ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| PTPRO |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | PTPRO、GLEPP1、NPHS6、PTP-OC、PTP-U2、PTPROT、PTPU2、R-PTP-O、タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体 O 型、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体 O 型 |
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| 外部ID | オミム:600579; MGI : 1097152;ホモロジーン: 21564;ジーンカード:PTPRO; OMA :PTPRO - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 染色体6(マウス)[2] |
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| | バンド | 6|6 G1 | 始める | 137,229,317 bp [2] |
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| 終わり | 137,440,231 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 糸球体
- 後腎糸球体
- 直腸
- 神経節隆起
- 中側頭回
- 人間の腎臓
- 心室帯
- 側坐核
- 前頭前皮質
- 横行結腸粘膜
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| | トップの表現 | - 腎小体
- 弓状核
- 中央隆起
- 嗅球
- バレル皮質
- 腹内側核
- 梨状皮質
- 乳頭体
- 視床下部背内側核
- 黒質
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性
- タンパク質ホモ二量体化活性
- ホスファターゼ活性
- Wntタンパク質結合
- タンパク質結合
- タンパク質チロシンホスファターゼ活性
- 膜貫通受容体タンパク質チロシンホスファターゼ活性
- 加水分解酵素活性
| | 細胞成分 |
- 膜の不可欠な構成要素
- 側方細胞膜
- 膜
- 成長円錐
- 細胞膜
- 樹状突起棘
- 細胞膜の不可欠な構成要素
- 軸索
- 頂端細胞膜
- ニューロン投影
- 細胞外エクソソーム
- ラメリポディウム
- グルタミン酸シナプス
- GABA作動性シナプス
- シナプス後厚膜の不可欠な構成要素
| | 生物学的プロセス |
- 細胞基質接着の負の調節
- ニューロン投射発達の負の調節
- 単球走化性
- 網膜神経節細胞の軸索誘導の負の制御
- 糸球体濾過の調節
- スリットダイヤフラムアセンブリ
- タンパク質の脱リン酸化
- 糸球体の発達
- 軸索誘導
- 細胞形態形成
- 糸球体内臓上皮細胞の分化
- ペプチジルチロシン脱リン酸化
- 糸球体濾過の負の調節
- 標準的なWntシグナル伝達経路の負の制御
- ラメリポディウムアセンブリ
- 脱リン酸化
- シナプス組織の調節
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | NM_002848 NM_030667 NM_030668 NM_030669 NM_030670
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NM_030671 |
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NM_001164401 NM_001164402 NM_001164403 NM_011216 |
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| RefSeq (タンパク質) | NP_002839 NP_109592 NP_109593 NP_109594 NP_109595
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NP_109596 |
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NP_001157873 NP_001157874 NP_001157875 NP_035346 |
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| 場所 (UCSC) | 12章: 15.32 – 15.6 Mb | 6 章: 137.23 – 137.44 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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受容体型チロシンタンパク質ホスファターゼOは、ヒトではPTPRO遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6] [7]
この遺伝子は、特徴的なシグネチャーモチーフを持つ単一の細胞内触媒ドメインを含む受容体型タンパク質チロシンホスファターゼをコードしています。膜貫通ドメインを持つ遺伝子産物は、膜貫通タンパク質です。いくつかの選択的スプライシング転写バリアントが報告されており、そのうちのいくつかはタンパク質の異なるアイソフォームをコードしています。これらのバリアントは組織特異的な発現を示します。[7]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000151490 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000030223 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Thomas PE、Wharram BL、Goyal M、Wiggins JE、Holzman LB、Wiggins RC (1994 年 9 月)。「GLEPP1、腎糸球体上皮細胞 (有足細胞) 膜タンパク質チロシンホスファターゼ。ウサギにおける同定、分子クローニング、および特性評価」。J Biol Chem . 269 ( 31): 19953–62。doi : 10.1016/S0021-9258(17)32113-0。PMID 7519601 。
