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| エリック2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | ERICH2、グルタミン酸リッチ2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | MGI : 1913998; HomoloGene : 75226; GeneCards : ERICH2; OMA :ERICH2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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グルタミン酸リッチタンパク質2は、ヒトにおいてERICH2遺伝子によってコードされるタンパク質である。このタンパク質は男性組織、特に精巣で多く発現しており、特に精巣細胞の核小体線維中心と小胞に多く存在する。 [4]このタンパク質は複数のタンパク質相互作用を有しており、ヒストン修飾と適切なヒストン機能に関与している可能性を示唆している。[5]
遺伝子
ERICH2はヒト染色体2の2q31.1に位置している。[6] 10の異なるエクソンを含む。遺伝子自体は28,930塩基対の長さで、EIF2S2P4遺伝子とGAD1遺伝子に挟まれている。[6] ERICH2遺伝子の相同遺伝子は知られていない。
mRNA
ERICH2 転写により、3 つの異なる mRNA 変異体が生成される。最も長い転写変異体は 1,388塩基対の長さで、そのうち 1,311 塩基対がコードである。[6] 2 番目の変異体は 5' UTR が最初のものと異なる。また、変異体 1 と比較して、コード配列が異なり、N 末端が異なっている。 [6]変異体 3 はいくつかのエクソンを欠いており、3' UTR と C 末端コード領域が異なっている。この変異体も 1,063 塩基対で他の 2 つよりも短い。[6]
タンパク質
ERICH2タンパク質は436アミノ酸から成り、分子量は約48,000 kD、[7]等電点は約5です。[7]このタンパク質はアミノ酸のプロリンが豊富で、チロシンとグリシンが少ないことが判明しています。
モチーフとドメイン
ヒトのERICH2タンパク質には、2つの既知のモチーフが見つかりました。KKNTモチーフはcAMPおよびcGMP依存性タンパク質リン酸化で機能し、このタンパク質モチーフは霊長類にのみ見られました。[8]また、哺乳類で保存されているFGRRモチーフもあり、これはアミド化部位として定義されています。[9]最後に、ERICH2タンパク質には、32アミノ酸長のPHA03247ドメインが含まれています。[6]このドメインは一般に相同遺伝子を通じて保存されておらず、機能は不明です。これはヘルペスウイルス粒子を構成するタンパク質に存在します。[10]
構造とローカリゼーション
二次構造予測では、1つのαヘリックスと1つのβストランドの形成が示されています。αヘリックスは、ERICH2タンパク質の漫画に示されているように、保存されたセクション全体を囲んでいます。βストランドは、アミド化部位から12アミノ酸下にあり、4つのアミノ酸を囲んでいると予測されています。[11]タンパク質には4つの核局在シグナル、2つのpat4シグナルと2つのpat7シグナルが見つかりました。それらの位置は漫画に示されています。[12]タンパク質が核内に存在することは78パーセントで予測されています。[12]
表現
ERICH2は普遍的に発現しているわけではない。しかし、発達中の胎児の脈絡叢と成人の精巣に限局して発現していることが示されている。 [14] 肺と女性の組織での発現も存在したが、発現は大幅に減少していた。[15]タンパク質は、細胞内の核小体線維中心と小胞に特異的に位置している。[4] [16]
表現の規制
ERICH2タンパク質には多くのリン酸化部位が予測されている。チロシンにはリン酸化部位は予測されておらず、セリンとスレオニンにのみ予測されている。 [17] [18]また、タンパク質のN末端にはアセチル化部位が予測されており、具体的には3番目のアミノ酸に予測されている。 [19]多くのSOX/ SRY -性別/精巣決定および関連HMGボックス因子転写因子とエストロゲン関連転写因子がERICH2に結合し、転写を制御すると予測されている。[20]
関数
相互作用するタンパク質
ERICH2はH2Aファミリーのタンパク質と相互作用する。[5] [16] H2Aタンパク質は特にヒストンの八量体構造において役割を果たしている。ERICH2は特にH2AFYタンパク質と相互作用することが知られており、安定したX染色体の不活性化に重要な役割を果たし、特定のヌクレオソーム内の正常なH2Aを置き換えて転写を抑制することで機能することができる。[21]
ERICH2は、小胞輸送や特定の癌細胞の増殖と成長の調節に機能するタンパク質SDCB1と相互作用することも知られています。 [22]
IWS1タンパク質はERICH2とも相互作用します。このタンパク質は転写因子として機能し、RNAポリメラーゼII伸長複合体の構成を定義する上で重要な役割を果たします。[ 23]この複合体はヒストンの修飾と適切なスプライシングにおいて役割を果たします。
ツーハイブリッドアッセイやその他のタンパク質相互作用法ではPSORS1C2タンパク質との相互作用が示されているが、このタンパク質の機能は不明のままである。[5]
相同性
ERICH2タンパク質の相同遺伝子は知られていない。ERICH2には複数の分類群にまたがる124の相同遺伝子が知られている。[6]
参考文献
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000075302 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ ab 「細胞アトラス - ERICH2 - ヒトタンパク質アトラス」。www.proteinatlas.org 。 2017年2月17日閲覧。
- ^ abc 「Results - mentha: the interactome browser」. mentha.uniroma2.it . 2017年4月27日閲覧。
- ^ abcdefg "ERICH2 グルタミン酸リッチ 2 [ホモサピエンス (ヒト)] - 遺伝子 - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov 。2017 年 2 月 17 日に取得。
- ^ ab Kramer, Jack (1990). 「Biology WorkBench 3.2」。[永久リンク切れ ]
- ^ 「プロサイト」。prosite.expasy.org 。2017 年 2 月 26 日に取得。
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- ^ Ludwig A, Krieger MA (2016年12月). 「トリパノソーマ類におけるVIPERレトロトランスポゾンの家畜化に関するゲノム的および系統学的証拠」Memórias do Instituto Oswaldo Cruz . 111 (12): 765–769. doi :10.1590/0074-02760160224. PMC 5146736 . PMID 27849219.
- ^ Pearson, William (1999). 「生物学ワークベンチ」. SDSC 生物学ワークベンチ. 2017年2月15日閲覧。[永久リンク切れ ]
- ^ ab "PSORT II 予測". psort.hgc.jp . 2017年5月7日閲覧。
- ^ 「細胞アトラス - ERICH2 - ヒトタンパク質アトラス」www.proteinatlas.org . 2017年4月27日閲覧。
- ^ 欧州分子生物学研究所「発現アトラス」。
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- ^ 「H2AFY - コアヒストンマクロ-H2A.1 - Homo sapiens (ヒト) - H2AFY 遺伝子とタンパク質」。www.uniprot.org 。 2017年4月27日閲覧。
- ^ 「SDCBP - シンテニン-1 - ホモサピエンス（ヒト） - SDCBP 遺伝子とタンパク質」www.uniprot.org 。 2017年4月27日閲覧。
- ^ データベース、GeneCards Human Gene。「IWS1 遺伝子 - GeneCards | IWS1 タンパク質 | IWS1 抗体」。www.genecards.org。2017年 5 月 7 日閲覧。
- ^ 「TimeTree :: The Timescale of Life」www.timetree.org . 2017年5月7日閲覧。