ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
PDCD6 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2ZN8、2ZN9、2ZND、2ZNE、2ZRS、2ZRT、3AAJ、3AAK、3WXA
識別子 エイリアス PDCD6 、ALG-2、PEF1B、ALG2、プログラム細胞死6 外部ID オミム ：601057; MGI : 109283; ホモロジーン ：7880; ジーンカード ：PDCD6; OMA :PDCD6 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 13番染色体（マウス） [2] バンド 13|13 C1 始める 74,451,628 bp [2] 終わり 74,465,699 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 子宮内膜間質細胞 横行結腸粘膜 右副腎皮質 前頭前皮質 左副腎 左副腎皮質 直腸 ブロードマン領域9 生殖腺 下垂体前葉
トップの表現 小腸 十二指腸 回腸 小腸上皮 右腎臓 リンパ管の内皮細胞 脈絡叢上皮 前庭感覚上皮 心内膜クッション 胎児肝臓造血前駆細胞
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質二量体化活性 タンパク質膜アダプター活性 カルシウム依存性タンパク質結合 金属イオン結合 カルシウム依存性システイン型エンドペプチダーゼ活性 タンパク質結合 同一のタンパク質結合 分子アダプター活性 マグネシウムイオン結合 カルシウムイオン結合 タンパク質ホモ二量体化活性 タンパク質高分子アダプター活性 細胞成分
細胞質 エンドソーム 小胞体膜 膜 小胞体 細胞外エクソソーム 核 ゴルジ膜 COPII ベシクルコート Cul3-RING ユビキチンリガーゼ複合体 小胞体出口部位 ERからゴルジ体への輸送小胞膜 細胞質小胞 生物学的プロセス
タンパク質キナーゼBシグナル伝達の負の調節 熱に対する細胞反応 血管内皮増殖因子受容体2シグナル伝達経路 内皮細胞増殖の正の調節 血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路の負の調節 血管新生の積極的な制御 内皮細胞遊走の正の調節 カルシウムイオンに対する反応 TORシグナル伝達の負の調節 アポトーシス過程に関与するシステイン型エンドペプチダーゼ活性の正の調節 血管新生 アポトーシスシグナル伝達経路 細胞内タンパク質輸送 アポトーシス過程に関与するシステイン型エンドペプチダーゼ活性の活性化 アポトーシスの過程 タンパク質分解 小胞体からゴルジ小胞を介した輸送 神経堤形成 神経堤細胞の発達 COPII小胞コーティング タンパク質モノユビキチン化の正の制御 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001267556 NM_001267557 NM_001267558 NM_001267559 NM_013232
RefSeq (タンパク質) NP_001254485 NP_001254486 NP_001254487 NP_001254488 NP_037364
場所 (UCSC) 5 番染色体: 0.27 – 0.31 Mb 13 章: 74.45 – 74.47 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
プログラム細胞死タンパク質6 は、ヒトでは PDCD6 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5]
この遺伝子は、ペンタEFハンドタンパク質ファミリーに属するカルシウム結合タンパク質をコードしています。カルシウム結合は、ホモ二量体化と、他のタンパク質パートナーとの結合に必要な構造変化に重要です。この遺伝子産物は、T細胞受容体、Fas、グルココルチコイド誘導性プログラム細胞死に関与しています。しかし、この遺伝子産物を欠損したマウスではアポトーシスが阻害されなかったため、この遺伝子産物は機能的に冗長であることが示唆されました。 [6]
インタラクション PDCD6はASK1 、 [7]、 PDCD6IP 、 [8]、 [9]、 Fas受容体 、 [10]、 ANXA11 [9] 、 PEF1 と 相互作用する ことが示されている 。 [11]
参考文献
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さらに読む
Krebs J, Klemenz R (2001). 「ALG-2/AIP複合体は細胞増殖と細胞死の境界面における調節因子か？仮説」 Biochim. Biophys. Acta . 1498 (2–3): 153–61. doi :10.1016/S0167-4889(00)00091-4. PMID 11108958. Maruyama K, Sugano S (1994). 「オリゴキャッピング：真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」 Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298. Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). 「全長濃縮および5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149. Vito P、Pellegrini L、Guiet C、D'Adamio L (1999)。「Ca2+依存性反応でアポトーシス関連遺伝子ALG-2と関連する新規タンパク質AIP1のクローニング」。J . Biol. Chem . 