ヒトのタンパク質コード遺伝子
7月 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス CST7 、CMAP、シスタチンF 外部ID オミム ：603253; MGI : 1298217; ホモロジーン : 37832; ジーンカード ：CST7; OMA :CST7 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体2（マウス） [2] バンド 2|2 G3 始める 150,412,335 bp [2] 終わり 150,420,864 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 顆粒球 血 骨髄 骨髄細胞 海綿骨 脾臓 右肺 生殖腺 左肺の上葉 リンパ節
トップの表現 腸間膜リンパ節 顆粒球 桑実胚 脛骨大腿関節 骨髄 血 脾臓 胎児肝臓造血前駆細胞 胸腺 脱落膜
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
ペプチダーゼ阻害活性 エンドペプチダーゼ阻害活性 タンパク質結合 プロテアーゼ結合 システイン型エンドペプチダーゼ阻害活性 タンパク質ホモ二量体化活性 細胞成分
細胞質 細胞外領域 細胞外空間 リソソーム エンドソーム 後期エンドソーム 多胞体 小胞体 ゴルジ体 細胞質小胞 生物学的プロセス
ペプチダーゼ活性の負の調節 免疫反応 システイン型エンドペプチダーゼ活性の負の調節 エンドペプチダーゼ活性の負の調節 髄鞘形成の正の調節 システイン型エンドペプチダーゼ活性の阻害 ミクログリア細胞の活性化の抑制 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
シスタチンF はヒトでは CST7 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6] [7]
シスタチン スーパーファミリーには、複数のシスタチン様配列を含むタンパク質が含まれます。メンバーの一部は活性システイン プロテアーゼ インヒビターですが、他のメンバーはこの阻害活性を失っているか、おそらくはそもそも獲得していません。スーパーファミリーには、タイプ 1 シスタチン (ステフィン)、タイプ 2 シスタチン、キニノーゲンの 3 つの阻害ファミリーがあります。タイプ 2 シスタチン タンパク質は、さまざまなヒトの体液や分泌物に含まれるシステイン プロテアーゼ インヒビターのクラスです。この遺伝子は、造血系の固有の標的を阻害することで免疫調節に関与すると推定されるグリコシル化システイン プロテアーゼ インヒビターをコードします。このタンパク質の発現は、悪性腫瘍から確立されたさまざまなヒト癌細胞株で観察されています。 [7]
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Brown WM、Dziegielewska KM (1997)。「シスタチンスーパーファミリーの仲間と関係 - 新しいメンバーとその進化」。Protein Sci . 6 (1): 5–12. doi :10.1002/pro.5560060102. PMC 2143511. PMID 9007972 。 Saitoh E, Isemura S, Sanada K, et al. (1989). 「シスタチンスーパーファミリー。ファミリー II シスタチン遺伝子がファミリー III シスタチン遺伝子と進化的に関連している証拠」。Biol . Chem. Hoppe-Seyler . 369 Suppl: 191–7. PMID 3202964。 Thiesse M、Millar SJ、Dickinson DP (1994)。「ヒト 2 型シスタチン遺伝子ファミリーは 8 ～ 9 のメンバーで構成され、少なくとも 7 つの遺伝子がヒト 20 番染色体の 1 つの遺伝子座に集まっています」。DNA Cell Biol . 13 (2): 97–116. doi :10.1089/dna.1994.13.97. PMID 8179826。 森田 正之、吉内 暢、荒川 秀、西村 聡 (1999)。「CMAP: 肝転移に関与する新規シスタチン様遺伝子」。Cancer Res.59 ( 1 ): 151–8.PMID9892200 。 Morita M, Hara Y, Tamai Y, et al. (2001). 「CMAP (ロイコシスタチン/シスタチン F, CST7) 遺伝子のゲノム構築とマッピング、および近位の新規遺伝子 BSCv (C20orf3) の同定」。 Genomics . 67 (1): 87–91. doi :10.1006/geno.2000.6237. PMID 10945474。 Journet A、Chapel A、Kieffer S 、et al. (2001)。「ヒトの単球リソソームタンパク質のレパートリーに向けて」。 電気泳動 。21 (16): 3411–9。doi : 10.1002/1522-2683(20001001)21:16<3411::AID-ELPS3411>3.0.CO;2- M。PMID 11079561。S2CID 22312806 。 Deloukas P、Matthews LH 、 Ashurst J、他 (2002)。「ヒト染色体20のDNA配列と比較分析」。Nature 414 ( 6866 ): 865–71。Bibcode :2001Natur.414..865D。doi : 10.1038 /414865a。PMID 11780052 。 Nathanson CM、Wassélius J、Wallin H、Abrahamson M (2003)。「ヒト U937 細胞におけるシスタチン F の調節発現と細胞内局在」。Eur . J. Biochem . 269 (22): 5502–11. doi :10.1046/j.1432-1033.2002.03252.x. PMID 12423348。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Cappello F、Gatti E、Camossetto V、et al. (2004)。「シスタチン F は分泌されるが、その C 末端を人工的に改変すると、エンドサイトーシス標的化を誘導できる」。Exp . Cell Res . 297 (2): 607–18. doi :10.1016/j.yexcr.2004.03.048. PMID 15212960。 Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。 Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。 Langerholc T、Zavasnik-Bergant V、Turk B、et al. (2005)。「シスタチン F の阻害特性と U937 前単球細胞におけるその局在」。FEBS J. 272 ( 6): 1535–45. doi : 10.1111/j.1742-4658.2005.04594.x . PMID 15752368. S2CID 46239078。 Rual JF、Venkatesan K、Hao T、他 (2005)。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。Nature . 437 ( 7062 ) : 1173–8。Bibcode :2005Natur.437.1173R。doi : 10.1038 /nature04209。PMID 16189514。S2CID 4427026。 Schüttelkopf AW、Hamilton G、Watts C、van Aalten DM (2006)。「ヒトシスタチンFの還元依存性活性化の構造的基礎。」 J. Biol. Chem . 281 (24): 16570–5. doi : 10.1074/jbc.M601033200 . PMID 16601115。
