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| 名前 | |
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| IUPAC名
N -メチル- N -(ホスホノカルバムイミドイル)グリシン
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| その他の名前
クレアチンリン酸、クレアチンホスホリル、クレアチンP、ホスファゲン、ホスホクレアチン
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| 識別子 | |
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3Dモデル（JSmol）
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| 略語 | PCr |
| 1797096 | |
| チェビ |
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| チェムBL |
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| ケムスパイダー |
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| ドラッグバンク |
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| ECHA 情報カード | 100.000.585 |
| EC番号 |
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| ケッグ |
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パブケム CID
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| ユニ |
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CompTox ダッシュボード ( EPA )
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| プロパティ | |
| Ｃ4Ｈ10Ｎ3Ｏ5Ｐ | |
| モル質量 | 211.114 グラムモル−1 |
| 薬理学 | |
| C01EB06 ( WHO ) | |
| 危険 | |
| GHSラベル: | |
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| 警告 | |
| H315、H319、H335 | |
| P261、P264、P271、P280、P302+P352 、P304 + P340 、P305+P351+P338、P312、P321、P332+P313、P337+P313、P362、P403+P233、P405、P501 | |
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。
 確認する （何ですか ？）
 インフォボックス参照
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クレアチンリン酸( CP ) またはPCr ( Pcr )としても知られるクレアチンリン酸は、細胞のエネルギー通貨であるアデノシン三リン酸をリサイクルするために、骨格筋、心筋、脳内で迅速に動員可能な高エネルギーリン酸の予備として働く、クレアチン のリン酸化形態です。
化学
腎臓では、酵素AGAT が2 つのアミノ酸 (アルギニンとグリシン)をグアニジノ酢酸(グリコシアミンまたは GAA とも呼ばれる) に変換する触媒作用を及ぼし、これが血液によって肝臓に運ばれます。GAMT酵素によってアミノ酸メチオニンから GAA にメチル基が付加され、非リン酸化クレアチンが形成されます。これが肝臓から血液中に放出され、主に筋肉細胞 (体内のクレアチンの 95% は筋肉中にあります) に運ばれ、少量ではありますが脳、心臓、膵臓にも運ばれます。細胞内に入ると、クレアチンキナーゼ酵素複合体によってクレアチンリン酸に変換されます。
クレアチンリン酸はリン酸基を供与してアデノシン二リン酸(ADP) をアデノシン三リン酸(ATP) に変換することができます。このプロセスは、すべての脊椎動物の生体エネルギー システムの重要な構成要素です。たとえば、人間の体は 1 日に 250 g の ATP しか生成しませんが、クレアチンリン酸を通じて体重全体の ATP を毎日リサイクルしています。
クレアチンリン酸はクレアチニンに分解され、尿中に排泄されます。体重 70 kg の男性には約 120 g のクレアチンが含まれており、そのうち 40% はリン酸化されていない形で、60% はクレアチンリン酸です。この量のうち 1～2% が分解され、毎日クレアチニンとして排泄されます。
クレアチンリン酸は、ネオトンという名前で世界の一部の地域の病院で心臓血管疾患の治療に静脈注射で使用されており、規制物質ではないため、一部のプロのアスリートも使用しています。
関数
クレアチンリン酸は、最大筋力の最初の 5 ～ 8 秒間に、嫌気的にADPにリン酸基を供与してATPを形成できます。 [引用が必要]逆に、低筋力の期間中は、余分なATP を使用してクレアチンをクレアチンリン酸に戻すことができます。
クレアチンの可逆的なリン酸化（すなわち、順方向と逆方向の両方の反応）は、いくつかのクレアチンキナーゼによって触媒される。血漿中のクレアチンキナーゼ（ CK-MB、クレアチンキナーゼ心筋バンド）の存在は組織損傷の指標であり、心筋梗塞の診断に用いられる。[1]
細胞は休息中に過剰なATPからクレアチンリン酸を生成する能力があり、また激しい活動中にクレアチンリン酸を使用してATPを素早く再生することで、 ATP濃度の空間的および時間的な緩衝作用を発揮します。言い換えれば、クレアチンリン酸は結合反応における高エネルギー貯蔵庫として機能します。リン酸基の供与から放出されるエネルギーは、他の化合物 (この場合はATP ) の再生に使用されます。クレアチンリン酸は、筋肉や脳など、エネルギー需要が高く変動する組織で特に重要な役割を果たします。
歴史
クレアチンリン酸[2] [3]の発見は、1927年にケンブリッジ大学のグレースとフィリップ・エグルトン[4] 、およびハーバード大学医学部のサイラス・フィスクとイェラプラガダ・サブバロウ[5]によって報告されました 。数年後、ベルリンのダーレムにあるカイザー・ヴィルヘルム研究所でマイヤーホフの下で働いていたデビッド・ナックマンソンが、細胞内でのクレアチンリン酸の役割の理解に貢献しました。[3]
参考文献
- ^ シュラトナー U、トカルスカ＝シュラトナー M、ワリマン T (2006)。 「人間の健康と病気におけるミトコンドリア クレアチン キナーゼ」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 疾患の分子基盤。1762 (2): 164–180。土井：10.1016/j.bbadis.2005.09.004。PMID 16236486。
- ^ Saks, Valdur (2007).分子システム生体エネルギー学: 生命のためのエネルギーワインハイム: Wiley-VCH. p. 2. ISBN 978-3-527-31787-5。
- ^ ab Ochoa, Severo (1989). Sherman, EJ; National Academy of Sciences (eds.). David Nachmansohn . Biographical Memoirs. Vol. 58. National Academies Press. pp. 357–404. ISBN 978-0-309-03938-3。
- ^ エグルトン、フィリップ; エグルトン、グレース・パーマー (1927)。「カエルの腓腹筋における無機リン酸と不安定な形態の有機リン酸」。生化学ジャーナル。21 (1 ) : 190–195。doi : 10.1042/bj0210190。PMC 1251888。PMID 16743804。
- ^ フィスク、サイラス・H.スッバラオ、イェラプラガダ（1927）。 「随意筋における『無機リン酸塩』の性質」。科学。65 (1686): 401–403。Bibcode :1927Sci....65..401F。土井：10.1126/science.65.1686.401。PMID 17807679。
外部リンク
- アルバータ大学のヒトメタボロームデータベース