C末端

C末端(カルボキシル末端、カルボキシ末端、C 末端テール、カルボキシテール、C 末端、またはCOOH 末端とも呼ばれる) は、遊離カルボキシル基(-COOH) で終了するアミノ酸鎖 (タンパク質またはポリペプチド)の末端です。タンパク質がメッセンジャー RNA から翻訳されると、N 末端からC 末端に向かって生成されます。ペプチド配列を記述する際の慣例は、C 末端を右側に置き、N 末端から C 末端に向かって配列を記述することです。

各アミノ酸にはカルボキシル基とアミン基があります。アミノ酸は脱水反応によって互いに結合し、あるアミノ酸のアミン基が次のアミノ酸のカルボキシル基に結合して鎖を形成します。したがって、ポリペプチド鎖には、カルボキシル基が結合していない端（C末端）と、アミン基が結合していない端（N末端）があります。タンパク質は、N末端から始まり、C末端で終わるように自然に合成されます。^[1]

タンパク質のN 末端には標的シグナルが含まれることが多いのに対し、C 末端にはタンパク質の選別のための保持シグナルが含まれることがあります。最も一般的なER 保持シグナルは、C 末端のアミノ酸配列 -KDEL ( Lys - Asp - Glu - Leu ) または -HDEL ( His -Asp-Glu-Leu) です。これにより、タンパク質は小胞体内に留まり、分泌経路に入るのを防ぎます。

C末端付近の-SKL（Ser-Lys-Leu）配列または類似配列はペルオキシソーム標的化シグナル1として機能し、タンパク質をペルオキシソームに誘導する。^[要出典]

タンパク質の C 末端は翻訳後に修飾することができ、最も一般的な方法は、 C 末端に脂質アンカーを追加することで、膜貫通ドメインを持たずにタンパク質を膜に挿入できるようにすることです。

C 末端修飾の 1 つの形態はプレニル化です。プレニル化の過程では、ファルネシルまたはゲラニルゲラニルイソプレノイド膜アンカーが C 末端付近のシステイン残基に追加されます。小さな膜結合型G タンパク質は、この方法で修飾されることがよくあります。^{[引用が必要]}

C 末端修飾の別の形態は、ホスホグリカンであるグリコシルホスファチジルイノシトール(GPI) を膜アンカーとして追加することです。GPI アンカーは、C 末端プロペプチドのタンパク質分解切断後に C 末端に取り付けられます。このタイプの修飾の最も顕著な例は、プリオンタンパク質です。

脊椎動物では、 C末端ロイシンはロイシンカルボキシルメチルトランスフェラーゼ1という酵素によってカルボキシル基がメチル化され、メチルエステルが形成される。^[2]

一部のタンパク質のC末端ドメインは特殊な機能を持っています。ヒトでは、RNAポリメラーゼIIのCTDは通常、 Tyr -Ser- Pro - Thr -Ser-Pro-Serの配列を最大52回繰り返して構成されます。 ^[3]これにより、他のタンパク質がRNAポリメラーゼのC末端ドメインに結合し、ポリメラーゼ活性を活性化することができます。これらのドメインは、DNA転写の開始、 RNA転写のキャッピング、およびRNAスプライシングのためのスプライソソームへの結合に関与します。^[4]

• N末端
• TopFIND は、プロテアーゼ、その切断部位特異性、基質、阻害剤、およびその活性に起因するタンパク質末端を網羅した科学データベースです。