ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
Ｂ３ＧＡＴ２ 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス B3GAT2 、GLCATS、β-1,3-グルクロン酸転移酵素2 外部ID オミム ：607497; MGI : 2389490; ホモロジーン : 50574; ジーンカード ：B3GAT2; OMA :B3GAT2 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体1（マウス） [2] バンド 1|1 A5 始める 23,800,834 bp [2] 終わり 23,888,239 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 心室帯 嗅内皮質 神経節隆起 頬粘膜細胞 ポンス ブロードマン領域46 中心後回 海馬本体 内皮細胞 脳梁
トップの表現 近位尿細管 右腎臓 心室帯 尿道 人間の腎臓 受精卵 海馬歯状回顆粒細胞 一次視覚野 上前頭回 神経管
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 金属イオン結合 ガラクトシルガラクトシルキシロシルタンパク質 3-β-グルクロン酸転移酵素活性 細胞成分 生物学的プロセス
グリコサミノグリカン代謝プロセス タンパク質の糖化 コンドロイチン硫酸プロテオグリカン生合成プロセス コンドロイチン硫酸代謝プロセス 炭水化物の代謝過程 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
ガラクトシルガラクトシルキシロシルタンパク質3-β-グルクロン酸転移酵素2は、ヒトでは B3GAT2 遺伝子 によってコードされる 酵素 である 。 [5] [6]
この遺伝子の産物はグルクロン酸転移酵素ファミリーに属する膜貫通タンパク質であり、Gal-β-1-4GlcNAcまたはGal-β-1-3GlcNAc残基を含むさまざまな糖タンパク質または糖脂質中のβ-1,3結合グルクロン酸の末端ガラクトースへの転移を触媒する。コード化されたタンパク質は、神経系における細胞の移動と接着に関与する硫酸化三糖であるヒトナチュラルキラー1（HNK-1）炭水化物エピトープの合成に関与している。 [6]
神経堤研究におけるHNK-1抗体の利用 HNK-1エピトープに対する抗体は 、特に鳥類の胚における 神経堤の研究に大きな役割を果たしてきました。 [7] このエピトープに対して最初に作製された抗体はNC-1であり、 [8] これにより、神経堤の移動経路の解析がはるかに容易になりました。鳥類、特に他の脊椎動物では、エピトープが神経堤に特有のものではないため、HNK-1染色の結果は慎重に解釈する必要があります。
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000112309 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000026156 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Imiya K, Ishizaki T, Seiki T, Saito F, Inazawa J, Oka S, Kawasaki T (2002年10月). 「HNK-1炭水化物エピトープの生合成に関与するマウスグルクロン酸転移酵素SのcDNAクローニング、ゲノム構造および染色体マッピング」. Gene . 296 (1–2): 29–36. doi :10.1016/S0378-1119(02)00840-5. PMID 12383500. ^ ab "Entrez Gene: B3GAT2 ベータ-1,3-グルクロン酸転移酵素 2 (グルクロン酸転移酵素 S)"。 ^ Bronner-Fraser M (1986年5月). 「モノクローナル抗体HNK-1を用いた鳥類胚の体幹神経堤移動の初期段階の分析」. Dev. Biol . 115 (1): 44–55. doi :10.1016/0012-1606(86)90226-5. PMID 3516760. ^ Vincent M、Thiery JP (1984年6月)。「神経堤細胞とプラコダル細胞の細胞表面マーカー：末梢神経系と中枢神経系のさらなる進化」。Dev . Biol . 103 (2): 468–81. doi :10.1016/0012-1606(84)90334-8. PMID 6202575。
外部リンク UCSC ゲノム ブラウザ のヒト B3GAT2 ゲノムの位置と B3GAT2 遺伝子の詳細ページ 。 PDBe-KB は、ヒトガラクトシルガラクトシルキシロシルタンパク質 3-β-グルクロン酸転移酵素 2 (B3GAT2) の PDB で利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。
さらに読む
永瀬 剛、菊野 亮、小原 修 (2002)。「未確認ヒト遺伝子のコード配列の予測。XXII. 巨大タンパク質をコードする 50 個の新しい cDNA クローンの完全な配列」。DNA Res . 8 (6): 319–27. doi : 10.1093/dnares/8.6.319 . PMID 11853319。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Marcos I、Galán JJ、Borrego S、Antiñolo G (2003)。「ヒト GlcAT-S 遺伝子のクローニング、特性評価、および染色体マッピング」。J. Hum. Genet . 47 (12): 677–80. doi : 10.1007/s100380200103 . PMID 12522689。 Mungall AJ 、Palmer SA、Sims SK、他 (2003)。「ヒト染色体6のDNA配列と分析」。Nature 425 ( 6960 ) : 805–11。Bibcode :2003Natur.425..805M。doi : 10.1038/ nature02055。PMID 14574404 。 太田 孝文、鈴木 勇、西川 孝文、他 (2004)。「21,243 個の完全長ヒト cDNA の完全な配列決定と特性解析」。Nat . Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039。 Kakuda S, Oka S, Kawasaki T (2004). 「大腸菌におけるHNK-1炭水化物の生合成に関与する2つの組み換えヒトグルクロン酸転移酵素の精製と特性評価」。Protein Expr. Purif . 35 (1): 111–9. doi :10.1016/j.pep.2003.12.021. PMID 15039073。 Kakuda S, Sato Y, Tonoyama Y, et al. (2005). 「HNK-1 炭水化物の生合成に関与する 2 つのグルクロン酸転移酵素の異なる受容体特異性」. Glycobiology . 15 (2): 203–10. doi : 10.1093/glycob/cwi001 . PMID 15470230. Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, et al. (2006). 「転写調節の多様化: ヒト遺伝子の推定代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」 Genome Res . 16 (1): 55–65. doi :10.1101/gr.4039406. PMC 1356129. PMID 16344560 . Shiba T, Kakuda S, Ishiguro M, et al. (2006). 「HNK-1 炭水化物エピトープの生合成に関与するヒトグルクロン酸転移酵素 GlcAT-S の結晶構造」. タンパク質 . 65 (2): 499–508. doi :10.1002/prot.21118. PMID 16897771. S2CID 31290955.
