酵素の種類
| ダッド1 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | DAD1、OST2、細胞死に対する防御者1 |
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| 外部ID | オミム:600243; MGI : 101912;ホモロジーン: 1027;ジーンカード:DAD1; OMA :DAD1 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 14番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 14 C2|14 27.7 cM | 始める | 54,472,936 bp [2] |
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| 終わり | 54,491,561 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - ランゲルハンス島
- 胆嚢
- 甲状腺の右葉
- 下垂体前葉
- 甲状腺の左葉
- 右副腎
- 子宮頸管
- 直腸
- 左副腎
- 子宮内膜間質細胞
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| | トップの表現 | - 第四脳室脈絡叢
- 顔面運動核
- 精嚢
- ランゲルハンス島
- 窩
- 内頸動脈
- 輸出管
- 副腎
- 外頸動脈
- 頸動脈小体
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ドリチルジホスホオリゴ糖タンパク質糖転移酵素活性
- オリゴ糖転移酵素活性
| | 細胞成分 |
- 膜の不可欠な構成要素
- オリゴ糖転移酵素複合体
- 細胞外エクソソーム
- 小胞体膜
- 膜
- 小胞体
| | 生物学的プロセス |
- タンパク質の糖化
- アポトーシス過程の負の調節
- アスパラギンを介したタンパク質N結合型糖鎖
- 胚盤胞の発育
- 栄養素に対する反応
- アポトーシスの過程
- タンパク質のN結合型糖鎖
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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ドリキルジホスホオリゴ糖タンパク質グリコシルトランスフェラーゼサブユニットDAD1は、ヒトではDAD1遺伝子によってコードされる酵素である。[5]
関数
アポトーシス細胞死に対する防御因子である DAD1 は、当初、温度感受性 tsBN7 細胞株におけるプログラム細胞死の負の調節因子として特定されました。温度感受性細胞では、非許容温度への移行後に DAD1 タンパク質が消失したことから、DAD1 タンパク質の消失がアポトーシスを誘発したと考えられます。DAD1 は、無傷の膜と精製酵素の両方でオリゴ糖転移酵素の密接に関連したサブユニットであると考えられており、真核生物における N 結合型グリコシル化の本質を反映しています。[5]
インタラクション
DAD1はMCL1と相互作用することが示されている。[6]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000129562 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000022174 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ ab 「Entrez Gene: 細胞死に対する DAD1 防御 1」。
- ^ Makishima T, Yoshimi M, Komiyama S, Hara N, Nishimoto T (2000 年 9 月). 「哺乳類オリゴ糖転移酵素のサブユニットである DAD1 は、bcl-2 タンパク質ファミリーの 1 つである Mcl-1 と相互作用する」. J. Biochem . 128 (3): 399–405. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022767. PMID 10965038.
さらに読む
- Yulug IG、CG参照、Fisher EM、Ylug IG (1995)。「その欠陥がアポトーシス細胞死を引き起こすDAD1タンパク質は、ヒト染色体14にマッピングされます」。Genomics . 26 ( 2): 433–5. doi :10.1016/0888-7543(95)80241-D. PMID 7601483。
- Apte SS、Mattei MG、Seldin MF、Olsen BR (1995)。「高度に保存された DAD1 (death 1) 遺伝子は、ヒト染色体 14q11-q12 とマウス染色体 14 にマッピングされ、植物および線虫の相同遺伝子を持つ」。FEBS Lett . 363 (3): 304–6. doi :10.1016/0014-5793(95)00321-Y. PMID 7737422. S2CID 39270530。
- Maruyama K, Sugano S (1994). 「オリゴキャッピング:真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Nakashima T, Sekiguchi T, Kuraoka A, Fukushima K, Shibata Y, Komiyama S, Nishimoto T (1993). 「ハムスター BHK21 細胞でアポトーシス細胞死を引き起こす新規タンパク質 DAD1 をコードするヒト cDNA の分子クローニング」Mol. Cell. Biol . 13 (10): 6367–74. doi :10.1128/mcb.13.10.6367. PMC 364695. PMID 8413235 .
- Kelleher DJ、Gilmore R (1997)。「アポトーシス細胞死に対する防御因子である DAD1 は、哺乳類オリゴ糖転移酵素のサブユニットである」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 94 ( 10 ): 4994–9。Bibcode : 1997PNAS ...94.4994K。doi : 10.1073 / pnas.94.10.4994。PMC 24619。PMID 9144178。
- Makishima T, Nakashima T, Nagata-Kuno K, Fukushima K, Iida H, Sakaguchi M, Ikehara Y, Komiyama S, Nishimoto T (1997). 「アポトーシスに関与する高度に保存された DAD1 タンパク質は N 結合型グリコシル化に必要である」。遺伝子細胞。2 ( 2 ): 129–41。doi : 10.1046 / j.1365-2443.1997.1070303.x。PMID 9167970。S2CID 25807010 。
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). 「全長濃縮cDNAライブラリーおよび5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
- Zhong XP、Krangel MS (1999)。「TCR α と Dad1 遺伝子間の DNase I 過敏性部位 2 から 6 領域内のエンハンサー阻害活性」。J . Immunol . 163 (1): 295–300. doi : 10.4049/jimmunol.163.1.295 . PMID 10384128。
- Makishima T, Yoshimi M, Komiyama S, Hara N, Nishimoto T (2000). 「哺乳類オリゴ糖転移酵素のサブユニットである DAD1 は、bcl-2 タンパク質ファミリーの 1 つである Mcl-1 と相互作用する」J. Biochem . 128 (3): 399–405. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022767. PMID 10965038.
- Gevaert K、Goethals M、Martens L、Van Damme J、Staes A、Thomas GR、Vandekerckhove J (2003)。「分類されたN末端ペプチドの質量分析によるプロテオームの探索とタンパク質処理の分析」Nat. Biotechnol . 21 (5): 566–9. doi :10.1038/nbt810. PMID 12665801. S2CID 23783563.
- Shibatani T、David LL、 McCormack AL、Frueh K、Skach WR (2005)。「哺乳類オリゴサッカリルトランスフェラーゼのプロテオーム解析により、Sec61、TRAP、および2つの潜在的な新しいサブユニットを含む複数のサブ複合体が明らかになりました」。生化学。44 ( 16): 5982–92。doi :10.1021/bi047328f。PMID 15835887 。