インテグリン様受容体

インテグリン様受容体（ILR）は植物に存在し、真のインテグリンタンパク質に類似した独自の機能特性を持っています。 インテグリンの真の相同体は哺乳類、無脊椎動物、一部の真菌に存在しますが、植物細胞には存在しません。 哺乳類のインテグリンはヘテロ二量体 膜貫通タンパク質であり、双方向シグナル伝達に大きな役割を果たしています。^[1]膜貫通タンパク質であるインテグリンは、細胞外マトリックス（ECM）を動物細胞の細胞膜に接続します。^[1]植物細胞、真菌、一部の原生生物の細胞外マトリックスは細胞壁と呼ばれています。 植物細胞壁は、動物ECMのコラーゲン繊維ではなく、強靭なセルロース多糖で構成されています。 これらの違いがあるにもかかわらず、研究は、ECMと動物細胞との相互作用に関与する同様のタンパク質が、細胞壁と植物細胞の相互作用にも関与していることを示唆しています。^[2]

インテグリン様受容体とインテグリン結合キナーゼは、インテグリンタンパク質ファミリーに似た方法で、植物細胞の表面接着、免疫応答、およびイオン蓄積に関与していると考えられています。

ILRには、大きな細胞外部分と小さな細胞内部分を持つ膜貫通領域が含まれています。^{[1] [3]}最も一般的には、ILRはインテグリンタンパク質に見られるβ1サブユニットに似ています_。ILRとインテグリンの構造的類似性は、さまざまなイメージング技術、SDS-PAGE、ウェスタンブロッティング、および速度論的研究によって決定されました。^[4]これらのタンパク質は約55〜110 kDaであり、いくつかの研究では動物の抗β1抗体と反応することがわかっており、_動物のインテグリンとこれらの植物インテグリン様受容体の構造的類似性を示唆しています。^{[1] [3] [5]}

一部のILRは、Iドメインと呼ばれるリガンド結合領域を含むインテグリンタンパク質のαサブユニットを模倣しています。Iドメインは主にリガンドの認識と結合に機能します。^[6] Iドメインの構造変化はILRの活性化につながり、金属イオン依存性接着部位（MIDAS）での金属イオン相互作用に依存します。^{[6] [7]これらの部位の活性化は、Mg 2+}、Mn ²⁺、およびCa ²⁺の存在下で発生します。^{[6] [7]}

ほとんどのILRの細胞外ドメインには、高度に保存されたトリペプチド配列Arg-Gly-Asp（RGD）が含まれています。^[8]この配列は、細胞接着のために細胞外マトリックスに結合するインテグリンやその他の分子によく見られます。 ^[9]多くのタンパク質でRGD配列が発見されたことは、同じ接着能力があることを示唆しています。RGD配列が最も一般的ですが、類似しているが1つのアミノ酸が異なる配列を持つILRもいくつか見つかっています。インテグリンと構造的に類似した植物タンパク質には、アミノ酸配列Asn-Gly-Asp（NGD）が含まれています。^[10]

ILRはタンパク質間相互作用において役割を果たし、植物の葉、根、血管系の植物細胞の細胞膜に存在します。^{[3] [4]}植物は、環境から得られる情報に応じて生理学的反応を起こします。この情報の大部分は、触覚、音、重力などの機械的信号を通じて受信されます。^[5]そのため、ECMと内部細胞反応との相互作用は、情報の受信と解釈に非常に重要です。植物におけるILRの具体的な機能は十分に解明されていませんが、機械的シグナル伝達に加えて、植物の免疫応答、浸透圧ストレス感受性、細胞内のイオン調節に何らかの役割を果たしていると考えられています。^[11]

_{タバコ植物の根冠にあるβ1}インテグリン様受容体のいくつかは、植物が重力を感知し、重力屈性と呼ばれるプロセスで根の伸長を助ける能力に役割を果たしていることがわかっています。^[12]

ILRは植物プロトプラストの細胞膜上に存在します。^[13]これらのプロトプラスト上のILRの分布は種によって異なります。ILR表面配置の変化は種の成長行動と相関しています。^[13]たとえば、Rubus fruticosus細胞は細胞膜上に均一に分布したILRを持ちますが、Arabidopsis thalianaにはクラスター化したILRが含まれており、細胞成長クラスターを形成します。^[13]

インテグリン様受容体は、細胞内から細胞外へ、またその逆方向にメッセージを中継する能力を持っています。これは免疫応答の開始と持続において重要な要素です。多くの研究により、膜の安定性と恒常性において重要な2つの分子である糖タンパク質ビトロネクチンとフィブロネクチンをモデルにしたILRタンパク質が発見されています。 ^[5]これらのビトロネクチン様タンパク質とフィブロネクチン様タンパク質は、植物細胞の細胞膜にある化合物が免疫細胞の活性化などの免疫応答において重要な調節機能を持っていることをさらに裏付けています。

非人種特異的病害抵抗性1（NDR1）は、主に植物の免疫応答に大きな機能を持つことが発見されました。^[14]このタンパク質は、ECMを細胞内マトリックスに接続して細胞構造を安定化し、シグナル交換を可能にするという点で、哺乳類のインテグリンと機能的な相同性を持っています。^[10] NDR1は、細胞壁の細胞膜への接着と細胞の体液保持にも関与していると考えられています。^[15]

RGD結合部位を持つインテグリン様受容体は、接着特性に加えて、真菌において特別な機能を持っています。RGD活性化タンパク質の活性を阻害するペプチドを使用して、ILRはMagnaporthe oryzaeで発見され、宿主感染に必要な真菌の分生子接着と付着器形成を開始しました。^[16] Candida albicansは、αInt1pとして知られるインテグリン様受容体タンパク質を持つ日和見真菌です。このタンパク質は、ヒト白血球インテグリンのαサブユニットと構造的類似性と配列相同性を維持しています。^[17] αInt1pタンパク質にはRGD細胞外結合部位が含まれており、生物が宿主生物の上皮細胞に付着して感染プロセスを開始できるようにします。^[17]結合すると、タンパク質は真菌のチューブ状構造への形態形成を助けます。^[17]

無脊椎動物では、RGD結合配列を持つタンパク質構造が、傷の修復や細胞接着など、さまざまな機能を補助しています。^[18]インテグリン様受容体は軟体動物に見られ、細胞系の損傷部位への血球の拡散に関与しています。 ^[18]これらのインテグリン様受容体のRGD結合部位を阻害する研究では、血球の凝集と拡散が減少することが示されており、インテグリン様受容体のRGD結合部位は生物の免疫応答に必要な要素であることを示唆しています。^{[18] [19]}この説をさらに裏付けるものとして、RGD結合阻害は無脊椎動物の免疫応答における結節形成とカプセル化を減少させることが示されています。^[20]