EHMT1

EHMT1
利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2IGQ、2RFI、3B7B、3B95、3FPD、3HNA、3MO0、3MO2、3MO5、3SW9、3SWC、4I51
識別子
エイリアス	EHMT1、EUHMTASE1、Eu-HMTase1、FP13812、GLP、GLP1、KMT1D、bA188C12.1、ユークロマチンヒストンリジンメチルトランスフェラーゼ1、EHMT1-IT1、KLEFS1
外部ID	オミム：607001; MGI : 1924933;ホモロジーン: 11698;ジーンカード：EHMT1; OMA :EHMT1 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） クロ。 9番染色体（ヒト）[1] バンド 9q34.3 始める 137,618,992 bp [1] 終わり 137,870,016 bp [1]
遺伝子の位置（マウス） クロ。 染色体2（マウス）[2] バンド 2|2 A3 始める 24,789,928 bp [2] 終わり 24,919,614 bp [2]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） トップの表現 腓骨神経 左精巣 右精巣 左卵巣 子宮体部 小脳の右半球 脚の皮膚 顆粒球 子宮頸管 右卵巣 トップの表現 手 吻側回遊流 上頸部神経節 耳石器官 卵形嚢 上顎突出 下顎突出 胎児の尾 足 神経節隆起 参照表現データの詳細 バイオGPS 該当なし
遺伝子オントロジー 分子機能 メチルトランスフェラーゼ活性 トランスフェラーゼ活性 ヒストンメチルトランスフェラーゼ活性（H3-K9特異的） 亜鉛イオン結合 C2H2 ジンクフィンガードメイン結合 ヒストンリジンNメチルトランスフェラーゼ活性 金属イオン結合 ヒストンメチルトランスフェラーゼ活性（H3-K27特異的） タンパク質リジンN-メチルトランスフェラーゼ活性 タンパク質結合 p53結合 細胞成分 核質 染色体 核 核体 生物学的プロセス 殺菌剤に対する反応 胚の発育 RNAポリメラーゼIIによる転写の負の制御 ペプチジルリジンモノメチル化 ヒストンH3-K27のメチル化 DNAメチル化 メチル化 ヒストンH3-K9メチル化 ペプチジルリジンジメチル化 ヒストンリジンメチル化 ヒストンのメチル化 転写の負の調節、DNAテンプレート G0からG1への遷移の負の調節 クロマチン組織 胚発生の調節 寒冷誘発熱産生の正の調節 p53クラスメディエーターによるシグナル伝達の制御 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 79813 77683 アンサンブル ENSG00000181090 ENSMUSG00000036893 ユニプロット 英 Q5DW34 RefSeq (mRNA) NM_001145527 NM_024757 NM_001039765 NM_001354259 NM_001354263 NM_001354611 NM_001354612 NM_001012518 NM_001109686 NM_001109687 NM_172545 RefSeq (タンパク質) NP_001138999 NP_079033 NP_001341188 NP_001341192 NP_001341540 NP_001341541 NP_001012536 NP_001103156 NP_001103157 NP_766133 場所 (UCSC) 9 章: 137.62 – 137.87 Mb 2 章: 24.79 – 24.92 Mb PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
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ユークロマチンヒストンリジンN-メチルトランスフェラーゼ1は、 G9a様タンパク質（GLP ）としても知られ、ヒトではEHMT1遺伝子によってコードされるタンパク質です。^[5]

EHMT1メッセンジャーRNAは選択的スプライシングにより3つの予測タンパク質アイソフォームを生成します。N末端から始まる標準的なアイソフォーム1には8つのアンキリンリピート、pre-SET、およびSETドメインがあります。アイソフォーム2と3はそれぞれC末端SETドメインが欠落しているか不完全です。^[6]

G9A様​​タンパク質（GLP）は、メチルトランスフェラーゼ活性を担うG9Aと進化的に保存されたSETドメインを共有している。 ^{[7] SETドメインは主に、}因子性ヘテロクロマチンのマーカーであるH3K9のモノメチル化およびジメチル化を確立し維持する機能を持つ。^{[7] [8]}一過性過剰発現すると、G9AとGLPは、SETドメインを介してホモ二量体およびヘテロ二量体を形成する。^[9]しかし、内因的には、両方の酵素はヘテロ多量体複合体としてのみ機能する。^{[9] G9AとGLPは}in vitroではメチルトランスフェラーゼ活性を独立して発揮できるが、 in vivoでG9aまたはGlpのいずれかがノックアウトされると、 H3K9me2の全体的なレベルが大幅に低下し、G9aとGlpのダブルノックアウトマウスのH3K9me2レベルと同等になる。^{[7]そのため、in} vivoではG9AがGLPメチルトランスフェラーゼ活性の喪失を補うことはできず、その逆もまた同様であると考えられている。^[7] G9AとGLPが共有するもう一つの重要な機能ドメインは、タンパク質間相互作用に関与するアンキリンリピートを含む領域です。アンキリンリピートドメインには、H3K9me1とH3K9me2の結合部位も含まれています。 ^[7]そのため、G9A/GLP複合体はヒストンテールをメチル化し、モノメチル化およびジメチル化されたH3K9に結合して、DNAメチルトランスフェラーゼなどの分子をクロマチンにリクルートすることができます。^{[10] [7]} H3K9me2は可逆的な修飾であり、KDM1、KDM3、KDM4、KDM7ファミリーメンバーを含む幅広いヒストンリジン脱メチル化酵素（KDM）によって除去できます。^{[7] [11] [12]}

ヒストンリジンメチルトランスフェラーゼ（HMT）としての役割に加えて、いくつかの研究は、G9A / GLPが広範囲の非ヒストンタンパク質をメチル化できることも示しています。^{[13]しかし、報告されたメチル化部位のほとんどは}質量分析から得られたものであるため、これらの修飾の多くは機能が不明のままです。 それでも、非ヒストンタンパク質のメチル化がタンパク質の安定性、タンパク質間相互作用に影響を与え、細胞シグナル伝達経路を調節する可能性を示唆する証拠が増えています。^{[14] [13] [15] [16]}たとえば、G9A / GLPは、MyoD、^[17] C / EBP、^[16]レプチン、^[15] p53、^[18] MEF2D、^[19] MEF2C ^[20]およびMTA1を含む多くの転写因子をメチル化して、その転写活性を調節できます。^[21]さらに、G9A/GLPは非ヒストンタンパク質をメチル化して複合体を制御し、DNAメチル基転移酵素を遺伝子プロモーターにリクルートしてCpGアイランドのメチル化を介して転写を抑制します。^{[22] [23]}そのため、G9Aおよび/またはGLPは、発生^{[20] [17]}、細胞のアイデンティティの確立と維持^{[17] [24]}、細胞周期の調節^[18]、環境刺激に対する細胞応答^[15]など  、非ヒストンタンパク質メチル基転移酵素活性に依存する幅広い役割を果たしています。

この遺伝子の欠陥は、染色体9qサブテロメア欠失症候群（9q症候群またはクリーフストラ症候群-1）の原因となる。 ^[5]

EHMT1の調節異常は炎症性疾患や心血管疾患に関与していることが示唆されている。^{[25] [26] [27] [28]}

• PDBe-KBのUniProt : Q9H9B1 (ヒストンリジン N メチルトランスフェラーゼ EHMT1)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。