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| ウレオヒドロラーゼ | |||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | ウレオヒドロラーゼ | ||||||||||
| パム | PF00491 | ||||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||||
| プロサイト | PDOC00135 | ||||||||||
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尿素加水分解酵素は加水分解酵素の一種です。[1]尿素加水分解酵素スーパーファミリーには、アルギナーゼ(EC 3.5.3.1)、アグマチナーゼ(EC 3.5.3.11)、フォルミノグルタマーゼ(EC 3.5.3.8)、プロクラバミネートアミジノヒドロラーゼ(EC 3.5.3.22)が含まれます。[2]これらの酵素は3層のα-β-α構造を共有しており、[2] [3] [4]アルギニン/アグマチン代謝、尿素回路、ヒスチジン分解、およびその他の経路で重要な役割を果たしています。
酵素
アルギナーゼ
アルギナーゼは、アルギニンから尿素とオルニチンへの変換を触媒し、窒素排泄の主生成物であるアンモニアを尿素に変換する尿素回路酵素の5つのメンバーの1つです。[5]触媒的、分子的、免疫学的特性が異なるいくつかのアルギナーゼアイソザイムがあります。肝臓アイソザイムの欠乏はアルギニン血症を引き起こし、通常は高アンモニア血症を伴います。
アグマチナーゼ
アグマチナーゼはアグマチンをプトレッシンに加水分解し、高級ポリアミンであるスペルミジンとスペルミンの生合成の前駆体とする。さらに、アグマチンは哺乳類において重要な調節的役割を果たしている可能性がある。[6]
フォルミミノグルタミナーゼ
フォルミミノグルタマーゼはヒスチジン分解の第 4 段階を触媒し、N-フォルミミドイル-L-グルタミン酸をL-グルタミン酸とホルムアミドに加水分解する働きをします。
プロクラバミネートアミジノヒドロラーゼ
プロクラバミネートアミジノヒドロラーゼはクラブラン酸の生合成に関与している。クラブラン酸は、さまざまな微生物がβラクタム系抗生物質に抵抗するために使用する広範囲のβラクタマーゼ酵素の阻害剤として作用する。その結果、この酵素はβラクタマーゼ系抗生物質の有効性を向上させる。[4] [7]
参考文献
- ^ 米国国立医学図書館医学件名表(MeSH)の尿素加水分解酵素
- ^ ab Lee J, Suh SW, Kim KH, Kim D, Yoon HJ, Kwon AR, Ahn HJ, Ha JY, Lee HH (2004). 「アグマチナーゼの結晶構造は尿素加水分解酵素スーパーファミリーの構造保全と阻害メカニズムを明らかにする」J. Biol. Chem . 279 (48): 50505–13. doi : 10.1074/jbc.M409246200 . PMID 15355972.
- ^ Christianson DW、 Di Costanzo L、 Sabio G、 Mora A、 Rodriguez PC、 Ochoa AC、 Centeno F (2005)。 「1.29 Å 解像度でのヒトアルギナーゼ I の結晶構造と免疫応答における阻害の調査」。Proc. Natl. Acad. Sci. USA。102 (37): 13058–13063。doi : 10.1073/pnas.0504027102。PMC 1201588。PMID 16141327 。
- ^ ab Clifton IJ、Elkins JM、Hernandez H (2002)。「プロクラバミン酸アミジノ加水分解酵素のオリゴマー構造:クラブラン酸生合成における加水分解酵素の進化」。Biochem . J. 366 ( Pt 2): 423–434. doi :10.1042/BJ20020125. PMC 1222790. PMID 12020346 。
- ^ Baker BS、 Tata JR、 Xu Q (1993)。「アフリカツメガエル肝臓型アルギナーゼ遺伝子の発達とホルモン調節」。Eur . J. Biochem . 211 (3): 891–898. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17622.x . PMID 7916684。
- ^ Ahn HJ、Kim KH、Lee J、他 (2004 年 11 月)。「アグマチナーゼの結晶構造は、尿素加水分解酵素スーパーファミリーの構造保全と阻害メカニズムを明らかにする」。J . Biol. Chem . 279 (48): 50505–13. doi : 10.1074/jbc.M409246200 . PMID 15355972。
- ^ 「IPR006035 ウレオヒドロラーゼ」 。 2009年2月17日閲覧。
