断片結晶化可能領域

断片結晶化可能領域（Fc領域）は、抗体の尾部領域であり、Fc受容体と呼ばれる細胞表面受容体や補体系のいくつかのタンパク質と相互作用します。この領域により、抗体は、例えばFc受容体への結合を介して免疫系を活性化することができます。IgG 、IgA、IgD抗体アイソタイプでは、Fc領域は、抗体の2つの重鎖の第2および第3定常ドメインに由来する2つの同一のタンパク質断片で構成されています。IgMおよびIgE のFc領域は、各ポリペプチド鎖に3つの重鎖定常ドメイン（C _{Hドメイン2～4）を含んでいます。}^[¹^]^[²^] IgGのFc領域は、高度に保存されたN-グリコシル化部位を有しています。^[³^]^[⁴^] Fc断片のグリコシル化は、Fc受容体を介した活性に不可欠です。^[⁵^]この部位に付着しているN-グリカンは、主に複合型のコアフコシル化二分岐構造である。さらに、これらのN-グリカンのごく一部には、二分GlcNAcとα-2,6結合シアル酸残基も存在する。^[³^]

抗体のもう一方の部分であるFab領域には、抗体が結合できる特定の標的を規定する可変領域が含まれています。一方、同一クラスの抗体のFc領域は、種ごとに共通であり、可変ではなく一定です。そのため、Fc領域は「フラグメント定常領域」と誤って呼ばれることがあります。

Fcは様々な細胞受容体や補体タンパク質に結合します。このようにして、抗体の様々な生理的効果（オプソニン化粒子の検出、細胞溶解、肥満細胞、好塩基球、好酸球の脱顆粒、その他のプロセス）を媒介します。^[⁶^]

設計されたFcフラグメント

抗体ベースの治療薬の分野における新たな進展として、免疫グロブリンのFc領域に抗原結合部位が含まれるように設計された。^{[ 7 ]}このタイプの抗原結合断片は Fcabと呼ばれる。Fcab断片は、Fc領域を交換することで完全な免疫グロブリンに挿入することができ、二重特異性抗体（Fab領域とFcab領域の両方に異なる結合部位が含まれる）が得られる。これらの二重特異性モノクローナル抗体は、 mAb ²（またはmAb-square ）と呼ばれることもある。^{[ 8 ]}

参考文献

↑ Janeway, CA Jr. ; et al. (2001).免疫生物学（第5 版）. Garland Publishing. ISBN 978-0-8153-3642-6。
↑ Larsson, Lars-Inge (1988年9月).免疫細胞化学：理論と実践. Crc Press. ISBN 978-0-8493-6078-7。
1 2 Stadlmann J、 Pabst M、Kolarich D、Kunert R、Altmann F (2008)。「LC-ESI-MSによる糖ペプチドおよびオリゴ糖の免疫グロブリン糖鎖修飾の分析」。Proteomics。8 ( 14 ) : 2858–2871。doi : 10.1002 / pmic.200700968。PMID 18655055。S2CID 22821543。
↑ Stadlmann J、Weber A、Pabst M、Anderle H、Kunert R、Ehrlich HJ、Peter Schwarz H、Altmann F (2009)。「レクチン分画後のヒトIgGシアリル化とサブクラス分布の詳細な検討」。Proteomics。9 ( 17 ) : 4143–4153。doi : 10.1002 / pmic.200800931。PMID 19688751。S2CID 19147733。
↑ペイプ M、ランメルツ・ファン・ビューレン JJ、シュナイダー・メルク T、ブリーカー WW、デチャント M、バイエル T、レップ R、ファン・ベルケル PH、ヴィンク T、ファン・デ・ウィンケル JG、パレン PW、ヴァレリウス T (2008)。「抗体のフコシル化は、NK エフェクター細胞と PMN エフェクター細胞によって媒介される細胞毒性に異なる影響を与えます。」血。112 (6): 2390–2399。土井: 10.1182/blood-2008-03-144600。PMID 18566325。
↑ポール、ウィリアム (2013).基礎免疫学（第7版）. Lippincott Williams & Wilkins. p. 1401–142. ISBN 978-1-4511-1783-72015年12月31日に取得。
↑ Wozniak-Knopp G、Bartl S、Bauer A、Mostager M、Woisetschläger M、Antes B、Ettl K、Kainer M、Weberhofer G、Wiederkum S、Himmler G、Mudde GC、Rüker F (2010)。「免疫グロブリン定常ドメインの構造ループに抗原結合部位を導入：HER2/neu結合部位と抗体特性を改変したFcフラグメント」。Protein Eng Des。23 ( 4): 289– 297。doi : 10.1093/protein / gzq005。PMID 20150180。
↑ 「MAb2™ 二重特異性モノクローナル抗体」。 2013年7月8日にオリジナルからアーカイブ済み。2013年8月13日に取得。

[Janeway5-1] Janeway, CA Jr. ; et al. (2001).免疫生物学（第5 版）. Garland Publishing. ISBN 978-0-8153-3642-6。

[2] Larsson, Lars-Inge (1988年9月).免疫細胞化学：理論と実践. Crc Press. ISBN 978-0-8493-6078-7。

[Stadlmann_J_2008-3] 1 2 Stadlmann J、 Pabst M、Kolarich D、Kunert R、Altmann F (2008)。「LC-ESI-MSによる糖ペプチドおよびオリゴ糖の免疫グロブリン糖鎖修飾の分析」。Proteomics。8 ( 14 ) : 2858–2871。doi : 10.1002 / pmic.200700968。PMID 18655055。S2CID 22821543。

[4] Stadlmann J、Weber A、Pabst M、Anderle H、Kunert R、Ehrlich HJ、Peter Schwarz H、Altmann F (2009)。「レクチン分画後のヒトIgGシアリル化とサブクラス分布の詳細な検討」。Proteomics。9 ( 17 ) : 4143–4153。doi : 10.1002 / pmic.200800931。PMID 19688751。S2CID 19147733。

[5] ペイプ M、ランメルツ・ファン・ビューレン JJ、シュナイダー・メルク T、ブリーカー WW、デチャント M、バイエル T、レップ R、ファン・ベルケル PH、ヴィンク T、ファン・デ・ウィンケル JG、パレン PW、ヴァレリウス T (2008)。「抗体のフコシル化は、NK エフェクター細胞と PMN エフェクター細胞によって媒介される細胞毒性に異なる影響を与えます。」血。112 (6): 2390–2399。土井: 10.1182/blood-2008-03-144600。PMID 18566325。

[6] ポール、ウィリアム (2013).基礎免疫学（第7版）. Lippincott Williams & Wilkins. p. 1401–142. ISBN 978-1-4511-1783-72015年12月31日に取得。

[7] Wozniak-Knopp G、Bartl S、Bauer A、Mostager M、Woisetschläger M、Antes B、Ettl K、Kainer M、Weberhofer G、Wiederkum S、Himmler G、Mudde GC、Rüker F (2010)。「免疫グロブリン定常ドメインの構造ループに抗原結合部位を導入：HER2/neu結合部位と抗体特性を改変したFcフラグメント」。Protein Eng Des。23 ( 4): 289– 297。doi : 10.1093/protein / gzq005。PMID 20150180。

[8] 「MAb2™ 二重特異性モノクローナル抗体」。 2013年7月8日にオリジナルからアーカイブ済み。2013年8月13日に取得。

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関連項目

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関連するトピック

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F(ab') 2フラグメント