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| エイリアス | DFFB、DNA 断片化因子、40kDa、ベータポリペプチド (カスパーゼ活性化 DNase)、CAD、CPAN、DFF-40、DFF2、DFF40、DNA 断片化因子サブユニットベータ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | OMIM : 601883; MGI : 1196287; HomoloGene : 3241; GeneCards : DFFB; OMA :DFFB - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| DNA断片化因子40kDa | |||||||||
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 カスパーゼ活性化 DNAse (CAD) の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ＤＦＦ４０ | ||||||||
| パム | PF09230 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1v0d / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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カスパーゼ活性化デオキシリボヌクレアーゼ（CAD）またはDNA断片化因子サブユニットβは、ヒトではDFFB遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]アポトーシス中にDNAを分解し、細胞分化を促進する。通常はICADによって阻害される不活性モノマーであり、二量体化の前に切断される。
関数
アポトーシスは、哺乳類の発達やその他の生命活動中に毒性のある細胞や役に立たない細胞を除去する細胞の自己破壊プロセスです。アポトーシスプロセスは、細胞と核の収縮と断片化、および染色体 DNA のヌクレオソーム単位への分解を伴います。DNA 断片化因子 (DFF) は、40 kD (DFFB) および 45 kD ( DFFA ) サブユニットのヘテロ二量体タンパク質です。DFFA はカスパーゼ 3 の基質であり、アポトーシス中に DNA 断片化を引き起こします。DFFA がカスパーゼ 3 によって切断されると、DFF が活性化されます。DFFA の切断された断片は、DFF の活性成分である DFFB から解離します。DFFB は、アポトーシス中に DNA 断片化とクロマチン凝縮の両方を引き起こすことがわかっています。この遺伝子には、異なるアイソフォームをコードする複数の選択的スプライシング転写変異体が見つかっているが、いくつかの変異体の生物学的妥当性は決定されていない。[7]
この遺伝子はあらゆる細胞に存在しているにもかかわらず、このタンパク質は膵臓、心臓、結腸、白血球、前立腺、卵巣、胎盤、腎臓、脾臓、胸腺など、さまざまな組織や細胞でのみ発現しています。[8]
カスパーゼ活性化ヌクレアーゼ（CPAN）、DNA断片化因子40（DFF-40）、DFF2、DFFBとも呼ばれる。さらに、前述のものを組み合わせた他の命名法もある。[8] [9] [10] [11]
構造
このヘテロ二量体は、システイン残基を多く含むエンドヌクレアーゼ[9] [12] [13]である。 [11]増殖中の細胞では不活性のままであるが、阻害剤 (ICAD、DNA断片化因子45 kDaサブユニット、DFFAまたはDFF45) と結合して複合体ICAD-CADを形成する。[8] [9] [11] [12] [14] [15] [16] [17]それらの解離により、DFF40はオリゴマー化して、それ自体が活性DNaseである大きな機能複合体を形成することができる。[11] [12] [15] [16] [17]
DFF40サブユニットまたはCAD
重量は40kDaです。さらに、CADモノマーを構成する3つのドメインが含まれています。C1またはN末端CAD、3つの別々のα鎖を形成するC2、そして最後に、最大で機能的に最も重要なC3です。さらに、C3のアミノ酸を組み合わせると、5つのαヘリックス、4つのβラミナ、および触媒C末端のループが互いに相互作用します。したがって、断片化中に安定したDNA複合体を形成する別の結合領域があっても、DNAが収まる空洞（活性部位）が生成されます。[8] [14] [18]
DFF45サブユニットまたはICAD
