ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
アガ 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス AGA 、Aga、AW060726、AGU、ASRG、GA、アスパルチルグルコサミニダーゼ 外部ID オミム ：613228; MGI : 104873; ホモロジーン : 13; ジーンカード ：AGA; OMA :AGA - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体8（マウス） [2] バンド 8|8 B1.3 始める 53,964,762 bp [2] 終わり 53,976,456 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 精巣上体 歯肉上皮 生殖腺 ヒップの皮膚 子宮内膜間質細胞 太ももの皮 口腔 ランゲルハンス島 耳下腺 腎臓尿細管
トップの表現 頭蓋冠 上行大動脈 耳石器官 卵形嚢 下垂体 大動脈弁 水晶体上皮 骨髄間質 右腎臓 前立腺の葉
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質の自己会合 ペプチダーゼ活性 加水分解酵素活性 N4-(β-N-アセチルグルコサミニル)-L-アスパラギナーゼ活性 細胞成分
リソソーム 小胞体 細胞外領域 細胞外空間 アズール顆粒腔 細胞質 生物学的プロセス
タンパク質の成熟 タンパク質の脱糖化 タンパク質分解 好中球脱顆粒 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001005847 NM_001205054
RefSeq (タンパク質) NP_001005847 NP_001191983
場所 (UCSC) 4 章: 177.43 – 177.44 Mb 8 章: 53.96 – 53.98 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
N(4)-(β-N-アセチルグルコサミニル)-L-アスパラギナーゼは、ヒトでは AGA 遺伝子 によってコードされる 酵素 である 。 [5]
アスパルチルグルコサミニダーゼは、 糖タンパク質 のN結合型オリゴ糖の分解に関与する アミドヒドロラーゼ 酵素 である。糖タンパク質のリソソーム分解の最終段階の1つとして、N-アセチルグルコサミンからアスパラギンを切断する。リソソーム蓄積症である アスパルチルグリコサミン尿症 は、AGA酵素の欠乏によって引き起こされる。 [5]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000038002 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000031521 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ ab 「Entrez Gene: AGAアスパルチルグルコサミニダーゼ」。
外部リンク
さらに読む
Ikonen E、Peltonen L (1993)。「アスパルチルグルコサミン尿症 (AGU) を引き起こす変異：リソソーム蓄積疾患」。Hum . Mutat . 1 (5): 361–5. doi : 10.1002/humu.1380010503 . PMID 1301945. S2CID 24301019. Mononen I、Fisher KJ、Kaartinen V、 Aronson NN (1993)。「アスパルチルグリコサミン尿症：糖タンパク質分解 の 最も一般的なリソソーム蓄積障害のタンパク質化学と分子生物学」。FASEB J。7 ( 13): 1247–56。doi ： 10.1096 / fasebj.7.13.8405810。PMID 8405810。S2CID 21771613 。 Enomaa N、Heiskanen T、Halila R、他 (1992)。「ヒトアスパルチルグルコサミニダーゼ。正常およびアスパルチルグルコサミン尿症線維芽細胞における酵素の生化学的および免疫細胞化学的特徴付け」。Biochem . J. 286 ( Pt 2) ( Pt 2 ): 613–8。doi :10.1042/bj2860613。PMC 1132942。PMID 1530592 。 Ikonen E、Baumann M、Grön K、et al. (1991)。「アスパルチルグルコサミン尿症：ヒトアスパルチルグルコサミニダーゼをコードするcDNAと、この疾患を引き起こすミスセンス変異」。EMBO J. 10 ( 1): 51–8. doi :10.1002/j.1460-2075.1991.tb07920.x. PMC 452610. PMID 1703489 。 Morris C, Heisterkamp N, Groffen J, et al. (1992). 「ヒトグリコアスパラギナーゼ遺伝子の染色体上の位置は 4q32-q33 である」。 Hum. Genet . 88 (3): 295–7. doi :10.1007/BF00197262. PMID 1733831. S2CID 8805853. Ikonen E、Enomaa N、Ulmanen I、Peltonen L (1992)。