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セクレターゼは、細胞膜に埋め込まれた長いタンパク質から断片を「切り取る」酵素である。
細胞内での他の役割の中でも、セクレターゼはアミロイドβ前駆体タンパク質（APP）に作用して、タンパク質を3つの断片に切断します。βセクレターゼ1（BACE）とγセクレターゼ（γセクレターゼ）による連続的な切断により、アルツハイマー病の影響を受けた脳内でアミロイドプラークと呼ばれる塊に凝集するアミロイドβペプチド断片が生成されます。[ 1 ] αセクレターゼ（αセクレターゼ）がBACEの代わりに最初にAPPに作用すると、αセクレターゼはBACEよりも細胞表面に近い標的タンパク質配列を認識するため、アミロイドβは形成されません。α/γ切断配列によって形成される非病原性の中間断片はP3と呼ばれます。
これら3つの分泌酵素の構造は大きく異なっている。
これらのタンパク質は、アルツハイマー病の発症に関与するだけでなく、細胞内で他の機能的な役割も担っている。
γ-セクレターゼは、膜貫通型受容体Notchによる発生シグナル伝達において重要な役割を果たし、 Notchの細胞質尾部を遊離させて細胞核へ移動させ、転写因子として作用させる。
BACEはいくつかの膜貫通タンパク質の細胞外ドメインを切断するが、その生理機能は依然として不明である。