ヒトのタンパク質コード遺伝子
CCT2 識別子 エイリアス CCT2、99D8.1 、CCT-beta、CCTB、HEL-S-100n、PRO1633、TCP-1-beta、TCP1サブユニット2を含むシャペロニン 外部ID オミム ：605139; MGI : 107186; ホモロジーン : 4696; ジーンカード ：CCT2; OMA :CCT2 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体10（マウス） [2] バンド 10|10 D2 始める 116,886,906 bp [2] 終わり 116,899,719 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 精子 生殖腺 鼻咽頭上皮 右精巣 左精巣 胚 神経節隆起 心室帯 歯肉上皮 気管支上皮細胞
トップの表現 上頸部神経節 原始的な線 上顎突出 下顎突出 腹壁 手 リンパ管の内皮細胞 三叉神経節 腎小体 髄質集合管
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
ヌクレオチド結合 タンパク質フォールディングシャペロン活性 タンパク質結合 ATP結合 ユビキチンタンパク質リガーゼ結合 折り畳まれていないタンパク質の結合 細胞成分
細胞体 髄鞘 透明帯受容体複合体 シャペロニン含有T複合体 微小管 細胞外エクソソーム 細胞外マトリックス 細胞外領域 細胞質 細胞質 アズール顆粒腔 生物学的プロセス
シャペロンを介したタンパク質の折り畳みは補因子に依存しない シャペロンを介したタンパク質複合体の組み立て カハール小体へのタンパク質局在の正の制御 テロメアへのタンパク質局在の確立の正の調節 scaRNAのカハール小体への局在 タンパク質の安定化 テロメラーゼを介したテロメア維持の正の制御 毒素輸送 タンパク質の折り畳み テロメラーゼ活性の正の調節 テロメラーゼRNAのカハール小体への局在の正の制御 精子の透明帯への結合 好中球脱顆粒 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
T複合体タンパク質1サブユニットβは、ヒトでは CCT2 遺伝子 によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6]
関数 この遺伝子は、 TRiC 複合体のメンバーである分子シャペロンをコードします 。この複合体は、それぞれ 8 つの異なるタンパク質を含む 2 つの同一の積み重ねられたリングで構成されています。折り畳まれていないポリペプチドは複合体の中央の空洞に入り、ATP 依存的に折り畳まれます。複合体は、アクチンやチューブリンを含むさまざまなタンパク質を折り畳みます。この記録に記載されている遺伝子の代替転写スプライスバリアントが観察されていますが、完全に特徴付けられていません。 [6]
インタラクション CCT2（遺伝子）はPPP4C と 相互作用する ことが示されている 。 [7] [8]
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Kubota H, Hynes G, Carne A, Ashworth A, Willison K (1994 年 2 月). 「TCP-1 含有シャペロニンの異なるサブユニットをコードする 6 つの TCP-1 関連遺伝子の同定」. Current Biology . 4 (2): 89–99. Bibcode :1994CBio....4...89K. doi :10.1016/S0960-9822(94)00024-2. PMID 7953530. S2CID 31300131. Llorca O、Smyth MG、Carrascosa JL、Willison KR、Radermacher M、Steinbacher S、Valpuesta JM (1999 年 7 月)。「CCT の ATP 結合型の 3D 再構築により、タイプ II シャペロニンの非対称な折り畳み構造が明らかになりました」。Nature Structural Biology。6 ( 7 ) : 639–42。doi :10.1038/10689。PMID 10404219。S2CID 11838115 。 Hynes GM、Willison KR (2000 年 6 月)。「真核生物の細胞質シャペロニンの個々のサブユニットは、ベータアクチンのサブドメインにある結合部位との相互作用を媒介する」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 25): 18985–94。doi : 10.1074/ jbc.M910297199。PMID 10748209 。 横田 聡、柳 秀、由良 孝、久保田 秀 (2001 年 9 月)。「細胞質シャペロニン含有 T 複合体ポリペプチド 1 は、細胞周期中の基質結合およびフォールディング活動に伴って、特定のサブユニット種の含有量を変化させます」。European Journal of Biochemistry . 268 (17): 4664–73. doi :10.1046/j.1432-1327.2001.02393.x. PMID 11532003。 McCormack EA、Llorca O、Carrascosa JL、Valpuesta JM、Willison KR (2001 年 8 月)。「ベータアクチンの小ドメインと大ドメインを連結するヒンジの点変異により、細胞質シャペロニン CCT に結合したフォールディング中間体が閉じ込められる」。Journal of Structural Biology。135 ( 2): 198–204。doi :10.1006/jsbi.2001.4385。PMID 11580269 。 Gevaert K、Goethals M、Martens L、Van Damme J、Staes A、Thomas GR、Vandekerckhove J (2003 年 5 月)。「分類された N 末端ペプチドの質量分析によるプロテオームの探索とタンパク質処理の分析」。Nature Biotechnology。21 ( 5 ) : 566–9。doi : 10.1038/nbt810。PMID 12665801。S2CID 23783563。 Imai Y, Soda M, Murakami T, Shoji M, Abe K, Takahashi R (2003 年 12 月)。「パーキンに隣接するヒト遺伝子の産物はレビー小体の構成成分であり、パエル受容体誘導性細胞死を抑制する」。The Journal of Biological Chemistry . 278 (51): 51901–10. doi : 10.1074/jbc.M309655200 . PMID 14532270。 Jin J、Smith FD、Stark C、Wells CD、Fawcett JP、Kulkarni S、Metalnikov P、O'Donnell P、Taylor P、Taylor L、Zougman A、Woodgett JR、Langeberg LK、Scott JD、Pawson T (2004 年 8 月)。「細胞骨格調節と細胞組織化に関与する生体内 14-3-3 結合タンパク質のプロテオーム、機能、およびドメインベースの分析」。Current Biology。14 ( 16 ) : 1436–50。Bibcode : 2004CBio ...14.1436J。doi : 10.1016/j.cub.2004.07.051。PMID 15324660。S2CID 2371325 。 Andersen JS、Lam YW 、Leung AK、Ong SE、Lyon CE、Lamond AI、Mann M (2005 年 1 月)。「核小体プロテオームダイナミクス」。Nature . 433 ( 7021 ) : 77–83。Bibcode :2005Natur.433...77A。doi : 10.1038/nature03207。PMID 15635413。S2CID 4344740。 Guo D、Han J、Adam BL、Colburn NH、Wang MH、Dong Z、Eizirik DL、She JX、Wang CY (2005 年 12 月)。「血清飢餓誘発ストレス下における HEK293 細胞における SUMO4 基質のプロテオーム解析」。 生化学 および生物物理学的研究通信 。337 (4): 1308–18。doi :10.1016/ j.bbrc.2005.09.191。PMID 16236267 。
