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| アミノトランスフェラーゼ | |||||||||
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| シンボル | アミノトランスフェラーゼ | ||||||||
| パム | PF00155 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| メンブラノーム | 273 | ||||||||
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トランスアミナーゼまたはアミノトランスフェラーゼは、アミノ酸とα-ケト酸の間のアミノ基転移反応を触媒する酵素です。これらは、タンパク質を形成するアミノ酸の合成に重要です。
機能とメカニズム
アミノ酸にはアミノ基(NH 2 ) が含まれています。ケト酸にはケト基 (=O) が含まれています。アミノ基転移では、一方の分子の NH 2基がもう一方の分子の =O 基と交換されます。アミノ酸はケト酸になり、ケト酸はアミノ酸になります。[引用が必要]
トランスアミナーゼは補酵素ピリドキサールリン酸を必要とし、アミノ酸がケト酸に変換される最初の半反応でピリドキサミンに変換される。酵素に結合したピリドキサミンは、次にピルビン酸、オキサロ酢酸、またはα-ケトグルタル酸と反応して、それぞれアラニン、アスパラギン酸、またはグルタミン酸を生成する。多くのアミノ基転移反応は、特定のアミノ酸/ケト酸ペアに特異的なトランスアミナーゼによって触媒され、組織内で起こる。この反応は容易に可逆的であり、方向はどの反応物が過剰であるかによって決定される。この可逆性は、貴重なキラルアミンの合成を達成するための合成化学用途に利用できる。特定の酵素は、反応物ペアの1つにちなんで命名されており、例えば、グルタミン酸とピルビン酸が反応してαケトグルタル酸とアラニンを生成する反応はアラニントランスアミナーゼと呼ばれ、もともとはグルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼまたは略してGPTと呼ばれていました。[1]
組織トランスアミナーゼ活性は、ホモジネートを様々なアミノ酸/ケト酸ペアとインキュベートすることで調べることができます。ペーパークロマトグラフィーで明らかにされたように、対応する新しいアミノ酸とケト酸が形成されると、トランスアミナーゼが実証されます。可逆性は、相補的なケト/アミノ酸ペアを開始反応物として使用することで実証されます。クロマトグラムを溶媒から取り出した後、クロマトグラムをニンヒドリンで処理してスポットの位置を特定します。[2]。
動物におけるアミノ酸代謝
動物は血糖値が低い場合、筋肉組織を犠牲にしてタンパク質をアミノ酸に代謝しなければならない。肝臓のトランスアミナーゼがオキサロ酢酸またはα-ケトグルタル酸を好むことは、窒素をアミノ酸代謝からアスパラギン酸とグルタミン酸に送り込み、尿素に変換して窒素を排泄する上で重要な役割を果たしている。同様に、筋肉ではピルビン酸をトランスアミナーゼとして使用するとアラニンが生成され、血流によって肝臓に運ばれる（全体的な反応はグルコース-アラニン回路と呼ばれる）。ここで他のトランスアミナーゼがピルビン酸を再生し、糖新生の貴重な前駆物質となる。このアラニン回路は、筋肉による嫌気的代謝を可能にするコリ回路に類似している。[要出典]
診断用途
トランスアミナーゼ酵素は様々なアミノ酸の生成に重要であり、血液中の様々なトランスアミナーゼの濃度を測定することは多くの病気の診断と追跡に重要です。[要出典]たとえば、トランスアミナーゼ値の上昇は肝臓や心臓の損傷の指標となり得ます。2 つの重要なトランスアミナーゼ酵素は、血清グルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ (SGOT) としても知られるアスパラギン酸トランスアミナーゼ(AST) と、アラニンアミノトランスフェラーゼ (ALAT) または血清グルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼ (SGPT) とも呼ばれるアラニントランスアミナーゼ (ALT) です。これらのトランスアミナーゼは 1954 年に発見され[1] [3] [4]、その臨床的重要性は 1955 年に説明されました。[5] [6] [7] [8]
参照
- バルプロ酸- GABAトランスアミナーゼ阻害剤
参考文献
- ^ ab Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS (1955年1月). 「ヒト血液中のトランスアミナーゼ活性」. The Journal of Clinical Investigation . 34 (1): 126–31. doi :10.1172/jci103055. PMC 438594. PMID 13221663 .
- ^ Tulpule, PG; Patwardhan, VN (1952 年 4 月). 「トランスアミナーゼシステムの研究へのペーパークロマトグラフィーの応用」. Nature . 169 (4303): 671–671. doi :10.1038/169671a0. ISSN 1476-4687.
- ^ Karmen A (1955年1月). 「ヒト血清中のグルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼの分光分析に関する注記」. The Journal of Clinical Investigation . 34 (1): 131–3. doi :10.1172/JCI103055. PMC 438594. PMID 13221664 .
- ^ Ladue JS、Wroblewski F、Karmen A (1954 年 9 月)。「ヒト急性心筋梗塞における血清グルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ活性」。Science 120 ( 3117): 497–9。Bibcode : 1954Sci ...120..497L。doi :10.1126 / science.120.3117.497。PMID 13195683 。
- ^ “ナポリ国立図書館。ニュース: マリオ・コルトルティとジュゼッペ・ジュスティのセラタ”. vecchiosito.bnnonline.it 。2017-09-10に取得。
- ^ “E' morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi”. notizie-segreteria-liver-pool.blogspot.it 。2017-09-10に取得。
- ^ “カンパニア・ス・コルトルティ”. www.istitutobioetica.org 。2017-09-10に取得。
- ^ MonrifNet (2009 年 1 月 3 日)。 「Il Resto Del Carlino - Macerata - E' morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi」。www.ilrestodelcarlino.it (イタリア語) 。2017-09-10に取得。
さらに読む
- Ghany M、Hoofnagle JH (2005)。「肝疾患患者へのアプローチ」。Kasper DL、Fauci AS、Longo DL、Braunwald E、Hauser SL、Jameson JL (編)。Harrison 's Principles of Internal Medicine (第 16 版)。ニューヨーク: McGraw-Hill。pp. 1814–5。
- Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger 生化学原理(第 3 版). ニューヨーク: Worth Publishers. pp. 628–31, 634, 828–30.
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)におけるトランスアミナーゼ
