ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| マーク3 |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | MARK3、CTAK1、KP78、PAR1A、Par-1a、微小管親和性調節キナーゼ3、VIPB |
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| 外部ID | オミム: 602678; MGI : 1341865;ホモロジーン: 55653;ジーンカード:マーク3; OMA :MARK3 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 12番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 12|12 F1 | 始める | 111,540,957 bp [2] |
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| 終わり | 111,622,655 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 小脳半球
- 小脳の右半球
- 膵臓の体
- 心の頂点
- 右副腎皮質
- 左子宮管
- 右肺
- 右耳介
- 左副腎
- 左副腎皮質
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| | トップの表現 | - 性器結節
- 胎児の尾
- 心室帯
- 精子細胞
- 臼歯
- 右腎臓
- 近位尿細管
- 生殖腺隆起
- 耳小胞
- 神経節隆起
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- トランスフェラーゼ活性
- ヌクレオチド結合
- タンパク質キナーゼ活性
- キナーゼ活性
- タンパク質結合
- ATP結合
- タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
- タウタンパク質結合
- タウタンパク質キナーゼ活性
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 膜
- 細胞外エクソソーム
- 細胞膜
- 細胞質
- 樹状突起
- 細胞投影
| | 生物学的プロセス |
- リン酸化
- MAPKカスケード
- タンパク質リン酸化
- 微小管細胞骨格組織
- 細胞極性の確立
- ヒッポシグナル伝達の負の調節
- ペプチジルセリンリン酸化
- タンパク質結合の正の調節
- 細胞内シグナル伝達
- ペプチジルセリンの自己リン酸化
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_001128918 NM_001128919 NM_001128920 NM_001128921 NM_002376 |
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NM_021516 NM_022801 NM_001370744 NM_001370745 |
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| RefSeq (タンパク質) | |
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NP_001122390 NP_001122391 NP_001122392 NP_001122393 NP_002367 |
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NP_067491 NP_073712 NP_001357673 NP_001357674 |
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| 場所 (UCSC) | 14 章: 103.39 – 103.5 Mb | 12 章: 111.54 – 111.62 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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MAP/微小管親和性制御キナーゼ3は、ヒトではMARK3遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6]
インタラクション
MARK3はストラティフィンと相互作用することが示されている。[7] [8]
これは遺伝性の失明の一種と関連付けられており、徐々に目を破壊していく遺伝性の劣性疾患であると考えられています。[9]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000075413 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000007411 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 小野隆、川辺隆、園太S、岡本隆 (1998年4月)。 「in situ ハイブリダイゼーションによるヒト染色体バンド 14q32.3 への MARK3 エイリアス KP78 の割り当て」。Cytogenet セルジェネット。79 (1-2): 101-2。土井:10.1159/000134692。PMID 9533022。
- ^ 「Entrez Gene: MARK3 MAP/微小管親和性調節キナーゼ3」。
- ^ ルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實・岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ・グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルシュタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグ DS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リム J、フロートン C、ラモサス E、セビック S、ベックス C、ラメシュ P、シコルスキー RS、ヴァンデンハウト J、ゾグビ HY、スモリャル A、ボサック S、セケーラ R、ドゥセット スタム L、キュージック ME、ヒル DE、ロス FP、ビダル M ( 2005 年 10 月)。 「ヒトのタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールのマップに向けて」。自然。437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
- ^ Benzinger A、Muster N、Koch HB、Yates JR、Hermeking H (2005 年 6 月)。「がんにおいて一般的にサイレンシングされる p53 エフェクター、14-3-3 シグマの標的プロテオーム解析」。Mol . Cell. Proteomics . 4 (6): 785–95. doi : 10.1074/mcp.M500021-MCP200 . PMID 15778465。
- ^ "Découverte d'un gène provoquant une cécité - Communiques de presse - UNIGE". 2018年7月23日。
さらに読む
- Tassan JP、Le Goff X (2004)。「KIN1/PAR-1/MARKキナーゼファミリーの概要」。Biol . Cell . 96 (3): 193–9. doi : 10.1016/j.biolcel.2003.10.009 . PMID 15182702。
- Meller N、Liu YC、Collins TL、Bonnefoy-Bérard N、Baier G、Isakov N、Altman A (1996)。「T 細胞におけるタンパク質キナーゼ C シータ (PKC シータ) と 14-3-3 タウの直接相互作用: 14-3-3 過剰発現は PKC シータの転座と機能の阻害をもたらす」。Mol . Cell. Biol . 16 (10): 5782–91. doi :10.1128/MCB.16.10.5782. PMC 231579. PMID 8816492 。
- Peng CY、Graves PR、Ogg S、Thoma RS、Byrnes MJ、Wu Z、Stephenson MT、Piwnica-Worms H (1998)。「C-TAK1 タンパク質キナーゼはヒト Cdc25C のセリン 216 をリン酸化し、14-3-3 タンパク質結合を促進する」。Cell Growth Differ。9 ( 3 ): 197–208。PMID 9543386。
- Sun TQ、Lu B、Feng JJ、Reinhard C、Jan YN、Fantl WJ、Williams LT (2001)。「PAR-1 は Dishevelled 関連キナーゼであり、Wnt シグナル伝達の正の調節因子である」。Nat . Cell Biol . 3 (7): 628–36. doi :10.1038/35083016. PMID 11433294. S2CID 1128604.
- Spicer J、Rayter S、Young N、Elliott R、Ashworth A、Smith D (2003)。「ポイツ・ジェガース症候群キナーゼLKB1によるWntシグナル伝達成分PAR1Aの調節」。Oncogene。22 ( 30 ) : 4752–6。doi : 10.1038/sj.onc.1206669。PMID 12879020。S2CID 9945293 。
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- Trinnzek B、Brajenovic M、Ebneth A、Drewes G (2004)。「MARK4 は、細胞の微小管ネットワークと中心体に結合する、新しい微小管関連タンパク質/微小管親和性調節キナーゼです」。J . Biol. Chem . 279 (7): 5915–23. doi : 10.1074/jbc.M304528200 . PMID 14594945。
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- ルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實=岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ=グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルスタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグDS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リム J、フロートン C、ラモサス E、セビック S、ベックス C、ラメシュ P、シコルスキー RS、ヴァンデンハウト J、ゾグビ HY、スモリャル A、ボサック S、セケーラ R、ドゥセット スタム L、キュージック ME、ヒル DE、ロス FP、ビダル M ( 2005)。 「ヒトのタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールのマップに向けて」。自然。437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
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- Wissing J、Jänsch L、Nimtz M、Dieterich G、Hornberger R、Kéri G、Wehland J、Daub H (2007)。「標的クラス選択的前分画およびタンデム質量分析によるタンパク質キナーゼのプロテオミクス分析」。Mol . Cell. Proteomics . 6 (3): 537–47. doi : 10.1074/mcp.T600062-MCP200 . hdl : 10033/19756 . PMID 17192257.
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