Loading article…
| ジアミノピメレートエピメラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ジアミノピメリン酸エピメラーゼ ホモ六量体、シロイヌナズナ | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 5.1.1.7 | ||||||||
| CAS番号 | 9024-22-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
| ジアミノピメレートエピメラーゼ | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | DAP_エピメラーゼ | ||||||||||
| パム | PF01678 | ||||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||||
| プロサイト | PDOC01029 | ||||||||||
| |||||||||||
酵素学では、ジアミノピメレートエピメラーゼ（EC 5.1.1.7）は、化学反応を触媒する酵素である。
- LL-2,6-ジアミノヘプタン二酸メソ-ジアミノヘプタン二酸
したがって、この酵素にはLL-2,6-ジアミノヘプタン二酸という1 つの基質と、メソ-ジアミノヘプタン二酸という 1 つの生成物があります。
この酵素は、イソメラーゼファミリーに属し、具体的にはアミノ酸および誘導体に作用するラセマーゼおよびエピメラーゼです。この酵素クラスの系統名は、LL-2,6-ジアミノヘプタン二酸 2-エピメラーゼです。この酵素はリジン生合成に関与します。
背景
細菌、植物、真菌はアスパラギン酸を代謝して、 アスパラギン酸経路として知られる一連の反応でリジン、トレオニン、メチオニン、イソロイシンの4つのアミノ酸を生成する。さらに、細菌細胞壁生合成の必須成分であるジアミノピメリン酸や、グラム陽性細菌の胞子形成（胞子生成）に関与するジピコリン酸など、いくつかの重要な代謝中間体がこれらの反応によって生成される。動物界のメンバーはこの経路を持たないため、これらの必須アミノ酸を食事から摂取する必要がある。この経路を介した代謝フラックスの改善に関する研究は、重要な作物の必須アミノ酸の収量を増やし、栄養価を向上させる可能性がある。さらに、この酵素は動物には存在しないため、その阻害剤は新しい抗生物質や除草剤の開発の有望なターゲットである。[1]
アスパラギン酸経路のリジン/ジアミノピメリン酸分岐は、中間体メソ-ジアミノピメリン酸（メソ-DAP）を経由して必須アミノ酸リジンを生成する。メソ-DAPはグラム陰性細菌の重要な細胞壁成分でもある。[ 2 ]アスパラギン酸セミアルデヒドからのジヒドロピコリネートの生成は、リジン/ジアミノピメリン酸経路へのフラックスを制御する。この経路には3つの変種が存在し、テトラヒドロピコリネート（ジヒドロピコリネートの還元によって生成）がメソ-DAPに代謝される方法が異なっている。1つの変種（古細菌と細菌で最も一般的に見られるもの）は主にスクシニル中間体を使用し、2番目の変種（バチルスにのみ見られる）は主にアセチル中間体を使用する。一部のグラム陽性細菌に見られる3番目の変種では、脱水素酵素がテトラヒドロピコリネートを直接メソ-DAPに変換する。すべての変異体において、メソ-DAPはその後、脱炭酸酵素によってリジンに変換されるか、グラム陰性細菌では細胞壁に同化されます。この経路の4番目の、現在未知の変異体が植物で機能する可能性があるという証拠があります。[3]
ジアミノピメリン酸 エピメラーゼ( EC 5.1.1.7) は、アスパラギン酸からリジンに至る生合成経路において L,L-ジアミノピメリン酸からメソ-DAP への異性化を触媒し、 PLP非依存性アミノ酸ラセマーゼのより広範なファミリーの一員である。この酵素は、配列アラインメントをほとんど共有しないものの、構造が類似する2 つのドメインからなる約 30 kDaの単量体タンパク質である。[4]各ドメインは、中央のヘリックスの周りに樽状に折りたたまれる混合ベータシートからなる。活性部位の溝は両方のドメインから形成され、触媒において酸と塩基として機能すると考えられる2 つの保存されたシステインを含む。[5]グルタミン酸ラセマーゼなどの他の PLP 非依存性ラセマーゼは、同様の構造と触媒メカニズムを共有することが示されている。
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 4 つの構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1BWZ、1GQZ、2GKE、2GKJ です。
参考文献
- ^ Viola RE (2001). 「アミノ酸生合成におけるアスパラギン酸ファミリーの中心酵素」Acc. Chem. Res . 34 (5): 339–49. doi :10.1021/ar000057q. PMID 11352712.
- ^ Blanchard JS、Born TL (1999)。 「細菌細胞壁生合成のジアミノピメレート経路における酵素の構造/機能研究」。Curr Opin Chem Biol。3 ( 5): 607–13。doi :10.1016/s1367-5931(99)00016-2。PMID 10508663 。
- ^ Leustek T、Hudson AO、Bless C、Macedo P、Chatterjee SP、Singh BK、Gilvarg C (2005)。「植物におけるリジンの生合成：既知の細菌経路の変異の証拠」。Biochim . Biophys. Acta . 1721 (1): 27–36. doi :10.1016/j.bbagen.2004.09.008. PMID 15652176。
- ^ Scapin G、Blanchard JS、 Cirilli M、Zheng R (1998)。「構造対称性：インフルエンザ菌ジアミノピメレートエピメラーゼの3次元構造」。生化学。37 (47): 16452–16458。doi :10.1021/bi982138o。PMID 9843410 。
- ^ Roper DI、Huyton T、Lloyd AJ、Turkenburg J (2004)。「1.75Å分解能でのインフルエンザ菌ジアミノピメリン酸エピメラーゼ（DapF）の改良は、触媒反応中の立体制御のメカニズムを示唆している」。Acta Crystallogr. D. 60 （ Pt 2）：397–400。doi ： 10.1107 /S0907444903027999。PMID 14747737 。
