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| シタリドペプシンB | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| 生物 | |||||||
| シンボル | 該当なし | ||||||
| ＰＤＢ | 1S2K | ||||||
| ユニプロット | P15369 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| EC番号 | 3.4.23.32 | ||||||
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グルタミン酸プロテアーゼは、活性部位にグルタミン酸残基を含むタンパク質分解 酵素のグループです。このタイプのプロテアーゼは2004年に初めて説明され、6番目の触媒型プロテアーゼとなりました。[1]このグループのプロテアーゼのメンバーは、以前はアスパラギン酸プロテアーゼであると考えられていましたが、構造決定により、新しいプロテアーゼファミリーに属することが示されました。このグループのプロテアーゼの最初の構造は、 シタリドグルタミン酸ペプチダーゼで、その活性部位には、グルタミン酸（E）とグルタミン（Q）の触媒二量体が含まれており、エコリシンという名前が付けられています。このグループのプロテアーゼは、主に植物と人間に影響を与える病原性真菌に見られます。[2]
分布と種類
グルタミン酸プロテアーゼには2つの独立したファミリー（G1とG2）があり、分布が限られています。これらはもともと、主に子嚢菌門の糸状菌に限定されていると考えられていました。[3]しかしその後、グルタミン酸プロテアーゼは細菌や古細菌でも同定されました。[4]植物ウイルス（イチゴモットルウイルス）由来のグルタミン酸プロテアーゼも同定されています。[5]
グルタミン酸プロテアーゼの最初のスーパーファミリーは、菌類のScytalidium lignicolaとAspergillus niger var. macrosporusで同定され、それぞれシタリドグルタミン酸ペプチダーゼ（エコリシン）とアスペルギログルタミン酸ペプチダーゼが由来しています。これら2つのプロテアーゼは活性部位にGluとGln残基を含み、MEROPSファミリーG1に分類されています。[6] [7]
収束進化したグルタミン酸ペプチダーゼであるプレネックアペンデージタンパク質（バクテリオファージφ-29）は、活性部位でグルタミン酸とアスパラギン酸の二分子を使用し、MEROPSファミリーG2に分類されます。[8]
プロパティ
これらの酵素は酸性プロテアーゼです。例えば、エクオリシンは、カゼインを基質として使用した場合、pH 2.0で最も活性です。 [2]エクオリシンは、P1部位のかさばったアミノ酸残基とP1'部位の小さなアミノ酸残基を好みます。このプロテアーゼの特徴は、ペプスタチンとS-PI（アセチルペプスタチン）に対して非感受性であることで、以前は「ペプスタチン非感受性カルボキシルプロテアーゼ」として分類されていました。[9]他の「ペプスタチン非感受性カルボキシルプロテアーゼ」は、2001年に発見されたセリンプロテアーゼのサブファミリー、セリンカルボキシルプロテアーゼ（セドリシン）に属します。 [2]これらのプロテアーゼは、DAN（ジアゾアセチル-DL-ノルロイシンメチルエステル）（7）によっても阻害されませんが、EPNP（1,2-エポキシ-3-（ p-ニトロフェノキシ）プロパン）によって阻害される可能性があります。[10] [11]
触媒の活性部位とメカニズム
エコロシンの活性部位には、基質結合と触媒に関与する特徴的なグルタミン酸とグルタミン触媒二分子が含まれています。これらの残基は求核剤として作用し、グルタミン酸は反応の第一段階で一般的な酸として働き、基質のペプチド結合のカルボニル酸素にプロトンを供与します。1つまたは2つの水分子が反応に関与してヒドロキシル基を供給し、グルタミン酸はさらにアミド窒素にプロトンを供与してペプチド結合を切断します。その後、グルタミンはグルタミン酸を初期状態に戻します。[12]
参照
参考文献
- ^ Fujinaga M, Cherney MM, Oyama H, Oda K, James MN (2004年3月). 「Scytalidium lignicolum由来の新規カルボキシルペプチダーゼの分子構造と触媒機構」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 101 (10): 3364– 9. Bibcode :2004PNAS..101.3364F. doi : 10.1073/pnas.0400246101 . PMC 373467. PMID 14993599 .
- ^ abc Oda K (2012年1月). 「カルボキシルペプチダーゼの新しいファミリー：セリンカルボキシルペプチダーゼとグルタミン酸ペプチダーゼ」. Journal of Biochemistry . 151 (1): 13– 25. doi : 10.1093/jb/mvr129 . PMID 22016395.
- ^ Sims AH、Dunn - Coleman NS、Robson GD、Oliver SG (2004 年 10 月)。「グルタミン酸プロテアーゼの分布は糸状菌に限定される」。FEMS Microbiology Letters。239 ( 1): 95– 101。doi : 10.1016 /j.femsle.2004.08.023。PMID 15451106。
- ^ Jensen K, Østergaard PR, Wilting R, Lassen SF (2010). 「細菌性グルタミン酸ペプチダーゼの同定と特徴付け」BMC生化学. 11 (47): 47. doi : 10.1186/1471-2091-11-47 . PMC 3009609 . PMID 21122090.
- ^ Mann KS、Chisholm J、およびSanfaçon H (2019)。「ストロベリーモットルウイルス（セコウイルス科、ピコルナウイルス目）は、2つの切断部位でRNA2ポリタンパク質を処理するための新規グルタミン酸プロテアーゼをコードしている」。J Virol . 93 (5): e01679-18. doi :10.1128/JVI.01679-18. PMC 6384087 . PMID 30541838。
- ^ Sasaki H, Kubota K, Lee WC, Ohtsuka J, Kojima M, Iwata S, Nakagawa A, Takahashi K, Tanokura M (2012年7月). 「自己タンパク質分解時に生成される酵素活性化産物複合体を模倣したアスペルギログルタミン酸ペプチダーゼ中間体二量体の結晶構造」Journal of Biochemistry . 152 (1): 45– 52. doi :10.1093/jb/mvs050. PMID 22569035.
- ^ 高橋 功 (2013). 「触媒カルボキシル基を有する酵素の構造と機能に関する研究：リボヌクレアーゼT1からカルボキシルペプチダーゼまで」.日本学士院紀要、シリーズB. 89 ( 6): 201– 25. Bibcode : 2013PJAB...89..201T. doi :10.2183/pjab.89.201. PMC 3749792. PMID 23759941.
- ^ 「ファミリーG2」。MEROPS。[永久リンク切れ ]
- ^ 「ファミリーG1」。MEROPS。[永久リンク切れ ]
- ^ 村尾 誠、小田 健、松下 勇 (1973). 「ストレプトマイセス属ペプシンインヒビターおよびN-ジアゾアセチル-DL-ノルロイシンメチルエステルに非感受性の酸性プロテアーゼを産生する微生物の分離と同定」.農業生物化学. 37 (6): 1417– 1421. doi : 10.1271/bbb1961.37.1417 .
- ^ Morihara K, Tsuzuki H, Murao S, Oda K (1979年3月). 「Scytalidium lignicolum由来ペプスタチン非感受性酸性プロテアーゼ。合成ペプチドを用いた速度論的研究」。Journal of Biochemistry . 85 (3): 661– 8. PMID 34596。
- ^ Moselio Schaechter 編 (2009)。微生物学百科事典 (第 3 版)。Academic Press。p. 499。ISBN 978-0123739391。