DFFAは、2つの異なる形態（短い（ICAD-S）と長い（ICAD-L））を生成する、交互に暗号化されたmRNAによってコードされており、これらは特定のシャペロンのように機能し、CADの正しい折り畳みを保証します[10] [11] [17]。さらに、CADが識別される2つのアスパラギン酸残基（Asp117とAsp224）が含まれており、その結果、カスパーゼ3がこの結合を分割するまで結合したままになります。 [10] [14]
アクティベーションプロセス
通常、非アポトーシス増殖細胞では、カスパーゼ活性化 DNase は、その阻害剤であるカスパーゼ活性化 DNase 阻害剤 (ICAD)、別名 DNA 断片化因子 45 kDa (DFF45) との結合により、細胞質内で不活性化された状態で抑制されます。
ICADは選択的スプライシングmRNAによってコードされており、長いICAD（ICAD-L）と短いICAD（ICAD-S）を生成します。そのため、ICADはCAD阻害剤としてだけでなく、タンパク質の正しい組み立てを助けるCAD合成のシャペロンとしても機能するという二重の機能を持っています。 [19]
ICADにはAsp117とAsp224の2つのカスパーゼ認識部位がある。ICAD阻害からのCADの解放は、カスパーゼ3によるこれらのAsp残基でのICADの切断によって達成される。[20]
カスパーゼ3はアポトーシス細胞で活性化されます。[9]カスパーゼ3の活性化は、骨格筋芽細胞分化の初期段階で細胞に必要です。その触媒部位は、 Cys-285のスルホヒドリル基とHis-237のイミダゾール環に関係しています。カスパーゼ3 His-237は標的のアスパラギン酸を安定化させ、ICADとCADの結合を切断してエンドヌクレアーゼCADを活性化させ、染色体DNAを分解できるようにします。
阻害剤が放出され、適切に機能するためには、2 つの CAD モノマーが結合して、垂直対称性を持つ機能的な二量体を形成する必要があります。
インタラクション
DFFBはDFFAと相互作用することが示されている。[21] [22]
細胞分化
カスパーゼ 3 は細胞分化に関与していますが、この種のタンパク質がどのようにして細胞のアポトーシスを促進するのかは不明です。ヌクレアーゼ CAD の活性化によって生じるカスパーゼ シグナルは、細胞分化がクロマチン構造における CAD の修正によるものであることを示しています。
CADは、骨格筋細胞などの一部の細胞の終末分化中に起こるDNA鎖切断の開始につながります。p21プロモーターの標的化は、DNA核微小環境を変更することによって促進される細胞分化を誘導する役割を果たします。[23]
細胞の多様性は細胞分化によって始まり、特定の転写因子の活性化に起因すると考えられています。また、タンパク質や共通シグナルの活性にも依存します。より多くの細胞分化を誘導する因子はカスパーゼ3プロテアーゼです。[24]これは、アポトーシス経路細胞の最後から2番目の段階として特定されました。
いくつかの研究では、この分化は多くのCADキナーゼ基質によるものであることが示されています。骨格細胞の例を参照すると、その分化はキナーゼMST1の切断に関連しています。[25]
さらに、CAD は細胞分化の初期段階で DNA が切断されるゲノムの形成に関与していることがわかっています。また、カスパーゼ 3 は因子 p21 のプロモーターで DNA 切断を誘発し、この鎖切断は p21 遺伝子の発現に関連しています。
細胞のアポトーシス死
タンパク質カスパーゼDNaseは、DNAの分解を促進する細胞アポトーシス過程に関与するエンドヌクレアーゼです。[26]細胞アポトーシス死はシステイン プロテアーゼ[27]によって実行されるプロセスであり、動物が恒常性を維持できるようにし、成長や細胞分化などの他のメカニズムによっても制御されます。この生物学的反応は、細胞の核内で染色体DNAが小さな断片に分解されることによって特徴付けられます。 [28]多くの調査と研究の後、長いリストの刺激により、カスパーゼ活性化DNaseがこの破壊の主な原因であることが確認できました。
この理論を証明するために研究者らが行った実験の1つは、TF-1ヒト細胞とJurkat細胞の両方にこのタンパク質の変異型を導入することに基づいていた。これらの細胞は、すでに通常の（変異していない）エンドヌクレアーゼに反応し、アポトーシスで死んでいた。その結果、これらの細胞は、この遺伝子改変を考慮して死んだが、DNAの分解は見られなかった。これが、CAD型がプロセスのこの部分に関与していることを証明する重要な証拠となった。なぜなら、その関与がなければ断片化は起こらなかったからである。[29]
その後、このタンパク質がDNAの分解を誘導する方法は、細胞の核への出入りを促進するCADとICADという形態によって説明されることが判明しました。[28]
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