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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | UCP2、BMIQ4、SLC25A8、UCPH、脱共役タンパク質2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：601693; MGI : 109354;ホモロジーン: 2516;ジーンカード：UCP2; OMA :UCP2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ミトコンドリア脱共役タンパク質2は、ヒトではUCP2遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5]
ミトコンドリア脱共役タンパク質 (UCP) は、ミトコンドリア陰イオン輸送タンパク質 (MACP) のより大きなファミリーのメンバーです。UCP は、ミトコンドリア膜電位を熱として消散させることにより、酸化的リン酸化をATP 合成から分離または分離します。これは、ミトコンドリア陽子漏出とも呼ばれます。UCP は、ミトコンドリア内膜から外膜への陰イオンの移動と、外膜から内膜への陽子の移動を促進します。また、哺乳類細胞のミトコンドリア膜電位を低下させ、活性酸素種(ROS) の生成を減らします。
UCP1とUCP3は主に脂肪筋と平滑筋に発現しているのに対し、UCP2は腎臓、肝臓、消化管、脳、骨格筋など 多くの異なる組織に発現しています[6] 。
UCPによる陰イオン移動の正確なメカニズムはわかっていません。[7] UCPにはMACPの3つの相同タンパク質ドメインが含まれています。もともと非ふるえ熱産生、肥満、糖尿病、動脈硬化に関与していると考えられていましたが、現在ではUCP2の主な機能はミトコンドリア由来の活性酸素種の制御であると考えられています。[8]
染色体順序は5'-UCP3-UCP2-3'である。[9]
参照
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000175567 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000033685 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Vidal-Puig A、Solanes G、Grujic D、Flier JS、Lowell BB (1997 年 7 月)。「UCP3: 骨格筋と褐色脂肪組織で優先的かつ豊富に発現する脱共役タンパク質ホモログ」。Biochem Biophys Res Commun。235 ( 1): 79–82。doi :10.1006/bbrc.1997.6740。PMID 9196039 。
- ^ 「UCP2の組織発現 - 概要 - ヒトタンパク質アトラス」www.proteinatlas.org . 2020年8月20日閲覧。
- ^ Garlid, Keith D.; Jabůrek, Martin; Ježek, Petr; Vařecha, Miroslav (2000-08-15). 「脱共役タンパク質はどのように脱共役するのか?」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics . 1459 (2–3): 383–389. doi :10.1016/S0005-2728(00)00175-4. ISSN 0005-2728. PMID 11004454.
- ^ Arsenijevic D, Onuma H, Pecqueur C, et al. (2000年12月). 「マウスにおける脱共役タンパク質2遺伝子の破壊は免疫と活性酸素種の生成における役割を明らかにする」Nat. Genet . 26 (4): 435–9. doi :10.1038/82565. PMID 11101840. S2CID 29831657.
- ^ 「Entrez Gene: UCP2 脱共役タンパク質 2 (ミトコンドリア、プロトンキャリア)」。
さらに読む
- Ricquier D, Bouillaud F (2000). 「脱共役タンパク質ホモログ: UCP1、UCP2、UCP3、StUCP、AtUCP」. Biochem. J. 345 ( 2): 161–79. doi :10.1042/0264-6021:3450161. PMC 1220743. PMID 10620491 .
- Saleh MC、Wheeler MB、Chan CB (2002)。「脱共役タンパク質-2：代謝調節因子としての機能の証拠」。Diabetologia . 45 ( 2): 174–87. doi : 10.1007/s00125-001-0737-x . PMID 11935148。
- Muzzin P (2002). 「脱共役タンパク質」. Ann. Endocrinol . 63 (2 Pt 1): 106–10. PMID 11994670.
- Horvath TL、Diano S、Barnstable C (2003)。「中枢神経系におけるミトコンドリア脱共役タンパク質2：神経調節因子および神経保護因子」。Biochem . Pharmacol . 65 (12): 1917–21. doi :10.1016/S0006-2952(03)00143-6. PMID 12787871。
- Paradis E、Clavel S、Bouillaud F、他 (2004)。「脱共役タンパク質 2: 神経保護における新たな役割」。分子医学の動向。9 (12): 522–5。doi : 10.1016 /j.molmed.2003.10.009。PMID 14659466 。
- Maruyama K, Sugano S (1994). 「オリゴキャッピング：真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Fleury C、Neverova M、Collins S、et al. (1997)。「脱共役タンパク質-2：肥満と高インスリン血症に関連する新規遺伝子」。Nat . Genet . 15 (3): 269–72. doi :10.1038/ng0397-269. PMID 9054939. S2CID 13421247.