274 (3): 1533–40. doi : 10.1074/jbc.274.3.1533 . PMID 9880530。 Tarabykina S, Møller AL, Durussel I, et al. (2000). 「異なるCa(2+)親和性と標的認識を持つアポトーシス関連タンパク質ALG-2の2つの形態」 J. Biol. Chem . 275 (14): 10514–8. doi : 10.1074/jbc.275.14.10514 . PMID 10744743. Chen B、Borinstein SC、Gillis J、et al. (2000)。「神経膠腫関連タンパク質 SETA は AIP1/Alix および ALG-2 と相互作用し、アストロサイトのアポトーシスを調節する」。J . Biol. Chem . 275 (25): 19275–81. doi : 10.1074/jbc.M908994199 . PMID 10858458。 北浦 勇、松本 聡、佐藤 秀、他 (2001)。「ペンタ EF ハンドタンパク質ファミリーのメンバーであるペフリンおよび ALG-2 は、Ca2+ 依存的に解離するヘテロ二量体を形成する」。J. Biol. Chem . 276 (17): 14053–8. doi : 10.1074/jbc.M008649200 . PMID 11278427。 Suzuki H, Fukunishi Y, Kagawa I, et al. (2001). 「マウス全長cDNAを用いたタンパク質間相互作用パネル」 Genome Res . 11 (10): 1758–65. doi :10.1101/gr.180101. PMC 311163 . PMID 11591653. Jung YS、Kim KS、Kim KD、他 (2001)。「アポトーシス関連遺伝子 2 は、Jurkat 細胞における Fas 媒介アポトーシス中に Fas のデスドメインに結合し、Fas から解離する」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 288 (2): 420–6. doi :10.1006/bbrc.2001.5769. PMID 11606059。 北浦 勇、佐藤 秀、高橋 秀、他 (2002)。「ペンタ EF ハンド (PEF) タンパク質である ALG-2 とペフリンは、第 5 の EF ハンド領域を介した二量体化によって安定化される」。Arch . Biochem. Biophys . 399 (1): 12–8. doi :10.1006/abbi.2001.2736. PMID 11883899。 Satoh H, Shibata H, Nakano Y, et al. (2002). 「ALG-2 は Ca(2+) 依存的にアネキシン XI のアミノ末端ドメインと相互作用する」 Biochem. Biophys. Res. Commun . 291 (5): 1166–72. doi :10.1006/bbrc.2002.6600. PMID 11883939. Chatellard-Causse C、Blot B、Cristina N、et al. (2002)。「アポトーシスに関与するタンパク質である Alix (ALG-2 相互作用タンパク質 X) はエンドフィリンに結合し、細胞質空胞化を誘導する」。J . Biol. Chem . 277 (32): 29108–15. doi : 10.1074/jbc.M204019200 . PMID 12034747。 Hwang IS、Jung YS、Kim E (2002)。「ALG-2とASK1の相互作用はASK1の局在とそれに続くJNKの活性化に影響を与える」。FEBS Lett . 529 ( 2–3): 183–7。Bibcode : 2002FEBSL.529..183H。doi : 10.1016 /S0014-5793(02)03329-X。PMID 12372597。S2CID 9264865 。 Satoh H, Nakano Y, Shibata H, Maki M (2002). 「ALG-2 のペンタ EF ハンドドメインは、Ca2+ 依存的にアネキシン VII およびアネキシン XI のアミノ末端ドメインと相互作用する」。Biochim . Biophys. Acta . 1600 (1–2): 61–7. doi :10.1016/S1570-9639(02)00445-4. PMID 12445460。 Krebs J、Saremaslani P、Caduff R (2002)。「ALG-2: 細胞増殖と細胞死に関与する Ca2+ 結合調節タンパク質」。Biochim . Biophys. Acta . 1600 (1–2): 68–73. doi :10.1016/S1570-9639(02)00446-6. PMID 12445461。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Tomsig JL、Snyder SL、Creutz CE (2003)。「コパインファミリータンパク質を介したカルシウムシグナル伝達の標的の特定。コイルドコイルコパイン結合モチーフの特性評価」。J . Biol. Chem . 278 (12): 10048–54。doi : 10.1074/ jbc.M212632200。PMID 12522145 。 Hansen C, Tarabykina S, la Cour JM, et al. (2003). 「PEF ファミリータンパク質のソルシンとグランカルシンは生体内および生体外で相互作用する」. FEBS Lett . 545 (2–3): 151–4. Bibcode :2003FEBSL.545..151H. doi :10.1016/S0014-5793(03)00518-0. PMID 12804766. S2CID 42572647.
外部リンク
