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| セルピンH1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | SERPINH1、AsTP3、CBP1、CBP2、HSP47、OI10、PIG14、PPROM、RA-A47、SERPINH2、gp46、セルピンファミリーHメンバー1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600943; MGI : 88283;ホモロジーン: 20331;ジーンカード：SERPINH1; OMA :SERPINH1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ヒートショックプロテイン47はSERPINH1としても知られ、コラーゲンのシャペロンタンパク質として機能するセルピンです。[5] [6]
関数
このタンパク質は、セリンプロテアーゼ阻害剤のセルピンスーパーファミリーのメンバーです。その発現は熱ショックによって誘導されます。HSP47 は小胞体で発現します。これらの細胞は、I 型および II 型コラーゲンを合成し、分泌します。[7]このタンパク質は小胞体腔に局在し、コラーゲンに結合するため、コラーゲン分子の成熟に関与する分子シャペロンであると考えられています。HSP47 はプロコラーゲンの正しい折り畳みに不可欠です。このタンパク質に対する抗体が関節リウマチ患者で発見されています。[5]
構造
HSP47には3つのβシートと9つのαヘリックスが含まれています。コラーゲンと結合した後も構造変化は観察されません。[8]
インタラクション
ヒートショックプロテイン47は、コラーゲンI、II、III、IV、Vと相互作用することが示されています。 [9]コラーゲンの分泌、およびコラーゲンタンパク質の処理、組み立て、折り畳みに関与しています。 HSP47はプロコラーゲンとコラーゲンにのみ特異的に結合します。 このタンパク質はプロコラーゲンの三重らせんを認識し、2つのHSP47タンパク質がプロコラーゲンの先頭と末尾の鎖に結合します。[8]
深部静脈血栓症予防における役割に関する研究
2023年に発表された研究では、深部静脈血栓症に関してHSP47が果たす潜在的な役割が示唆されている。[10] [11]この初期研究に続いて追加の研究が行われる予定である。
線維症における役割
線維症は結合組織の瘢痕化であり、その一因は組織の細胞外マトリックスにおけるコラーゲンの過剰沈着である。研究により、HSPは線維性疾患において役割を果たしていることがわかっている。[12] HSP47は、さまざまな線維性疾患において線維化を促進することがわかっている。線維化の過程で、HSP47が発現し、コラーゲンの生成に関与する。[13] HSP47は線維性疾患の潜在的な治療薬となる可能性があり、HSP47のダウンレギュレーションは線維化の進行を減少させる。[14]
参考文献
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- ^ シャトナー、ミルタ、「クマのように眠る」、サイエンス、2023年4月13日
- ^ ガルシア・デ・ヘスス、エリン、「冬眠中のクマは血栓を起こさない。科学者はその理由を知っている」、サイエンスニュース、2023年4月13日
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さらに読む
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