DNAクランプ

βクランプは、細菌に見られる特定のDNAクランプであり、 DNAポリメラーゼIIIホロ酵素のサブユニットです。2つのβサブユニットは、γサブユニットとATP加水分解によってDNAの周りに組み立てられます。この組み立ては、開始前複合体と呼ばれます。DNAの周りに組み立てられた後、βサブユニットのγサブユニットに対する親和性は、αサブユニットとεサブユニットに対する親和性に置き換えられ、これらが一緒に完全なホロ酵素を形成します。^{[ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]} DNAポリメラーゼIIIは、原核生物のDNA複製 に関与する主要な酵素複合体です。

DNAポリメラーゼIIIのγ複合体はγδδ'χψサブユニットから構成され、ATPを触媒して2つのβサブユニットをDNAに結合させる。DNAに結合すると、βサブユニットは二本鎖DNA上を自由に滑走できる。βサブユニットは次にαεポリメラーゼ複合体に結合する。αサブユニットはDNAポリメラーゼ活性を持ち、εサブユニットは3'-5'エキソヌクレアーゼである。^{[ 9 ]}

細菌DNAポリメラーゼIIIのβ鎖は、トポロジー的に等価な3つのドメイン（N末端、中央、C末端）から構成されている。2つのβ鎖分子が密接に結合して、二重らせんDNAを取り囲む閉環構造を形成する。

真核生物におけるスライディングクランプは、増殖細胞核抗原（PCNA）と呼ばれるDNAポリメラーゼデルタの特定のサブユニットから構成される。PCNAのN末端ドメインとC末端ドメインはトポロジー的に同一である。3つのPCNA分子が密接に結合して、二本鎖DNAを囲む閉環構造を形成する。

PCNAの配列は植物、動物、菌類の間でよく保存されており、構造保存に対する強い選択圧を示し、このタイプのDNA複製機構が真核生物全体で保存されていることを示唆している。^{[ 12 ] [ 13 ]}真核生物では、 RAD9 - RAD1 - HUS1 (911)からなる相同なヘテロ三量体「9-1-1クランプ」がDNA損傷チェックポイント制御を担っている。^{[ 14 ]}この9-1-1クランプは逆方向にDNAにマウントされる。^{[ 15 ]}

古細菌は、真核生物の進化上の祖先であると考えられており、普遍的に少なくとも1つのPCNA遺伝子を持っています。このPCNAリングは 、複製から修復まで複数の機能を担う、古細菌における唯一の真核生物型DNAポリメラーゼであるPolDと協働します。一部の珍しい種は、2つまたは3つのPCNA遺伝子を持ち、ヘテロ三量体または異なる特殊化されたホモ三量体を形成します。 ^{[ 16 ]}古細菌は、真核生物とPIP（PCNA相互作用タンパク質）モチーフも共有していますが、異なる機能を果たすこのようなタンパク質はより多様です。^{[ 17 ]}

PCNAは一部のウイルスにも利用されている。巨大ウイルス属であるクロロウイルス属（代表例：PBCV-1）は、ゲノム内に2つのPCNA遺伝子（Q84513、O41056）と真核生物型DNAポリメラーゼを持っている。^{[ 18 ]}バキュロウイルス科のメンバーもPCNAホモログ（P11038）をコードしている。^{[ 19 ]}

ウイルスのgp45スライディングクランプサブユニットタンパク質は2つのドメインを含んでいます。各ドメインは2つのαヘリックスと2つのβシートから構成されており、折り畳み構造は複製され、内部に擬似的な2回対称性を持っています。^{[ 21 ]} 3つのgp45分子が密接に結合して、二重らせんDNAを囲む閉じたリングを形成します。

ヘルペスウイルス科の一部のメンバーは、DNAクランプフォールドを持つがリングクランプには結合しないタンパク質をコードしている。しかし、この2ドメインタンパク質はウイルスDNAポリメラーゼと結合し、プロセス性を高める働きもする。^{[ 22 ]}リングを形成しないため、DNAに結合するためにクランプローダーは必要ない。^{[ 23 ]}