グリコーゲン合成とは、グルコースをグリコーゲンに変換するプロセスであり、グルコース分子がグリコーゲン鎖に付加されて貯蔵される過程である。このプロセスは、肝臓におけるコリ回路に続いて休息期間中に活性化され、また高血糖レベルに応じてインスリンによっても活性化される。[ 1 ]

糖新生はホルモン制御に反応する。
主な制御機構の一つは、グリコーゲンシンターゼとグリコーゲンホスホリラーゼのリン酸化の多様性である。これはホルモン活性によって制御される酵素によって調節され、ホルモン活性自体も多くの因子によって調節される。そのため、アロステリック制御系と比較すると、様々なエフェクターが存在する可能性がある。
グリコーゲンホスホリラーゼはリン酸化によって活性化されるが、グリコーゲンシンターゼはリン酸化によって阻害される。
グリコーゲンホスホリラーゼは、ホスホリラーゼキナーゼという酵素によって、活性の低い「b」型から活性の高い「a」型に変換される。このホスホリラーゼキナーゼ自体は、プロテインキナーゼAによって活性化され、ホスホプロテインホスファターゼ-1によって不活性化される。
プロテインキナーゼA自体は、ホルモンであるアドレナリンによって活性化されます。アドレナリンは受容体タンパク質に結合し、アデニル酸シクラーゼを活性化します。この酵素はATPから環状AMPを生成し、2分子の環状AMPがプロテインキナーゼAの調節サブユニットに結合することで活性化されます。これにより、プロテインキナーゼAの触媒サブユニットが複合体から解離し、他のタンパク質をリン酸化できるようになります。
グリコーゲンホスホリラーゼに戻ると、活性の低い「b」型は、構造変化を伴わずに活性化されることがある。5'AMPはアロステリック活性化因子として働き、ATPは阻害因子として働く。これは、ホスホフルクトキナーゼの制御ですでに見られたように、エネルギー需要に応じてフラックスの速度を変化させるのに役立つ。
エピネフリンはグリコーゲンホスホリラーゼを活性化するだけでなく、グリコーゲンシンターゼも阻害します。これにより、グリコーゲンホスホリラーゼ活性化の効果が増幅されます。この阻害は、プロテインキナーゼAが酵素をリン酸化することで活性を低下させるという、同様のメカニズムによって達成されます。これは協調的相互制御として知られています。グリコーゲン合成の調節に関する詳細については、解糖系の項を参照してください。
カルシウムイオンまたは環状AMP(cAMP)はセカンドメッセンジャーとして機能します。これは負の制御の一例です。カルシウムイオンはホスホリラーゼキナーゼを活性化します。これによりグリコーゲンホスホリラーゼが活性化され、グリコーゲンシンターゼが阻害されます。