- ^ Wiggins RC、Wiggins JE、Goyal M、Wharram BL、Thomas PE (1995 年 10 月)。「膜タンパク質チロシンホスファターゼであるヒト GLEPP1 をコードする cDNA の分子クローニング: ヒト腎臓における GLEPP1 タンパク質分布の特性評価およびヒト染色体 12p12-p13 への GLEPP1 遺伝子の割り当て」。Genomics . 27 ( 1): 174–81. doi :10.1006/geno.1995.1021. PMID 7665166。
- ^ ab 「Entrez Gene: PTPRO タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型、O」。
さらに読む
- Seimiya H, Sawabe T, Inazawa J, Tsuruo T (1995). 「さまざまな分化誘導剤によって誘導されるタンパク質チロシンホスファターゼ (PTP-U2) の新規遺伝子のクローニング、発現および染色体局在」。Oncogene . 10 (9): 1731–8. PMID 7753550。
- Feito MJ、Bragardo M、Buonfiglio D、Bonissoni S、Bottarel F、Malavasi F、Dianzani U (1997)。「4 つのシンシチウム誘導 HIV-1 株由来の gp 120 は、リンパ球表面分子との CD4 結合の異なるパターンを誘導する」。Int . Immunol . 9 (8): 1141–7. doi : 10.1093/intimm/9.8.1141 . PMID 9263011。
- Avraham S、London R、Tulloch GA、Ellis M、Fu Y、Jiang S、White RA、Painter C、Steinberger A (1998)。「造血幹細胞で発現する新規受容体タンパク質チロシンホスファターゼ PTPRO の特性と染色体局在」。Gene . 204 ( 1–2 ): 5–16。doi :10.1016/S0378-1119(97)00420-4。PMID 9434160 。
- Taniguchi Y, London R, Schinkmann K, Jiang S, Avraham H (1999). 「受容体タンパク質チロシンホスファターゼ PTP-RO は、巨核球分化中にアップレギュレーションされ、c-Kit 受容体と関連している」。Blood . 94 ( 2): 539–49. doi :10.1182/blood.V94.2.539. PMID 10397721。
- Aguiar RC、Yakushijin Y、 Kharbanda S、Tiwari S、Freeman GJ、Shipp MA (1999)。「PTPROt: G0/G1 停止を促進する、選択的スプライシングおよび発達的に制御される B リンパ系ホスファターゼ」。Blood。94 ( 7 ): 2403–13。doi : 10.1182/blood.V94.7.2403.419k39_2403_2413。PMID 10498613。S2CID 15259010 。
- Wang Z、Bhattacharya N、Meyer MK、Seimiya H、Tsuruo T、Tonani JA、Magnuson NS (2001)。「Pim-1 は PTP-U2S ホスファターゼの活性を負に制御し、単芽球性白血病細胞の終末分化とアポトーシスに影響を与える」。Arch . Biochem. Biophys . 390 (1): 9–18. doi :10.1006/abbi.2001.2370. PMID 11368509。
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、Derge JG、Klausner RD、Collins FS、Wagner L、Shenmen CM、Schuler GD (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- Chen L、Juszczynski P、Takeyama K、Aguiar RC、Shipp MA (2007)。「タンパク質チロシンホスファターゼ受容体 O 型切断型 (PTPROt) は、SYK リン酸化、近位 B 細胞受容体シグナル伝達、および細胞増殖を制御する」。Blood。108 ( 10 ) : 3428–33。doi : 10.1182/ blood -2006-03-013821。PMID 16888096。
- Motiwala T、Majumder S、Kutay H、Smith DS、Neuberg DS、Lucas DM、Byrd JC、Grever M、Jacob ST (2007)。「慢性リンパ性白血病におけるタンパク質チロシンホスファターゼ受容体 O 型のメチル化とサイレンシング」。Clin . Cancer Res . 13 (11): 3174–81. doi :10.1158/1078-0432.CCR-06-1720. PMC 3074612. PMID 17545520 。
- Tian J、Wang HP、Mao YY、Jin J、Chen JH (2007)。「免疫グロブリンA腎症における糸球体上皮タンパク質1発現の低下と足細胞障害」。J . Int. Med. Res . 35 (3): 338–45. doi :10.1177/147323000703500308. PMID 17593862. S2CID 24500200.