「インビトロ突然変異誘発は、アスパルチルグルコサミン尿症の突然変異の生物学的影響の解明に役立つ」。Genomics。11 ( 1 ): 206–11。doi : 10.1016 /0888-7543(91)90120-4。PMID 1765378 。 Park H、Fisher KJ、Aronson NN (1991)。「ヒトリソソームグリコシルアスパラギナーゼのゲノム構造」。FEBS Lett . 288 (1–2): 168–72. doi : 10.1016/0014-5793(91)81027-6 . PMID 1840528. S2CID 26680929. モノネン T、モノネン I、マチライネン R、アイラクシネン E (1991)。 「フィンランド東部の学齢期の子供の間でアスパルチルグリコサミン尿の有病率が高い」。 ハム。ジュネット 。 87 (3): 266-8. 土井 ：10.1007/BF00200902。 PMID 1864600。S2CID 8240322 。 Fisher KJ、Aronson NN (1991)。「フィンランド人患者 3 名におけるアスパルチルグルコサミン尿症の原因となる突然変異の特徴。アミノ酸置換 Cys163----Ser はリソソームグリコシルアスパラギナーゼの活性とサブユニットへの変換を阻害する」。J . Biol. Chem . 266 (18): 12105–13. doi : 10.1016/S0021-9258(18)99071-X . PMID 1904874。 Mononen I, Heisterkamp N, Kaartinen V, et al. (1991). 「フィンランド人におけるアスパルチルグリコサミン尿症：グリコアスパラギナーゼ重鎖における2つの点変異の同定」 Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (7): 2941–5. Bibcode :1991PNAS...88.2941M. doi : 10.1073/pnas.88.7.2941 . PMC 51356 . PMID 2011603. Halila R、Baumann M、Ikonen E、et al. (1991)。「ヒト白血球アスパルチルグルコサミニダーゼ。より複雑な天然構造における2つの異なるサブユニットの証拠」。Biochem . J. 276 ( Pt 1) ( Pt 1): 251–6。doi :10.1042/bj2760251。PMC 1151172。PMID 2039475 。 Fisher KJ、Tollersrud OK、Aronson NN (1991)。「ヒトグリコシルアスパラギナーゼの cDNA のクローニングと配列分析。このリソソームアミダーゼのサブユニットは単一の遺伝子でコード化されている」。FEBS Lett . 276 (1–2): 232. doi : 10.1016/0014-5793(90)80551-S . PMID 2265705. S2CID 221417722. Fisher KJ、Tollersrud OK、Aronson NN (1990)。「ヒトグリコシルアスパラギナーゼの cDNA のクローニングと配列分析。このリソソームアミダーゼのサブユニットは単一の遺伝子でコード化されている」。FEBS Lett . 269 (2): 440–4. doi : 10.1016/0014-5793(90)81211-6 . PMID 2401370. S2CID 8210082. Tollersrud OK、Aronson NN (1989)。「ラット肝臓グリコシルアスパラギナーゼの精製と特性」。Biochem . J. 260 ( 1): 101–8. doi :10.1042/bj2600101. PMC 1138631. PMID 2775174 。 Enomaa NE、Lukinmaa PL、Ikonen EM、他 (1993)。「正常人およびアスパルチルグルコサミン尿症患者のヒト組織におけるアスパルチルグルコサミニダーゼの発現」。J . Histochem. Cytochem . 41 (7): 981–9. doi : 10.1177/41.7.7685790 . PMID 7685790。 McCormack AL、Mononen I、Kaartinen V、Yates JR (1995)。「グリコシルアスパラギナーゼの翻訳後処理に関与し、フィンランド型アスパルチルグリコサミン尿症の変異によって破壊されるジスルフィド結合の局在」。J. Biol. Chem . 270 (7): 3212–5. doi : 10.1074/jbc.270.7.3212 . PMID 7852406。 Tollersrud OK、Heiskanen T、Peltonen L (1994)。「ヒト白血球グリコシルアスパラギナーゼは、19 kDa のアルファサブユニットと 17 および 18 kDa のベータサブユニットからなるアルファ/ベータヘテロ二量体である」。Biochem . J. 300 ( Pt 2) ( Pt 2 ): 541–4。doi :10.1042/bj3000541。PMC 1138195。PMID 8002961 。
外部リンク 米国国立医学図書館の 医学件名標目 (MeSH)にあるアスパルチルグルコシルアミナーゼ
