ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| PHKG1 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | PHKG1、PHKG、ホスホリラーゼキナーゼ触媒サブユニットガンマ1 |
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| 外部ID | オミム: 172470; MGI : 97579;ホモロジーン: 68508;ジーンカード:PHKG1; OMA :PHKG1 - オルソログ |
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| EC番号 | 2.7.11.26 |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 5番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 5 G1.3|5 68.26 cM | 始める | 129,892,262 bp [2] |
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| 終わり | 129,927,390 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 腓腹筋
- 太ももの筋肉
- 上腕三頭筋
- 腹直筋の骨格筋組織
- 上腕二頭筋
- 臀筋
- 上腕二頭筋の骨格筋組織
- 心の頂点
- 大腿四頭筋
- 外側広筋
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| | トップの表現 | - 太ももの筋肉
- 長趾伸筋
- 上腕三頭筋
- 腓腹筋
- 咬筋
- 腓腹筋の内側頭
- 前脛骨筋
- 外側広筋
- 胸鎖乳突筋
- 側頭筋
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- 酵素結合
- ヌクレオチド結合
- タンパク質キナーゼ活性
- タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
- トランスフェラーゼ活性
- タウタンパク質キナーゼ活性
- ATP結合
- カルモジュリン結合
- キナーゼ活性
- ホスホリラーゼキナーゼ活性
- カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ活性
| | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- タンパク質リン酸化
- グリコーゲン生合成プロセス
- リン酸化
- グリコーゲン代謝プロセス
- ペプチジルセリンリン酸化
- ペプチジルスレオニンリン酸化
- 細胞内シグナル伝達
- 炭水化物の代謝過程
- グリコーゲン分解プロセス
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_001258459 NM_001258460 NM_006213 |
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| RefSeq (タンパク質) | |
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NP_001245388 NP_001245389 NP_006204 |
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| 場所 (UCSC) | 7 章: 56.08 – 56.09 Mb | 5 章: 129.89 – 129.93 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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ホスホリラーゼbキナーゼγ触媒鎖、骨格筋アイソフォームは、ヒトではPHKG1遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6]
この遺伝子はSer/Thrタンパク質キナーゼファミリーのメンバーであり、1つのタンパク質キナーゼドメインと2つのカルモジュリン結合ドメインを持つタンパク質をコードしています。このタンパク質は、4つのサブユニットタイプが等モル比で含まれる16サブユニットタンパク質キナーゼ複合体の触媒メンバーです。この複合体は、重要なグリコーゲン分解調節酵素です。この遺伝子には、染色体7q11.21に2つの擬遺伝子と、染色体11p11.12に1つの擬遺伝子があります。[6]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000164776 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000025537 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Wehner M、Kilimann MW (1996年1月)。「ホスホリラーゼキナーゼガンマサブユニット(PHKG1)の筋肉アイソフォームをコードするヒトcDNA」。Hum Genet。96 ( 5 ) : 616–8。doi : 10.1007/bf00197422。PMID 8530014。S2CID 3257867。
- ^ ab 「Entrez Gene: PHKG1 ホスホリラーゼキナーゼ、ガンマ 1 (筋肉)」。
さらに読む
- ジョーンズ TA、ダ クルーズ、シルバ EF、スパー NK、他(1990年)。 「ホスホリラーゼキナーゼの触媒ガンマサブユニットをコードする遺伝子のヒト染色体バンド7p12-q21への位置特定」。ビオチム。生物物理学。アクタ。1048 (1): 24–9。土井:10.1016/0167-4781(90)90017-V。PMID 2297530。
- Harris WR、Malencik DA、Johnson CM、et al. (1990)。「カルモジュリン結合ドメインを欠くホスホリラーゼキナーゼガンマサブユニットの触媒断片の精製と特性評価」。J . Biol. Chem . 265 (20): 11740–5. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38460-1 . PMID 2365696。
- Dasgupta M、Honeycutt T、Blumenthal DK (1989)。「骨格筋ホスホリラーゼキナーゼのガンマサブユニットには、カルモジュリンに結合するために協調して作用する2つの非連続ドメインが含まれています」。J . Biol. Chem . 264 (29): 17156–63. doi : 10.1016/S0021-9258(18)71472-5 . PMID 2507540。
