β-アミラーゼ

β-アミラーゼ（EC 3.2.1.2、サッカロゲンアミラーゼ、グリコーゲン分解酵素）は、系統名4-α- D-グルカンマルトヒドロラーゼの酵素である。^[²^]^[³^]^[⁴^]この酵素は以下の反応を触媒する。

この酵素はデンプン、グリコーゲン、および関連する多糖類やオリゴ糖に作用し、転位によってβ-マルトースを生成します。β-アミラーゼは細菌、真菌、植物に存在し、細菌や穀物由来のものが最も耐熱性があります。β-アミラーゼは非還元末端から作用し、2番目のα-1,4グリコシド結合の加水分解を触媒し、一度に2つのグルコース単位（マルトース）を切り離します。果実の成熟過程では、β-アミラーゼがデンプンをマルトースに分解し、熟した果実の甘味を生み出します。

β-アミラーゼは、種子の発芽前に不活性な形で存在します。多くの微生物も細胞外デンプンを分解するためにアミラーゼを産生します。動物組織にはβ-アミラーゼは含まれていませんが、消化管内の微生物には存在する可能性があります。β-アミラーゼの最適pHは4.0～5.0です^{[ 5 ]。}これらはグリコシドヒドロラーゼファミリー14に属します。

参考文献

↑ Rejzek M、Stevenson CE、Southard AM、Stanley D、Denyer K、Smith AM、Naldrett MJ、Lawson DM、Field RA (2011 年 3 月)。「化学遺伝学と穀物デンプン代謝：オオムギ β-アミラーゼの非共有結合および共有結合阻害の構造的基盤」。Molecular BioSystems。7 ( 3 ) : 718–30。doi : 10.1039 / c0mb00204f。PMID 21085740。
↑ Balls AK、Walden MK、Thompson RR ( 1948 年 3 月)。「サツマイモ由来の結晶性 β-アミラーゼ」。The Journal of Biological Chemistry。173 ( 1): 9–19。doi : 10.1016 / S0021-9258(18)35550-9。PMID 18902365。
↑ French D (1960). "β-アミラーゼ". Boyer PD、Lardy H、Myrbaumlck K (編) 『酵素』第4巻（第2版）. ニューヨーク：Academic Press. pp. 345–368 .
↑ Manners DJ (1962). "デンプンとグリコーゲンの酵素合成と分解". Advances in Carbohydrate Chemistry . 17 : 371–430 . doi : 10.1016/s0096-5332(08)60139-3 . ISBN 9780120072170。{{cite journal}}ISBN /日付の不一致（ヘルプ）
↑「アミラーゼ、アルファ」、IUB: 3.2.1.11、4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ。

Friedberg F 、Rhodes C（1986年3月）。「Bacillus polymyxa由来β-アミラーゼ遺伝子のクローニングと特性解析」。Journal of Bacteriology。165（3）：819–24。doi：10.1128 / JB.165.3.819-824.1986。PMC 214501。PMID 2419310。
Rhodes C、Strasser J、Friedberg F (1987 年 5 月)。「B . polymyxa β アミラーゼの活性断片の配列」。Nucleic Acids Research。15 ( 9 ): 3934。doi : 10.1093/nar / 15.9.3934。PMC 340808。PMID 2438660。

「アミラーゼ、アルファ」、IUB: 3.2.1.11、4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ。「アミラーゼ、アルファ」、IUB: 3.2.1.11、4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ。