ヒストンコード とは、DNA にコード化された遺伝情報の転写が、ヒストンタンパク質の化学修飾（ ヒストンマーク として知られる）によって部分的に制御されているという仮説であり、主にその非構造末端に修飾が施される。DNA メチル化 などの同様の修飾とともに、エピジェネティックコード の一部となっている。[ 1 ] DNAと結合して ヌクレオソーム を形成し、ヌクレオソーム自体が束になってクロマチン 繊維を形成し、それがさらに馴染みのある染色体 を構成する。ヒストンは、ヌクレオソームから突き出た柔軟なN末端 （尾部とみなされる）を持つ球状タンパク質である。ヒストン尾部の修飾の多くはクロマチン構造と非常によく相関しており、ヒストン修飾状態とクロマチン構造の両方が遺伝子発現レベルとよく相関している。ヒストンコード仮説 の重要な概念は、ヒストン修飾は、ヒストンとDNAとの相互作用を単に安定化または不安定化させるのではなく、修飾されたヒストンを特異的に認識するタンパク質ドメイン を介して他のタンパク質をリクルートするという点である。リクルートされたタンパク質は、クロマチン構造を積極的に変化させたり、転写を促進したりする。ヒストン修飾による遺伝子発現制御の詳細については、下記の表を 参照のこと。
複雑 この単純化されたモデルとは異なり、実際のヒストンコードは非常に複雑になる可能性があります。4つの標準ヒストンはそれぞれ、複数の異なる部位で複数の異なる修飾を同時に受ける可能性があります。この複雑さをイメージしていただくために、ヒストンH3 にはメチル化されることが知られているリジンが19個あり、それぞれが非メチル化、モノメチル化、ジメチル化、またはトリメチル化される可能性があります。修飾が独立していると仮定すると、潜在的に4¹⁹ 、 つまり2800億通りの異なるリジンメチル化パターンが可能となり、ヒトゲノム内のヒストンの最大数（6.4 Gb / 約150 bp = 非常に密に詰まっている場合、約4400万個のヒストン）をはるかに上回ります。また、これにはリジンアセチル化（H3では9残基で知られている）、アルギニンメチル化（H3では3残基で知られている）、スレオニン/セリン/チロシンリン酸化（H3では8残基で知られている）は含まれておらず、他のヒストンの修飾は言うまでもありません。
細胞内のすべてのヌクレオソームは 異なる修飾セットを持つことができ、ヒストン修飾の共通パターンが存在するかどうかという疑問が生じます。ヒト遺伝子プロモーター全体にわたる約40のヒストン修飾の研究では、4000を超える異なる組み合わせが使用され、そのうち3000以上が単一のプロモーターでのみ発生していることがわかりました。しかし、3000を超える遺伝子で共存する17のヒストン修飾のセットを含むパターンが発見されました。[ 16 ] 質量分析法 に基づくトップダウンプロテオミクスは、 ゲノム内または同じヌクレオソーム上での単一分子の共起と共局在を区別できるため、これらのパターンについてより深い洞察を提供してきました。[ 17 ]
ヒストンコードのリーダー、ライター、イレイサーによるヒストン認識の構造的決定要因は、増え続ける実験データによって明らかになりつつある。[ 18 ]
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外部リンク Cellsignal.com ヒストン修飾とその機能および関連文献 ヒストンコード概要シート ヒストン修飾ガイド 
