ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
RP25 25 円 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 4UG0、4V6X、5A2Q、5AJ0、5FLX
識別子 エイリアス RPS25 、S25、リボソームタンパク質S25 外部ID オミム : 180465; MGI : 1922867; ホモロジーン : 133893; ジーンカード ：RPS25; OMA :RPS25 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 9番染色体（マウス） [2] バンド 9|9 A5.2 始める 44,318,436 bp [2] 終わり 44,321,724 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 左卵巣 右卵巣 アキレス腱 下垂体 下垂体前葉 右子宮管 胃粘膜 甲状腺 甲状腺の左葉 甲状腺の右葉
トップの表現 桑実胚 胚 胚盤胞 胚 心室帯 卵黄嚢 リップ 性器結節 胎児の尾 顆粒球
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質結合 RNA結合 リボソームの構造構成要素 細胞成分
細胞質 リボソーム 細胞質小リボソームサブユニット 核小体 小さなリボソームサブユニット 細胞外エクソソーム 核 核質 細胞外マトリックス シナプス後密度 生物学的プロセス
ウイルス転写 SRP依存性共翻訳タンパク質の膜への標的化 翻訳開始 核転写されたmRNAの分解過程、ナンセンス変異による分解 rRNA処理 タンパク質生合成 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
40Sリボソームタンパク質S25（eS25） は、ヒトでは RPS25 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6]
リボソームは 、あらゆる生物界で タンパク質合成 を触媒する 細胞高分子です。真核生物のリボソームは 、小さな 40S サブユニット と 大きな 60S サブユニット で構成されています。これらのサブユニットは、4 つの RNA 種と約 80 種類の異なるタンパク質で構成されています。RPS25 遺伝子は、40S サブユニットの構成要素である真核生物特有の リボソームタンパク質 eS25 をコードします。リボソームタンパク質をコードする遺伝子では一般的ですが、この遺伝子には複数の処理された 擬似遺伝子 がゲノム全体に散在しています。 [6]
インタラクション eS25を40SリボソームサブユニットのE部位領域に配置する相互作用の他に、eS25は他の細胞タンパク質と相互作用することが示唆されている。ある研究では、eS25は p53を 安定化させる制御フィードバックループの一部として MDM2 と相互作用することが判明している。 [7]さらに、eS25は CDC5L と相互作用することが示されている 。 [8]
関数 リボソームタンパク質であるeS25は、一般的なタンパク質合成において役割を果たしていると考えられます。しかし、RPS25遺伝子は出芽酵母や特定の哺乳類細胞株における細胞生存には必須ではなく、真核生物のタンパク質合成には必須ではないことを示唆しています。 [9] [10]研究では、eS25がウイルス IRES を介したものを含むいくつかの特殊な翻訳形態の制御に関与していることが示唆されています 。 [11] [12]
参照
参考文献
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さらに読む
Wool IG、 Chan YL、Glück A (1996)。「哺乳類リボソームタンパク質の構造と進化」。 生化学と細胞生物学 。73 ( 11–12): 933–47。doi :10.1139/o95-101。PMID 8722009 。 Li M , Center MS (1992 年 2 月)。「アドリアマイシン耐性のために分離された HL60 細胞におけるリボソームタンパク質 S25 の調節」。FEBS Letters。298 ( 2–3 ) : 142–4。Bibcode :1992FEBSL.298..142L。doi : 10.1016/ 0014-5793 (92)80041- E。PMID 1544436。S2CID 9001148 。 Marion MJ、Marion C (1988 年 5 月)。「リボソームタンパク質 S2、S6、S10、S14、S15、および S25 は、哺乳類の 40 S サブユニットの表面に局在し、その構造を安定化します。固定化トリプシンによる研究」。FEBS Letters。232 ( 2 ) : 281–5。Bibcode :1988FEBSL.232..281M。doi : 10.1016 / 0014-5793(88)80753-1。PMID 3378620。S2CID 44333810 。 Kato S, Sekine S, Oh SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N, et al. (1994年12月). 「ヒト完全長cDNAバンクの構築」. Gene . 150 (2): 243–50. doi :10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID 7821789. Imai T, Sudo K, Miwa T (1994 年 3 月)。「マーカー D11S456 の配列分析によるヒトリボソームタンパク質 S25 遺伝子 (RPS25) の染色体 11q23.3 への割り当て」。Genomics . 20 ( 1): 142–3. doi :10.1006/geno.1994.1145. PMID 8020948。 三輪 孝文、須藤 健、中村 勇、今井 孝文 (1993 年 7 月)。「ヒト染色体 11 上の 50 の配列タグ付き部位」。 ゲノミクス。17 ( 1 ): 211–4。doi : 10.1006 /geno.1993.1304。PMID 8406452 。 Vladimirov SN、Ivanov AV、Karpova GG、Musolyamov AK、Egorov TA、Thiede B、他 (1996 年 7 月)。「N 末端および内部配列決定と質量分析によるヒト小リボソームサブユニットタンパク質の特性評価」。European Journal of Biochemistry。239 ( 1): 144–9。doi : 10.1111 /j.1432-1033.1996.0144u.x。PMID 8706699 。 Kenmochi N, Kawaguchi T, Rozen S, Davis E, Goodman N, Hudson TJ, et al. (1998 年 5 月). 「75 個のヒトリボソームタンパク質遺伝子のマップ」. Genome Research . 8 (5): 509–23. doi : 10.1101/gr.8.5.509 . PMID 9582194. Kubota S、Copeland TD、Pomerantz RJ (1999 年 2 月)。「ヒトリボソームタンパク質 S25 の核および核小体への標的化: HIV-1 調節タンパク質と共通する特徴」。Oncogene . 18 (7): 1503–14. doi :10.1038/sj.onc.1202429. PMID 10050887. S2CID 25682899。 Ajuh P、Kuster B、Panov K、Zomerdijk JC、Mann M 、 Lamond AI (2000 年 12 月)。「ヒト CDC5L 複合体の機能分析と質量分析によるその成分の同定」。EMBO ジャーナル 。19 (23 ) : 6569–81。doi :10.1093 / emboj/ 19.23.6569。PMC 305846。PMID 11101529 。 Yoshihama M, Uechi T, Asakawa S, Kawasaki K, Kato S, Higa S, et al. (2002 年 3 月). 「ヒトリボソームタンパク質遺伝子: 73 遺伝子の配列決定と比較分析」. Genome Research . 12 (3): 379–90. doi :10.1101/gr.214202. PMC 155282. PMID 11875025 . Lehner B、 Sanderson CM (2004 年7 月)。「ヒト mRNA 分解 の ためのタンパク質相互作用フレームワーク」。 ゲノム研究 。14 (7): 1315–23。doi :10.1101/gr.2122004。PMC 442147。PMID 15231747 。 Yu Y、Ji H、 Doudna JA、Leary JA (2005 年 6 月)。「ヒト 40S リボソームサブユニットの質量分析: ネイティブおよび HCV IRES 結合複合体」。 タンパク質 科学 。14 ( 6): 1438–46。doi :10.1110/ps.041293005。PMC 2253395。PMID 15883184 。 Stelzl U、Worm U、Lalowski M、Haenig C 、Brembeck FH、Goehler H、他 (2005 年 9 月)。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワーク: プロテオームの注釈付けのためのリソース」。Cell . 122 (6): 957–68. doi :10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070. S2CID 8235923.