- Drewes G、Trinczek B、Illenberger S、他 (1995)。「微小管関連タンパク質/微小管親和性調節キナーゼ (p110mark)。アルツハイマー病特異的部位セリン 262 のリン酸化によりタウ微小管相互作用と動的不安定性を制御する新規タンパク質キナーゼ」。J . Biol. Chem . 270 (13): 7679–88. doi : 10.1074/jbc.270.13.7679 . PMID 7706316. S2CID 2039456。
- Wehner M、Clemens PR、Engel AG、Kilimann MW (1995)。「αサブユニットの筋肉アイソフォームのナンセンス変異に関連するホスホリラーゼキナーゼ欠損によるヒト筋肉グリコーゲン症」。Hum . Mol. Genet . 3 (11): 1983–7. doi :10.1093/hmg/3.11.1983. PMID 7874115。
- Yuan CJ、Huang CY、Graves DJ (1994)。「ホスホリラーゼキナーゼの切断されたγ触媒サブユニットのスルフィドリル基の酸化と部位特異的変異誘発。機能的および構造的影響」。J . Biol. Chem . 269 (39): 24367–73。doi : 10.1016 / S0021-9258 (19)51092-4。PMID 7929096。
- Malencik DA、Zhao Z、Anderson SR (1994)。「ホスホリラーゼキナーゼの触媒活性フラグメントの調製と機能特性」。Mol . Cell. Biochem . 127–128: 31–43. doi :10.1007/BF01076755. PMID 7935360. S2CID 6202717。
- Steiner RF、Juminaga D、Albaugh S、Washington H (1996)。「カルモジュリンとトロポニン C がホスホリラーゼキナーゼの 2 つの調節ペプチドと形成する 2 成分および 3 成分複合体の特性の比較」。Biophys . Chem . 59 (3): 277–88. doi :10.1016/0301-4622(95)00125-5. PMID 8672716。
- Paudel HK (1997). 「微小管関連タンパク質タウの調節Ser262はホスホリラーゼキナーゼによってリン酸化される」J. Biol. Chem . 272 (3): 1777–85. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67481-8 . PMID 8999860.
- Lowe ED、Noble ME、Skamnaki VT、et al. (1998)。「ホスホリラーゼキナーゼペプチド基質複合体の結晶構造:キナーゼ基質認識」。EMBO J. 16 (22): 6646–58. doi : 10.1093/emboj/16.22.6646. PMC 1170269. PMID 9362479 。
- Sengupta A、Kabat J、Novak M、et al. (1998)。「タウの Thr 231 と Ser 262 の両方のリン酸化は、微小管への結合を最大限に阻害するために必要である」。Arch . Biochem. Biophys . 357 (2): 299–309. doi :10.1006/abbi.1998.0813. PMID 9735171。
- Wang JZ、Wu Q、Smith A、et al. (1998)。「タウはアルツハイマー病でみられるいくつかの部位で GSK-3 によってリン酸化され、その生物学的活性は A キナーゼによって前リン酸化されて初めて著しく阻害される」。FEBS Lett . 436 (1): 28–34. doi :10.1016/S0014-5793(98)01090-4. PMID 9771888. S2CID 6430192.
- Hanger DP、Betts JC、Loviny TL、他 (1998)。「ナノエレクトロスプレー質量分析法を用いたアルツハイマー病脳の過剰リン酸化タウ (対らせんフィラメント-タウ) における新たなリン酸化部位の特定」。J . Neurochem . 71 (6): 2465–76. doi : 10.1046/j.1471-4159.1998.71062465.x . PMID 9832145. S2CID 45602824.
- Schneider A、Biernat J、von Bergen M、et al. (1999)。「タウタンパク質を微小管から切り離すリン酸化 (Ser262、Ser214) は、アルツハイマーの対になったらせん状フィラメントへの凝集からも保護する」。生化学。38 ( 12 ): 3549–58。doi :10.1021/bi981874p。PMID 10090741 。
- Reynolds CH、Betts JC、Blackstock WP、他 (2000)。「ナノエレクトロスプレー質量分析法で同定されたタウのリン酸化部位:ミトゲン活性化タンパク質キナーゼ ERK2、c-Jun N 末端キナーゼおよび P38、およびグリコーゲン合成酵素キナーゼ 3beta 間の in vitro での相違」。J . Neurochem . 74 (4): 1587–95. doi :10.1046/j.1471-4159.2000.0741587.x. PMID 10737616. S2CID 25661250。
- Liu F、Iqbal K、Grundke-Iqbal I、Gong CX (2002)。「cdk5 および GSK-3beta によるタウのリン酸化における異常なグリコシル化の関与」。FEBS Lett . 530 (1–3): 209–14. doi :10.1016/S0014-5793(02)03487-7. PMID 12387894. S2CID 29065525.
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- Gevaert K、Goethals M、Martens L、他 (2004)。「分類された N 末端ペプチドの質量分析によるプロテオームの探索とタンパク質処理の分析」Nat. Biotechnol . 21 (5): 566–9. doi :10.1038/nbt810. PMID 12665801. S2CID 23783563.
- Burwinkel B、Hu B、Schroers A、et al. (2004)。「低ホスホリラーゼキナーゼ活性を伴う筋グリコーゲン症:PHKA1、PHKG1、または他の6つの候補遺伝子の変異は、少数の症例のみを説明できる」。Eur . J. Hum. Genet . 11 (7): 516–26. doi : 10.1038/sj.ejhg.5200996 . PMID 12825073. S2CID 44579006。