Protein-coding gene in the species Homo sapiens
| FN3K |
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| 識別子 |
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| エイリアス | FN3K、フルクトサミン3キナーゼ |
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| 外部ID | オミム:608425; MGI : 1926834;ホモロジーン: 23336;ジーンカード:FN3K; OMA :FN3K - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 11番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 11|11 E2 | 始める | 121,325,739 bp [2] |
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| 終わり | 121,341,317 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 腓骨神経
- C1セグメント
- 左副腎皮質
- 右副腎皮質
- 前帯状皮質
- 小脳の右半球
- 右前頭葉
- 心の頂点
- 前頭前皮質
- 右耳介
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| | トップの表現 | - 心室中隔
- 顔面運動核
- 脊髄前角
- 胎児肝臓造血前駆細胞
- 水晶体上皮
- 内側前庭核
- 下丘
- 内側背核
- 上前頭回
- 深部小脳核
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 | | | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- 翻訳後タンパク質修飾
- 上皮細胞の分化
- フルクトースリジン代謝プロセス
- リン酸化
- フルクトサミン代謝プロセス
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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フルクトサミン3キナーゼは、ヒトではFN3K遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6] [7]
関数
FN3Kは、グルコースと第一級アミンの非酵素反応であるグリケーションとそれに続くアマドリ転位によって形成されるフルクトサミンのリン酸化を触媒する。フルクトサミンのリン酸化は、修飾アミンの代謝を開始し、糖化タンパク質の脱糖化をもたらす可能性がある。[7] [8]
FN3K は、糖尿病ラットの水晶体で確認されている化合物であるフルクトース 3-リン酸(F3P) の形成に関与しています。F3P の自然分解により、3-デオキシグルコソン(3DG) が形成されます。3DG は糖尿病の合併症の原因となります。正常ラットと糖尿病ラットを FN3K 阻害剤で治療したところ、両グループで全身 3DG が大幅に減少 (約 50%) しました。FN3K を阻害して 3DG を発生源から除去することは、薬剤の投与量を大幅に削減できるため、糖尿病関連疾患の治療に実行可能な選択肢です。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000167363 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000025175 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Szwergold BS、Howell S、Beisswenger PJ (2001 年 8 月)。「ヒトフルクトサミン 3 キナーゼ: 精製、配列決定、基質特異性、および生体内での活性の証拠」。糖尿病 。50 ( 9 ): 2139–47。doi : 10.2337/diabetes.50.9.2139。PMID 11522682。
- ^ Delpierre G、Van Schaftingen E (2003 年 12 月)。「フルクトサミン 3 キナーゼ、タンパク質の脱糖化に関与する酵素」。Biochem Soc Trans . 31 (Pt 6): 1354–7。doi :10.1042/BST0311354。PMID 14641062 。
- ^ ab 「Entrez Gene: FN3K フルクトサミン 3 キナーゼ」。
- ^ Delpierre G、Collard F、Fortpied J、Van Schaftingen E (2002 年 8 月)。「フルクトサミン 3 キナーゼはヒト赤血球の細胞内脱糖経路に関与している」。Biochem . J. 365 ( Pt 3): 801–8. doi :10.1042/BJ20020325. PMC 1222720. PMID 11975663 。
さらに読む
- Delpierre G、Rider MH、Collard F、et al. (2000)。「哺乳類フルクトサミン-3-キナーゼの同定、クローニング、および異種発現」。糖尿病。49 ( 10): 1627–34。doi : 10.2337 /diabetes.49.10.1627。PMID 11016445 。
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- 太田 孝文、鈴木 勇、西川 孝文、他 (2004)。「21,243 個の完全長ヒト cDNA の完全な配列決定と特性解析」。Nat . Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039。
- Delpierrre G, Vertommen D, Communi D, et al. (2004). 「ヒトヘモグロビン中のフルクトサミン-3-キナーゼにより脱糖化されたフルクトサミン残基の同定」J. Biol. Chem . 279 (26): 27613–20. doi : 10.1074/jbc.M402091200 . PMID 15102834.
- Delplanque J、Delpierre G、Opperdoes FR、Van Schaftingen E (2004)。「フルクトサミン 3-キナーゼおよびフルクトサミン 3-キナーゼ関連タンパク質の組織分布と進化」。J . Biol. Chem . 279 (45): 46606–13. doi : 10.1074/jbc.M407678200 . PMID 15331600。
- Conner JR、Beisswenger PJ、Szwergold BS (2004)。「フルクトサミン-3-キナーゼおよびフルクトサミン-3-キナーゼ関連タンパク質の遺伝子の発現は構成的であり、環境シグナルの影響を受けないようです」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 323 (3): 932–6. doi :10.1016/j.bbrc.2004.08.181. PMID 15381090。
- Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。
- Conner JR、Beisswenger PJ、Szwergold BS (2005)。「フルクトサミン-3-キナーゼおよびフルクトサミン-3-キナーゼ関連タンパク質の調節、発現、機能、分布に関するいくつかの手がかり」。Ann . NY Acad. Sci . 1043 (1): 824–36。Bibcode :2005NYASA1043..824C。doi : 10.1196 /annals.1333.095。PMID 16037310。S2CID 19916880 。
- Delpierre G、Veiga-da-Cunha M、Vertommen D、他 (2006)。「ヒトの赤血球フルクトサミン 3 キナーゼ活性の変動は FN3K 遺伝子の多型と相関し、特定部位のヘモグロビン糖化に影響を与える」。Diabetes Metab。32 ( 1 ): 31–9。doi : 10.1016 /S1262-3636(07)70244-6。PMID 16523184 。
参照