UDP-グルコース4-エピメラーゼ

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UDP-グルコース4-エピメラーゼ
UDP-グルコース4-エピメラーゼ
	NADHおよびUDP-グルコースに結合したH. sapiens UDP-グルコース 4-エピメラーゼホモ二量体。ドメイン: N 末端およびC 末端。
識別子
EC番号	5.1.3.2
CAS番号	9032-89-7
データベース
インテンズ	IntEnzビュー
ブレンダ	BRENDAエントリー
エクスパス	NiceZyme ビュー
ケッグ	KEGGエントリー
メタサイク	代謝経路
プリアモス	プロフィール
PDB構造	RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー	アミゴー / クイックゴー
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UDP-グルコース4-エピメラーゼ
識別子
エイリアス	UDPガラクトース 4-エピメラーゼ4-エピメラーゼウリジン二リン酸グルコース 4-エピメラーゼUDPG-4-エピメラーゼUDP-ガラクトース 4-エピメラーゼウリジン二リン酸グルコースエピメラーゼウリジン二リン酸-ガラクトース-4-エピメラーゼUDP-D-ガラクトース 4-エピメラーゼUDP-グルコースエピメラーゼウリジン二リン酸グルコース 4-エピメラーゼウリジン二リン酸ガラクトース 4-エピメラーゼ
外部ID	GeneCards : [1]; OMA :- オルソログ
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UDP-ガラクトース-4-エピメラーゼ

ヒト GALE はNAD+およびUDP-GlcNAcに結合し、N末端ドメインとC 末端ドメインが強調表示されます。Asn 207 は、活性部位内で UDP-GlcNAc を収容するために変形します。

識別子

シンボル

ゲイル

2582

4116

606953

NM_000403

Q14376

その他のデータ

EC番号

5.1.3.2

軌跡

第1章 p36-p35

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構造	スイスモデル
ドメイン	インタープロ

NAD依存性エピメラーゼ/デヒドラターゼ

識別子

シンボル

?

パム

PF01370

インタープロ

著作権

メンブラノーム

330

利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
ＰＤＢ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要

UDP-グルコース 4-エピメラーゼ（EC 5.1.3.2）は、 UDP-ガラクトース 4-エピメラーゼまたはGALEとしても知られ、細菌、真菌、植物、哺乳類の細胞に存在するホモ二量体エピメラーゼです。この酵素はガラクトース代謝のルロア経路の最終段階を担い、UDP-ガラクトースから UDP-グルコースへの可逆的な変換を触媒します。^[1] GALEは、触媒活性に必要な補因子であるニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（NAD +）に強く結合します。 ^[2]

さらに、ヒトおよび一部の細菌のGALEアイソフォームは、NAD+の存在下でUDP- N-アセチルグルコサミン（UDP-GlcNAc）からUDP -N-アセチルガラクトサミン（UDP-GalNAc ）の形成を可逆的に触媒し、糖タンパク質または糖脂質合成の初期段階となる。 ^[3]

歴史的意義

ルイス・ルロア博士は、カンポマール財団生物化学研究所在職中にガラクトース代謝におけるGALEの役割を推測し、当初この酵素をワルデナーゼと名付けました。^[4]ルロア博士は、糖ヌクレオチドの発見と炭水化物の生合成におけるその役割により、 1970年のノーベル化学賞を受賞しました。 ^[5]

構造

GALEは短鎖脱水素酵素/還元酵素（SDR）タンパク質スーパーファミリーに属します。^[6]このファミリーは、酵素活性に必要な保存されたTyr-XXX-Lysモチーフ、1つ以上のロスマンフォールド骨格、およびNAD ⁺に結合する能力を特徴とします。^[6]

三次構造

GALEの構造は、大腸菌^[7]やヒト^[8]を含む多くの種で解明されています。GALEは様々な種でホモ二量体として存在します。^[8]

サブユニットのサイズは 68 アミノ酸 (Enterococcus faecalis) から 564 アミノ酸 (Rhodococcus jostii) までさまざまですが、GALE サブユニットの大部分は長さが 330 アミノ酸付近に集まっています。^[6]各サブユニットには 2 つの異なるドメインが含まれています。N 末端ドメインには、α ヘリックスに挟まれた 7 本のストランドの平行 β プリーツシートが含まれています。^[1]このドメイン内のペアになったロスマンフォールドにより、GALE はサブユニットごとに 1 つの NAD ⁺補因子をしっかりと結合できます。^[2] 6 本のストランドの β シートと 5 つの α ヘリックスが GALE の C 末端ドメインを構成しています。^[1] C 末端残基は UDP に結合し、サブユニットは触媒作用のために UDP-グルコースまたは UDP-ガラクトースを正しく配置する役割を担っています。^[1]

