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| エンドペプチダーゼ Clp | |||||||||
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 ATP依存性Clpプロテアーゼ（フラグメント）ホモ14量体、肺炎球菌 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.21.92 | ||||||||
| CAS番号 | 110910-59-3 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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エンドペプチダーゼClp（EC 3.4.21.92、エンドペプチダーゼTi、カゼイン分解性プロテアーゼ、プロテアーゼTi、ATP依存性Clpプロテアーゼ、ClpP、Clpプロテアーゼ）。[1] [2] [3] [4]この酵素は、以下の化学反応を触媒する。
この細菌酵素には、ペプチダーゼ活性を持つClpPと、AAA+ ATPase活性を持つタンパク質 ClpAの 2 種類のサブユニットが含まれています。ClpP と ClpA は進化上関連がありません。
完全に組み立てられたClpプロテアーゼ複合体は、タンパク質分解サブユニット（ClpPまたはClpQ）の2つの積み重ねられた7量体リングが2つのリングの間に挟まれているか、または6量体ATPase活性シャペロンサブユニット（ClpA、ClpC、ClpE、ClpX、ClpYなど）の1つのリングによって単一キャップされている樽型の構造を持っています。[5]
ClpXPはほぼ全ての細菌に存在し、ClpAはグラム陰性細菌に、ClpCはグラム陽性細菌とシアノバクテリアに存在します。ClpAP、ClpXP、ClpYQは大腸菌に共存しますが、ミトコンドリア酵素としてヒトに存在しているのはClpXP複合体のみです。[5] ClpYQはHslVU複合体の別名で、プロテアソームの仮説上の祖先に似ていると考えられている熱ショックタンパク質複合体です。[6]
ATPアーゼ
| クリプA/B | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | クリプA/B | ||||||||
| パム | PF02861 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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| クリプX | |
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| 識別子 | |
| シンボル | クリプX |
| インタープロ | 著作権 |
真核生物の熱ショックタンパク質のHsp100ファミリーは、Clp 複合体に含まれる ATPase 活性シャペロンサブユニットと相同性があるため、グループ全体はHSP100/Clpファミリーと呼ばれることが多い。このファミリーは通常 2 つの部分に分かれており、1 つは 2 つの ATPase ドメインを持つ ClpA/B ファミリー、もう 1 つはそのようなドメインを 1 つだけ持つ ClpX およびその仲間である。[7] ClpA から E は Hsp78/104 とともに最初のグループに分類され、ClpX と HSIU は 2 番目のグループに分類される。[8]
多くのタンパク質はプロテアーゼと関連しておらず、タンパク質分解以外の機能を持っています。ClpB（ヒトCLPB「Hsp78」、酵母Hsp104 ）は、DnaK / Hsp70と連携して不溶性タンパク質凝集体を分解します。クライアントタンパク質を20Å（2nm）の小さな孔に通すことで機能し、各クライアントタンパク質に2回目の折り畳みの機会を与えると考えられています。 [ 8] [9] [10] ClpA / BファミリーのメンバーであるClpVは、細菌のT6SSで使用されています。[11]
参照
参考文献
- ^ Gottesman S、Clark WP、Maurizi MR (1990 年5 月)。「大腸菌の ATP 依存性 Clp プロテアーゼ。clpA の配列と Clp 特異的基質の同定」。The Journal of Biological Chemistry。265 ( 14): 7886–93。PMID 2186030 。
- ^ Maurizi MR、Clark WP、Katayama Y、Rudikoff S、Pumphrey J、Bowers B、Gottesman S (1990 年 7 月)。「大腸菌の ATP 依存性 Clp プロテアーゼのタンパク質分解成分である Clp P の配列と構造」。The Journal of Biological Chemistry。265 ( 21): 12536–45。PMID 2197275。
- ^ Maurizi MR, Thompson MW, Singh SK, Kim SH (1994).エンドペプチダーゼ Clp: 大腸菌由来の ATP 依存性 Clp プロテアーゼ. Methods in Enzymology. Vol. 244. pp. 314–331. doi :10.1016/0076-6879(94)44025-5. PMID 7845217.
- ^ Kessel M、Maurizi MR、Kim B、Kocsis E、Trus BL、Singh SK、Steven AC (1995 年 7 月)。「E. coli ClpAP プロテアーゼと真核生物 26 S プロテアソームの構造的構成の相同性」。Journal of Molecular Biology。250 ( 5): 587–94。doi :10.1006/ jmbi.1995.0400。PMID 7623377 。
- ^ ab Hamon MP、Bulteau AL、Friguet B（2015年9月）。「ミトコンドリアプロテアーゼとタンパク質品質管理による老化と長寿」。Ageing Research Reviews。23（Pt A）：56–66。doi ： 10.1016 /j.arr.2014.12.010。PMID 25578288。S2CID 205667759 。
- ^ Gille C, Goede A, Schlöetelburg C, Preissner R, Kloetzel PM, Göbel UB, Frömmel C (2003 年 3 月). 「プロテアソーム配列の包括的な見方: プロテアソームの進化への影響」. Journal of Molecular Biology . 326 (5): 1437–48. doi :10.1016/s0022-2836(02)01470-5. PMID 12595256.
- ^ Schirmer EC、Glover JR、Singer MA 、 Lindquist S (1996 年 8 月)。「HSP100/Clp タンパク質: 共通のメカニズムが多様な機能を説明する」。Trends in Biochemical Sciences。21 ( 8): 289–96。doi : 10.1016 /S0968-0004(96)10038-4。PMID 8772382 。
- ^ ab Doyle SM、Wickner S (2009年1月)。「Hsp104とClpB：タンパク質分解装置」。生化学科学の動向。34 (1):40–8。doi :10.1016/ j.tibs.2008.09.010。PMID 19008106 。
- ^ Horwich AL (2004 年 11 月). 「シャペロンタンパク質の分解 - ClpB リングは中央チャネルを使用する」. Cell . 119 (5): 579–81. doi : 10.1016/j.cell.2004.11.018 . PMID 15550237.
- ^ Weibezahn J、Tessarz P、 Schlieker C、Zahn R、Maglica Z、Lee S、他 (2004 年 11 月)。「耐熱性には、ClpB の中央孔を通した基質の転座による凝集タンパク質の再折り畳みが必要」。Cell . 119 (5): 653–65. doi : 10.1016/j.cell.2004.11.027 . PMID 15550247。
- ^ Schlieker C, Zentgraf H, Dersch P, Mogk A (2005 年 11 月). 「ClpV、病原性プロテオバクテリアのユニークな Hsp100/Clp メンバー」.生物化学. 386 (11): 1115–27. doi :10.1515/BC.2005.128. PMID 16307477. S2CID 34095247.
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のエンドペプチダーゼ + Clp
