] [11] [12]これは、筋肉組織に影響を与えるより深刻なグリコーゲン貯蔵疾患の1つです。[13]
AMD は、罹患した個人の症状発現年齢に基づいて 3 つのタイプに分類されます。乳児型 (タイプ a)、小児型 (タイプ b)、成人型 (タイプ c) です。AMD のタイプは、17q23 に局在する遺伝子変異のタイプによって決まります。変異のタイプによって、酸性マルターゼの産生レベルが決まります。AMD は非常に致命的です。タイプ a は一般に 1 歳までに心不全で死亡します。タイプ b は 3 歳から 24 歳の間に呼吸不全で死亡します。タイプ c は、症状発現から 10 ~ 20 年で呼吸不全で死亡します。[13]
比較生理学
吸血コウモリは腸管マルターゼ活性を示さない唯一の脊椎動物として知られている。[14]
参照
参考文献
- ^ ab Nichols BL、Baker SS、Quezada-Calvillo R(2018年6月)。「マルターゼ欠乏症の代謝への影響」。小児消化器病学および栄養学ジャーナル 。66補足3(3):S24–S29。doi :10.1097/ MPG.0000000000001955。PMID 29762372。S2CID 46891498 。
- ^ abc Quezada-Calvillo R、Robayo-Torres CC、Opekun AR、Sen P、Ao Z、Hamaker BR、他 (2007 年 7 月)。「マウス小腸デンプン α グルコジェネシスに対する粘膜マルターゼ-グルコアミラーゼ活性の寄与」。The Journal of Nutrition。137 ( 7): 1725–33。doi : 10.1093/jn/ 137.7.1725。PMID 17585022 。
- ^ 「グリコシド加水分解酵素ファミリー13 - CAZypedia」。www.cazypedia.org 。 2021年3月6日閲覧。
- ^ abc Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E (2003年2月). 「マルターゼ-グルコアミラーゼ遺伝子:補完的なデンプン消化活性を持つスクラーゼ-イソマルターゼへの共通祖先」。米国科学アカデミー紀要。100 ( 3): 1432–7。Bibcode : 2003PNAS..100.1432N。doi : 10.1073 / pnas.0237170100。PMC 298790。PMID 12547908。
- ^ Byman E、Nägga K、Gustavsson AM、Andersson-Assarsson J、Hansson O、Sonestedt E、Wennström M(2020年11月)。「アルファアミラーゼ1Aコピー数変異体と記憶力およびアルツハイマー型認知症との関連」。アルツハイマー病研究・治療。12 (1):158。doi :10.1186 /s13195-020-00726- y。PMC 7680592。PMID 33220711。
- ^ ab 「マルターゼ」。ワージントン酵素マニュアル。ワージントン生化学株式会社。
- ^ 「マルターゼ:ベーキング材料」。BAKERpedia。2021年1月14日。
- ^ Shang Q, Xiang J, Zhang H, Li Q, Tang Y (2013). 「ポリヒドロキシアルカロイドのマルターゼグルコアミラーゼに対する影響」. PLOS ONE . 8 (8): e70841. Bibcode :2013PLoSO...870841S. doi : 10.1371/journal.pone.0070841 . PMC 3742645. PMID 23967118 .
- ^ abc Lentze MJ (2018年6月). 「マルトース活性二糖類分解酵素の歴史」.小児消化器病学・栄養学ジャーナル. 66 Suppl 3 (3): S4–S6. doi : 10.1097/MPG.0000000000001960 . PMID 29762367.
- ^ ab 「マルターゼ」。酵素とプロバイオティクスの世界。2012年。
- ^ ab Kishner S、Sterne FE(2020年12月5日)。「酸性マルターゼ欠損症ミオパチー」。実践の要点、病態生理学、疫学。Medscape。
- ^ Merritt II LJ (2020年12月20日). 「リソソーム酸性α-グルコシダーゼ欠損症(ポンペ病、グリコーゲン貯蔵病II、酸性マルターゼ欠損症)」。UpToDate。
- ^ ab 「酸性マルターゼ欠損症」。Gale遺伝性疾患百科事典。Encyclopedia.com。2021年3月5日。
- ^ Schondube JE, Herrera-M LG, Martínez del Rio C (2001). 「フィロストミッドコウモリの食事と消化および腎機能の進化」(PDF) .動物学. 104 (1): 59–73. doi :10.1078/0944-2006-00007. PMID 16351819.
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のマルターゼ
- 哺乳類のマルターゼ-グルコアミラーゼとスクラーゼ-イソマルターゼの構造と進化