- Gimeno RE、Dembski M、 Weng X、他 (1997)。「脱共役タンパク質ホモログのクローニングと特性評価：ヒトの熱産生の潜在的分子メディエーター」。糖尿病。46 ( 5 ): 900–6。doi :10.2337/diabetes.46.5.900。PMID 9133562 。
- Boss O, Samec S, Paoloni-Giacobino A, et al. (1997). 「脱共役タンパク質-3: 組織特異的発現を伴うミトコンドリアキャリアファミリーの新しいメンバー」. FEBS Lett . 408 (1): 39–42. Bibcode :1997FEBSL.408...39B. doi :10.1016/S0014-5793(97)00384-0. PMID 9180264. S2CID 33808140.
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). 「全長濃縮および5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
- Hodný Z、Kolárová P、Rossmeisl M、他。 （1998年）。 「胎児肝臓における脱共役タンパク質 2 の高発現」。FEBS レット。425 (2): 185-90。Bibcode :1998FEBSL.425..185H。土井：10.1016/S0014-5793(98)00230-0。PMID 9559644。S2CID 35050170 。
- Argyropoulos G、Brown AM、Peterson R、他 (1998)。「ヒト脱共役タンパク質 2 遺伝子の構造と構成、および白人とアフリカ系アメリカ人の被験者に共通する二対立遺伝子変異の特定」。糖尿病。47 ( 4 ) : 685–7。doi :10.2337/diabetes.47.4.685。PMID 9568704。S2CID 38803735 。
- Tu N、Chen H、Winnikes U、et al. (1999)。「ヒト脱共役タンパク質-2（hUCP2）遺伝子の構造構成と変異分析」。Life Sci . 64 (3): PL41–50。doi : 10.1016 /S0024-3205(98)00555-4。PMID 10027754 。
- Pecqueur C、Cassard-Doulcier AM、Raimbault S、他 (1999)。「ヒト脱共役タンパク質-2遺伝子の機能的構成、および脱共役タンパク質-3遺伝子との並置」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 255 (1): 40–6. doi :10.1006/bbrc.1998.0146. PMID 10082652。
- Jezek P, Urbánková E (2000). 「ミトコンドリア脱共役タンパク質のモチーフの特定の配列」IUBMB Life . 49 (1): 63–70. doi : 10.1080/713803586 . PMID 10772343. S2CID 8541209.
- Pierrat B、Ito M、Hinz W、他 (2000)。「脱共役タンパク質 2 および 3 は 14.3.3 ファミリーのメンバーと相互作用する」。Eur . J. Biochem . 267 (9): 2680–7. doi :10.1046/j.1432-1327.2000.01285.x. PMID 10785390。
- Esterbauer H、Schneitler C、Oberkofler H、et al. (2001)。「UCP2 プロモーターの共通多型は中年期の肥満リスク低下と関連している」Nat. Genet . 28 (2): 178–83. doi :10.1038/88911. PMID 11381268. S2CID 29550924.
- Echtay KS、Roussel D、St-Pierre J、et al. (2002)。「スーパーオキシドはミトコンドリアの脱共役タンパク質を活性化する」。Nature . 415 ( 6867 ) : 96–9。Bibcode :2002Natur.415...96E。doi : 10.1038/415096a。PMID 11780125。S2CID 4349744。
- Rupprecht A、Sittner D、Smorodchenko A、Hilse KE、Goyn J、Moldzio R、Seiler AE、Bräuer AU、Pohl EE (2014)。「幹細胞分化中の脱共役タンパク質2および4の発現パターンは、それらの推定機能に関する新たな洞察を提供する」。PLOS ONE。9 ( 2 ) : e88474。Bibcode : 2014PLoSO ...988474R。doi : 10.1371 /journal.pone.0088474。PMC 3921169。PMID 24523901。
- Rupprecht A、Bräuer AU、Smorodchenko A、Goyn J、Hilse KE、Shabalina IG、Infante-Duarte C、Pohl EE (2012)。「脱共役タンパク質 2 の定量化により、免疫細胞におけるその主な発現と T 細胞増殖中の選択的アップレギュレーションが明らかになった」。PLOS ONE。7 ( 8 ) : e41406。Bibcode : 2012PLoSO...741406R。doi : 10.1371 / journal.pone.0041406。PMC 3411681。PMID 22870219。