アクティブサイト

GALE の N 末端ドメインと C 末端ドメインの間の溝が酵素の活性部位を構成します。保存された Tyr-XXX Lys モチーフは GALE の触媒活性に必要であり、ヒトではこのモチーフは Tyr 157-Gly-Lys-Ser-Lys 161 で表されますが、 ^[6]大腸菌GALE には Tyr 149-Gly-Lys-Ser-Lys 153 が含まれます。 ^[8] GALE の活性部位のサイズと形状は種によって異なり、GALE の基質特異性が異なります。^[3]さらに、種特異的な GALE 内の活性部位の立体配座は柔軟です。たとえば、かさばる UDP-GlcNAc 2' N-アセチル基は、Asn 207 カルボキサミド側鎖の回転によってヒト GALE 活性部位内に収容されます。^[3]

機構

UDP-ガラクトースからUDP-グルコースへの変換

GALEは一連の4つのステップを経てUDP-ガラクトースの4'ヒドロキシル基の配置を反転させる。UDP-ガラクトースに結合すると、活性部位の保存されたチロシン残基が4'ヒドロキシル基からプロトンを引き抜く。^[7]^[10]

同時に、4' 水素化物がNAD+ のsi面に加えられ、NADH と 4-ケトピラノース中間体が生成されます。^[1] 4-ケトピラノース中間体は、グリコシル酸素と β-リン原子間のピロホスホリル結合を中心に 180° 回転し、ケトピラノース中間体の反対面を NADH に提示します。^[10] NADH からこの反対面への水素化物の移動により、4' 中心の立体化学が反転します。次に、保存されたチロシン残基がプロトンを供与し、4' ヒドロキシル基が再生します。^[1]

UDP-GlcNAcからUDP-GalNAcへの変換

ヒトおよび一部の細菌のGALEアイソフォームは、糖の4'ヒドロキシル基の立体化学配置を反転させることにより、同一のメカニズムでUDP-GlcNAcからUDP-GalNAcへの変換を可逆的に触媒する。^[3]^[11]

生物学的機能

ガラクトース代謝

ガラクトース代謝には直接的な分解経路は存在しない。そのためガラクトースはグルコース-1-リン酸に優先的に変換され、解糖系またはイノシトール合成経路に回される可能性がある。^[12]

GALE は、ガラクトースからグルコース-1-リン酸への変換におけるLeloir 経路の 4 つの酵素のうちの 1 つとして機能します。まず、ガラクトースムタロターゼがβ-D-ガラクトースを α-D-ガラクトースに変換します。^[1^]次に、ガラクトキナーゼが α-D-ガラクトースの 1' ヒドロキシル基をリン酸化して、ガラクトース-1-リン酸を生成します。 [1]第 3 段階では、ガラクトース-1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼが UMP 部分を UDP-グルコースからガラクトース-1-リン酸に可逆的に転移させ、UDP-ガラクトースとグルコース-1-リン酸を生成します。^[1]最後の Leloir 段階では、GALE によって UDP-ガラクトースから UDP-グルコースが再生され、UDP-グルコースは経路の第 3 段階に戻ります。^[1]このように、GALEは、Leloir経路の継続的なサイクリングに必要な基質を再生します。

ルロア経路のステップ3で生成されたグルコース-1-リン酸は、ホスホグルコムターゼによってグルコース-6-リン酸に異性化される可能性がある。グルコース-6-リン酸はすぐに解糖系に入り、ATPとピルビン酸の生成につながる。^{[13]さらに、グルコース-6-リン酸は}イノシトール-3-リン酸シンターゼによってイノシトール-1-リン酸に変換され、イノシトール生合成に必要な前駆体を生成する可能性がある。^[14]

UDP-GalNAc合成

ヒトおよび選択された細菌のGALEアイソフォームはUDP-GlcNAcに結合し、UDP-GalNAcへの可逆的な変換を触媒します。UDP -N-アセチルガラクトサミン：ポリペプチドN-アセチルガラクトサミントランスフェラーゼ（ppGaNTase）として知られるグリコシルトランスフェラーゼファミリーは、UDP-GalNAcから糖タンパク質のセリンおよびスレオニン残基にGalNAcを転移します。 ^[15] ppGaNTase媒介グリコシル化は、タンパク質の選別、^[16]^[17]^[18]^[19]^[20]リガンドシグナル伝達、^[21]^[22]^[23]タンパク質分解攻撃に対する耐性、^[24]^[25]を制御し、ムチン生合成の最初のコミットされたステップを表します。^[15]

病気における役割

ヒトのGALE欠損または機能不全はIII型ガラクトース血症を引き起こし、軽度（末梢性）またはより重度（全身性）の形態で存在する可能性がある。^[12]

参考文献

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さらに読む

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外部リンク

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米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における UDP ガラクトース + 4-エピメラーゼ

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